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万見
- PDB-2iug: Crystal structure of the PI3-kinase p85 N-terminal SH2 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2iug
タイトルCrystal structure of the PI3-kinase p85 N-terminal SH2 domain
要素PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE REGULATORY ALPHA SUBUNIT
キーワードTRANSFERASE / POLYMORPHISM / UBL CONJUGATION / PHOSPHORYLATION / P85 / SH2 / PI3K / SH2 DOMAIN / SH3 DOMAIN / PI3-KINASE / DISEASE MUTATION
機能・相同性
機能・相同性情報


perinuclear endoplasmic reticulum membrane / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / phosphatidylinositol kinase activity / phosphatidylinositol 3-kinase regulator activity / positive regulation of focal adhesion disassembly / IRS-mediated signalling / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / interleukin-18-mediated signaling pathway / PI3K events in ERBB4 signaling / myeloid leukocyte migration ...perinuclear endoplasmic reticulum membrane / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / phosphatidylinositol kinase activity / phosphatidylinositol 3-kinase regulator activity / positive regulation of focal adhesion disassembly / IRS-mediated signalling / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / interleukin-18-mediated signaling pathway / PI3K events in ERBB4 signaling / myeloid leukocyte migration / 1-phosphatidylinositol-3-kinase regulator activity / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / Activated NTRK3 signals through PI3K / cis-Golgi network / ErbB-3 class receptor binding / RHOF GTPase cycle / kinase activator activity / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / RHOD GTPase cycle / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / enzyme-substrate adaptor activity / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / phosphatidylinositol 3-kinase complex / Nephrin family interactions / RND1 GTPase cycle / Costimulation by the CD28 family / positive regulation of leukocyte migration / MET activates PI3K/AKT signaling / RND2 GTPase cycle / PI3K/AKT activation / positive regulation of filopodium assembly / RND3 GTPase cycle / negative regulation of stress fiber assembly / growth hormone receptor signaling pathway / insulin binding / RHOV GTPase cycle / negative regulation of cell-matrix adhesion / Signaling by ALK / RHOB GTPase cycle / GP1b-IX-V activation signalling / PI-3K cascade:FGFR3 / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / PI-3K cascade:FGFR2 / RHOJ GTPase cycle / PI-3K cascade:FGFR4 / RHOC GTPase cycle / PI-3K cascade:FGFR1 / negative regulation of osteoclast differentiation / intracellular glucose homeostasis / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / CDC42 GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / PI3K events in ERBB2 signaling / T cell differentiation / RET signaling / insulin receptor substrate binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / RHOG GTPase cycle / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / PI3K Cascade / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / Role of phospholipids in phagocytosis / GAB1 signalosome / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Interleukin receptor SHC signaling / phosphatidylinositol 3-kinase binding / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / positive regulation of lamellipodium assembly / Signaling by FGFR4 in disease / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / Signaling by FGFR3 in disease / Tie2 Signaling / GPVI-mediated activation cascade / Signaling by FGFR2 in disease / RAC1 GTPase cycle / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease / Interleukin-7 signaling / phosphotyrosine residue binding / response to endoplasmic reticulum stress / Downstream signal transduction / B cell differentiation / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / substrate adhesion-dependent cell spreading / osteoclast differentiation / positive regulation of RNA splicing / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / positive regulation of glucose import / Regulation of signaling by CBL
類似検索 - 分子機能
Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases ...Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Rho GTPase activation protein / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / OTHER / 解像度: 1.89 Å
データ登録者Nolte, R.T. / Eck, M.J. / Schlessinger, J. / Shoelson, S.E. / Harrison, S.C.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1996
タイトル: Crystal Structure of the Pi 3-Kinase P85 Amino-Terminal Sh2 Domain and its Phosphopeptide Complexes
著者: Nolte, R.T. / Eck, M.J. / Schlessinger, J. / Shoelson, S.E. / Harrison, S.C.
履歴
登録2006年6月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年4月28日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: refine / reflns
Item: _refine.ls_number_reflns_obs / _refine.ls_percent_reflns_obs ..._refine.ls_number_reflns_obs / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine.pdbx_data_cutoff_high_absF / _refine.pdbx_data_cutoff_low_absF / _reflns.observed_criterion_sigma_I / _reflns.pdbx_redundancy
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE REGULATORY ALPHA SUBUNIT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9401
ポリマ－13,9401
非ポリマー00
水2,288127
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)57.120, 57.120, 112.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE REGULATORY ALPHA SUBUNIT / PI3-KINASE P85-ALPHA SUBUNIT / PTDINS-3-KINASE P85-ALPHA / PI3K


分子量: 13939.569 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL SH2 DOMAIN, RESIDUES 321-440 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P27986
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 127 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細BINDS TO ACTIVATED (PHOSPHORYLATED) PROTEIN-TYR KINASES, THROUGH ITS SH2 DOMAIN, AND ACTS AS AN ...BINDS TO ACTIVATED (PHOSPHORYLATED) PROTEIN-TYR KINASES, THROUGH ITS SH2 DOMAIN, AND ACTS AS AN ADAPTER, MEDIATING THE ASSOCIATION OF THE P110 CATALYTIC UNIT TO THE PLASMA MEMBRANE. NECESSARY FOR THE INSULIN-STIMULATED INCREASE IN GLUCOSE UPTAKE AND GLYCOGEN SYNTHESIS IN INSULIN-SENSITIVE TISSUES.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 64 %
結晶化詳細: 20% PEG4000, 50MM MGCL2, 50MM TRIS PH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 0
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→20 Å / Num. obs: 14679 / % possible obs: 95.1 % / Rmerge(I) obs: 0.05
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / Rmerge(I) obs: 0.19 / Mean I/σ(I) obs: 3.56 / % possible all: 75

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解析

ソフトウェア名称: X-PLOR / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 1.89→15 Å / Rfactor Rfree: 0.289 / Rfactor Rwork: 0.1918 / Rfactor obs: 0.1918 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: THIS COODINATES FILE WAS DEPOSITED 10 YEARS AFTER THE PUBLICATION OF THE WORK. SOME OF THE DATA ARE MISSING AND ARE SHOWN AS '00000'
原子変位パラメータBiso mean: 28.86 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.89→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数904 0 0 127 1031
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
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X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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