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- PDB-2ix7: Structure of apo-calmodulin bound to unconventional myosin V -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ix7
タイトルStructure of apo-calmodulin bound to unconventional myosin V
要素
  • CALMODULIN
  • MYOSIN-5A
キーワードCONTRACTILE PROTEIN/METAL BINDING / ACTIN-BINDING / UBL CONJUGATION / CA2+ REGULATION / MYOSIN / CALCIUM / IQ MOTIF / CALMODULIN / ACETYLATION / NUCLEOTIDE- BINDING / CONTRACTILE PROTEIN / COMPLEX / PHOSPHORYLATION / CALMODULIN-BINDING / METAL BINDING / METHYLATION / COILED COIL / ATP-BINDING / MOTOR PROTEIN / CONTRACTILE PROTEIN-METAL BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of endoplasmic reticulum localization to postsynapse / regulation of postsynaptic cytosolic calcium ion concentration / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Cam-PDE 1 activation / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / melanosome localization / endoplasmic reticulum localization / Reduction of cytosolic Ca++ levels ...establishment of endoplasmic reticulum localization to postsynapse / regulation of postsynaptic cytosolic calcium ion concentration / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Cam-PDE 1 activation / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / melanosome localization / endoplasmic reticulum localization / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Sodium/Calcium exchangers / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / RHO GTPases activate PAKs / Calmodulin induced events / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Ion transport by P-type ATPases / Calcineurin activates NFAT / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / locomotion involved in locomotory behavior / Protein methylation / melanin metabolic process / RAF activation / negative regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / vesicle transport along actin filament / RAS processing / unconventional myosin complex / insulin-responsive compartment / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Ca2+ pathway / RHO GTPases activate IQGAPs / Extra-nuclear estrogen signaling / RAF/MAP kinase cascade / PKA activation / developmental pigmentation / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / melanosome transport / secretory granule localization / Smooth Muscle Contraction / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / actin filament-based movement / : / : / melanin biosynthetic process / hair follicle maturation / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / Platelet degranulation / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / : / melanocyte differentiation / actomyosin / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / Stimuli-sensing channels / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / Ion homeostasis / long-chain fatty acid biosynthetic process / myosin complex / insulin secretion / odontogenesis / intermediate filament / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / response to corticosterone / nitric-oxide synthase binding / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / organelle localization by membrane tethering / pigmentation / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / regulation of synaptic vesicle exocytosis / microfilament motor activity / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / exocytosis / calcineurin-mediated signaling / regulation of synaptic vesicle endocytosis / cytoskeletal motor activity / protein phosphatase activator activity / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / adenylate cyclase binding / catalytic complex / photoreceptor outer segment / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / phosphatidylinositol 3-kinase binding / smooth endoplasmic reticulum / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / activation of adenylate cyclase activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / vesicle-mediated transport / enzyme regulator activity
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #190 / Myosin 5a, cargo-binding domain / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / IQ calmodulin-binding motif / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #190 / Myosin 5a, cargo-binding domain / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / IQ calmodulin-binding motif / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CYSTEINE / Calmodulin-1 / Calmodulin-2 / Unconventional myosin-Va
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Houdusse, A. / Gaucher, J.F. / Mui, S. / Krementsova, E. / Trybus, K.M. / Cohen, C.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2006
タイトル: Crystal Structure of Apo-Calmodulin Bound to the First Two Iq Motifs of Myosin V Reveals Essential Recognition Features.
著者: Houdusse, A. / Gaucher, J.F. / Krementsova, E. / Mui, S. / Trybus, K.M. / Cohen, C.
履歴
登録2006年7月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月4日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22019年2月27日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp ..._exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月13日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CALMODULIN
B: CALMODULIN
C: MYOSIN-5A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,4259
ポリマ－39,8233
非ポリマー6016
水2,594144
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6660 Å2
ΔGint-51.1 kcal/mol
Surface area22810 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)112.000, 112.000, 102.340
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1148-

SO4

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要素

#1: タンパク質 CALMODULIN / CAM


分子量: 16450.014 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 2-146 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: APO-CALMODULIN / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PGP1-2 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P62204, UniProt: P0DP26*PLUS
#2: タンパク質 MYOSIN-5A / MYOSIN VA / DILUTE MYOSIN HEAVY CHAIN / NON-MUSCLE


分子量: 6923.355 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 763-820 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: IQ MOTIFS / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PGEX-2T / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q99104
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-CYS / CYSTEINE / システイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 121.158 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO2S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 73 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5
詳細: VAPOR DIFFUSION METHOD (4 C) PROTEIN SOLUTION; 10MG/ML IN 10MM IMIDAZOL PH7.0, 20MM NACL. RESERVOIR; 1.8M SA, 50MM MES PH5.0, 5% MPD, 5MM EGTA, 2MM NAN3, pH 5.00

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.9134
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9134 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→29.8 Å / Num. obs: 25837 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 48.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.25 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.9精密化
MOSFLMデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散
開始モデル: PDB ENTRY 1WCD

1wcd


解像度: 2.5→29.8 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 3356211.51 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED. THE STRUCTURE WAS FIRST SOLVED BY MIRAS AND THEN REFINED WITH A NON ISOMORPHOUS NATIVE DATA SET.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 2570 9.9 %RANDOM
Rwork0.216 ---
obs0.216 25977 99.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 57.0899 Å2 / ksol: 0.365848 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 46.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.34 Å23.99 Å20 Å2
2--5.34 Å20 Å2
3----10.69 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.36 Å0.3 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.32 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→29.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2759 0 32 144 2935
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.85
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.081.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.592
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it6.582
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it8.492.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 430 10 %
Rwork0.27 3860 -
obs--99.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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