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- PDB-3sag: Crystal structure of the human RRP6 catalytic domain with D313N m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sag
タイトルCrystal structure of the human RRP6 catalytic domain with D313N mutation in the active site
要素Exosome component 10
キーワードHYDROLASE / exoribonuclease / RNA exosome
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleolar exosome (RNase complex) / positive regulation of mRNA cis splicing, via spliceosome / nuclear polyadenylation-dependent snoRNA catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent snRNA catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent antisense transcript catabolic process / RNA exonuclease activity / regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / nuclear polyadenylation-dependent CUT catabolic process / TRAMP-dependent tRNA surveillance pathway / CUT catabolic process ...nucleolar exosome (RNase complex) / positive regulation of mRNA cis splicing, via spliceosome / nuclear polyadenylation-dependent snoRNA catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent snRNA catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent antisense transcript catabolic process / RNA exonuclease activity / regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / nuclear polyadenylation-dependent CUT catabolic process / TRAMP-dependent tRNA surveillance pathway / CUT catabolic process / exosome (RNase complex) / cytoplasmic exosome (RNase complex) / nuclear polyadenylation-dependent rRNA catabolic process / poly(A)-dependent snoRNA 3'-end processing / nuclear exosome (RNase complex) / exonucleolytic trimming to generate mature 3'-end of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / histone mRNA catabolic process / nuclear mRNA surveillance / telomerase RNA binding / RNA catabolic process / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / maturation of 5.8S rRNA / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / RNA processing / small-subunit processome / euchromatin / rRNA processing / ribosomal small subunit biogenesis / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ / 3'-5'-RNA exonuclease activity / single-stranded RNA binding / DNA repair / nucleotide binding / nucleolus / RNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Exosome-associated factor Rrp6, N-terminal / Exosome complex exonuclease Rrp6-like / : / PMC2NT (NUC016) domain / HRDC domain / Helicase and RNase D C-terminal / HRDC domain / HRDC domain / HRDC domain profile. / HRDC domain superfamily ...Exosome-associated factor Rrp6, N-terminal / Exosome complex exonuclease Rrp6-like / : / PMC2NT (NUC016) domain / HRDC domain / Helicase and RNase D C-terminal / HRDC domain / HRDC domain / HRDC domain profile. / HRDC domain superfamily / 3'-5' exonuclease / 3'-5' exonuclease / 3'-5' exonuclease domain / HRDC-like superfamily / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / DNA polymerase; domain 1 / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
YTTRIUM (III) ION / Exosome complex component 10
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Januszyk, K. / Liu, Q. / Lima, C.D.
引用ジャーナル: Rna / 年: 2011
タイトル: Activities of human RRP6 and structure of the human RRP6 catalytic domain.
著者: Januszyk, K. / Liu, Q. / Lima, C.D.
履歴
登録2011年6月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年8月3日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Exosome component 10
B: Exosome component 10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,0006
ポリマ－100,7092
非ポリマー2914
水4,107228
1
A: Exosome component 10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,5323
ポリマ－50,3551
非ポリマー1782
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Exosome component 10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,4683
ポリマ－50,3551
非ポリマー1132
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)138.800, 138.800, 60.300
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number75
Space group name H-MP4

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要素

#1: タンパク質 Exosome component 10 / Rrp6 / Autoantigen PM/Scl 2 / P100 polymyositis-scleroderma overlap syndrome-associated autoantigen ...Rrp6 / Autoantigen PM/Scl 2 / P100 polymyositis-scleroderma overlap syndrome-associated autoantigen / Polymyositis/scleroderma autoantigen 100 kDa / PM/Scl-100 / Polymyositis/scleroderma autoantigen 2


分子量: 50354.684 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 180-606 / 変異: D313N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EXOSC10, PMSCL, PMSCL2, RRP6 / プラスミド: PSMT3 SUMO FUSION / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) CP RIL
参照: UniProt: Q01780, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ
#2: 化合物 ChemComp-YT3 / YTTRIUM (III) ION


分子量: 88.906 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Y
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 228 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.35 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 6% PEG6000, 1.5 M sodium chloride, 0.4 mM yttrium(III) trichloride, pH 8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月12日
放射モノクロメーター: Kohzu HLD8-24 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→35 Å / Num. all: 61942 / Num. obs: 61880 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Χ2: 1.08 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.7-2.83.60.45661400.94199.8
2.8-2.913.60.34961850.96199.9
2.91-3.043.70.25761961.012199.8
3.04-3.23.80.18961861.031199.9
3.2-3.43.90.12561831.048199.9
3.4-3.6640.08462181.0761100
3.66-4.034.10.0661901.0971100
4.03-4.614.20.05161941.3551100
4.61-5.814.10.04761791.3161100
5.81-354.20.02762090.911100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.3精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3SAF

3saf


解像度: 2.7→34.7 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Data cutoff high absF: 1509711 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 3059 5 %RANDOM
Rwork0.208 ---
obs-61731 99.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 28.2621 Å2 / ksol: 0.3 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 129.35 Å2 / Biso mean: 65.5396 Å2 / Biso min: 20.78 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--14.93 Å20 Å20 Å2
2---14.93 Å20 Å2
3---29.86 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.36 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.86 Å0.75 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→34.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6305 0 4 228 6537
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.331.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.342
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.752
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.862.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.416 508 4.9 %
Rwork0.401 9812 -
all-10320 -
obs--99.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion-cdl2.paramion-cdl2.top
X-RAY DIFFRACTION5carbohydrate.paramcarbohydrate.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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