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万見
- PDB-2ix9: Respective role of protein folding and glycosylation in the therm... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ix9
タイトルRespective role of protein folding and glycosylation in the thermal stability of recombinant Feruloyl Esterase A
要素FERULOYL ESTERASE A
キーワードHYDROLASE / XYLAN DEGRADATION / FERULOYL ESTERASE EC 3.1.1.73 / GLYCOPROTEIN / SERINE ESTERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


feruloyl esterase / feruloyl esterase activity / pectin catabolic process / cellulose binding / xylan catabolic process / cellulose catabolic process / lipid metabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / Fungal lipase-like domain / Lipase (class 3) / Lipases, serine active site. / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Feruloyl esterase A
類似検索 - 構成要素
生物種ASPERGILLUS NIGER (黒麹菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Sulzenbacher, G. / Benoit, I.
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2006
タイトル: Respective Importance of Protein Folding and Glycosylation in the Thermal Stability of Recombinant Feruloyl Esterase A.
著者: Benoit, I. / Asther, M. / Sulzenbacher, G. / Record, E. / Marmuse, L. / Parsiegla, G. / Gimbert, I. / Asther, M. / Bignon, C.
履歴
登録2006年7月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FERULOYL ESTERASE A
B: FERULOYL ESTERASE A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,87714
ポリマ－56,7462
非ポリマー1,13112
水9,458525
1
A: FERULOYL ESTERASE A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0018
ポリマ－28,3731
非ポリマー6287
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: FERULOYL ESTERASE A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8776
ポリマ－28,3731
非ポリマー5045
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)158.825, 51.556, 72.553
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.27, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2036-

HOH

21A-2084-

HOH

31A-2087-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.25029, 0.70753, 0.66087), (0.71384, -0.32627, 0.61966), (0.65406, 0.62685, -0.4234)
ベクター: -9.98216, -40.47337, 55.38137)

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要素

#1: タンパク質 FERULOYL ESTERASE A / FERULOYL ESTERASE TYPE A / FAE-III / CINNAMOYL ESTERASE


分子量: 28372.918 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 22-281 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ASPERGILLUS NIGER (黒麹菌) / 株: D15PYRG / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O42807, feruloyl esterase
#2: 化合物 ChemComp-CXS / 3-CYCLOHEXYL-1-PROPYLSULFONIC ACID / 3-(シクロヘキシルアミノ)-1-プロパンスルホン酸


分子量: 221.317 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H19NO3S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 525 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化pH: 9.5
詳細: 1.8 M AMMONIUM SULPHATE 0.2 M LITHIUM SULPHATE 0.1 M CAPS PH 9.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年4月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→62 Å / Num. obs: 60965 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 14.42 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 1.7→1.79 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 90.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2HL6

2hl6


解像度: 1.7→74.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 3.707 / SU ML: 0.062 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.091 / ESU R Free: 0.094 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.B FACTORS CORRESPOND TO THE OVERALL B FACTORS EQUAL TO THE RESIDUAL PLUS THE TLS COMPONENT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19 3096 5.1 %RANDOM
Rwork0.153 ---
obs0.155 57868 99.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.83 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.49 Å20 Å20.04 Å2
2---0.44 Å20 Å2
3---0.96 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→74.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3988 0 70 525 4583
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0214241
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022698
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3831.9395807
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9183.0046607
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0355550
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.76325.714210
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.27115619
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.5861512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2638
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024868
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02832
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2150.2907
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2030.23015
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1810.22178
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.22036
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.140.2401
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2840.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2660.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1550.226
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.68133385
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.03844254
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.99731892
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.83241537
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.74 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.266 208
Rwork0.204 3942
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6534-0.06150.01160.88160.09070.6423-0.00190.05870.0331-0.0335-0.0159-0.055-0.01170.02310.0178-0.0549-0.00260.0119-0.04030.0037-0.04489.1960.33521.952
21.0134-0.1253-0.06950.6926-0.08680.6844-0.0066-0.1173-0.05310.06180.02320.00670.02190.0097-0.0166-0.03620.00750.0061-0.02390.0064-0.05322.446-20.39452.299
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 260
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 260

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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