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万見
- PDB-2iy0: SENP1 (mutant) SUMO1 RanGAP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2iy0
タイトルSENP1 (mutant) SUMO1 RanGAP
要素
  • RAN GTPASE-ACTIVATING PROTEIN 1
  • SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 1
  • SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE ACTIVATOR / HYDROLASE-HYDROLASE ACTIVATOR COMPLEX / HYDROLASE-ACTIVATOR COMPLEX / PROTEASE / HYDROLASE / UBIQUITIN / THIOL PROTEASE / LEUCINE- RICH REPEAT / UBL CONJUGATION PATHWAY / PROTEIN PROTEIN COMPLEX / GTPASE ACTIVATION / HYDROLASE-ACTIVATOR COMPLEX UBL CONJUGATION / NUCLEAR PROTEIN / PHOSPHORYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of definitive erythrocyte differentiation / SUMO-specific endopeptidase activity / cellular response to vasopressin / cytoplasmic periphery of the nuclear pore complex / SUMO ligase complex / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / protein localization to nuclear pore / : / deSUMOylase activity / SUMOylation of nuclear envelope proteins ...regulation of definitive erythrocyte differentiation / SUMO-specific endopeptidase activity / cellular response to vasopressin / cytoplasmic periphery of the nuclear pore complex / SUMO ligase complex / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / protein localization to nuclear pore / : / deSUMOylase activity / SUMOylation of nuclear envelope proteins / protein desumoylation / SUMO is proteolytically processed / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / negative regulation of DNA binding / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / negative regulation of action potential / nuclear stress granule / PML body organization / nuclear pore cytoplasmic filaments / small protein activating enzyme binding / activation of GTPase activity / SUMOylation of immune response proteins / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / regulation of calcium ion transmembrane transport / XY body / negative regulation of protein export from nucleus / Maturation of nucleoprotein / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / SUMOylation of RNA binding proteins / nuclear export / RHOF GTPase cycle / regulation of cardiac muscle cell contraction / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / aggresome / Maturation of nucleoprotein / negative regulation of protein import into nucleus / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / transcription factor binding / ubiquitin-specific protease binding / cellular response to cadmium ion / SUMOylation of transcription factors / ubiquitin-like protein ligase binding / roof of mouth development / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / regulation of postsynapse assembly / potassium channel regulator activity / Regulation of IFNG signaling / postsynaptic cytosol / nuclear pore / response to axon injury / : / transporter activator activity / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / presynaptic cytosol / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / axon cytoplasm / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of mRNA stability / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / SUMOylation of transcription cofactors / GTPase activator activity / SUMOylation of chromatin organization proteins / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / SUMOylation of intracellular receptors / positive regulation of protein-containing complex assembly / RHO GTPases Activate Formins / PML body / PKR-mediated signaling / regulation of protein stability / kinetochore / small GTPase binding / protein tag activity / Formation of Incision Complex in GG-NER / mitotic spindle / Separation of Sister Chromatids / nuclear envelope / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / regulation of protein localization / cellular response to heat / nuclear membrane / endopeptidase activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / protein stabilization / nuclear speck / nuclear body / cadherin binding / focal adhesion / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / intracellular membrane-bounded organelle / ubiquitin protein ligase binding / dendrite
類似検索 - 分子機能
Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal domain / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal domain superfamily / RanGAP1 C-terminal domain / Adenoviral Proteinase; Chain / Adenoviral Proteinase; Chain A / : / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain ...Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal domain / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal domain superfamily / RanGAP1 C-terminal domain / Adenoviral Proteinase; Chain / Adenoviral Proteinase; Chain A / : / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Leucine Rich repeat / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Leucine-rich repeat / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Ubiquitin-like (UB roll) / Alpha Horseshoe / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ran GTPase-activating protein 1 / Small ubiquitin-related modifier 1 / Sentrin-specific protease 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.77 Å
データ登録者Shen, L. / Dong, C. / Naismith, J.H.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Sumo Protease Senp1 Induces Isomerization of the Scissile Peptide Bond.
著者: Shen, L. / Tatham, M.H. / Dong, C. / Zagorska, A. / Naismith, J.H. / Hay, R.T.
履歴
登録2006年7月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年6月28日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 1
B: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1
C: RAN GTPASE-ACTIVATING PROTEIN 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,5673
ポリマ－53,5673
非ポリマー00
水1086
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)83.380, 83.380, 148.044
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 1 / SENP1 / SENTRIN/SUMO-SPECIFIC PROTEASE SENP1


分子量: 26900.146 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL FRAGMENT, RESIDUES 419-643 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: Q9P0U3, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質 SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1 / SUMO-1 / UBIQUITIN-LIKE PROTEIN SMT3C / SMT3 HOMOLOG 3 / UBIQUITIN-HOMOLOGY DOMAIN PROTEIN PIC1 / ...SUMO-1 / UBIQUITIN-LIKE PROTEIN SMT3C / SMT3 HOMOLOG 3 / UBIQUITIN-HOMOLOGY DOMAIN PROTEIN PIC1 / UBIQUITIN-LIKE PROTEIN UBL1 / GAP-MODIFYING PROTEIN 1 / GMP1 / SENTRIN / SUMO1


分子量: 9524.822 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P63165
#3: タンパク質 RAN GTPASE-ACTIVATING PROTEIN 1 / RANGAP


分子量: 17141.896 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINUS, RESIDUES 432-587 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P46060
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 602 TO ALA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.9 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54
検出器タイプ: RIGAKU IMAGE PLATE / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: OSMIC MIRROR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.77→38 Å / Num. obs: 13161 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 2.77→2.87 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.51 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.77→37.35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.872 / SU B: 36.217 / SU ML: 0.336 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.418 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 691 5 %RANDOM
Rwork0.228 ---
obs0.23 13161 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.25 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.04 Å20 Å20 Å2
2--0.04 Å20 Å2
3----0.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.77→37.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3709 0 0 6 3715
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0223785
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1771.965099
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2025455
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.59724.602176
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.8615720
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.0611519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2566
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022801
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.220.21786
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.22600
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1570.2133
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2290.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.170.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3171.52343
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.56623707
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.78431607
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.2694.51392
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.77→2.84 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.369 46 -
Rwork0.341 941 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.24080.9072-0.92033.59260.41493.58120.0141-0.1334-0.05160.0591-0.2410.51090.1196-0.2660.2269-0.026-0.05840.0581-0.121-0.057-0.04787.303-27-12.867
212.0769-2.50613.90757.7839-1.96974.7567-0.20380.24871.6353-0.19610.09631.9103-0.7554-0.84720.10750.38170.2025-0.09270.2289-0.09470.9055-7.37-7.716-16.386
35.2171-2.97730.18856.4915-0.19492.8417-0.1783-0.29130.0331-0.12940.318-0.19430.1761-0.0658-0.13970.0042-0.0412-0.0128-0.0235-0.0572-0.114319.561-1.2759.714
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A419 - 644
2X-RAY DIFFRACTION2B22 - 97
3X-RAY DIFFRACTION3C432 - 587

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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