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- PDB-2i1n: Crystal structure of the 1st PDZ domain of Human DLG3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2i1n
タイトルCrystal structure of the 1st PDZ domain of Human DLG3
要素Discs, large homolog 3
キーワードSIGNALING PROTEIN / DLG3 / PDZ / PDZ domain / signal transduction / structural genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of planar polarity / NrCAM interactions / receptor localization to synapse / Synaptic adhesion-like molecules / protein localization to synapse / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / Neurexins and neuroligins / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / receptor clustering ...establishment of planar polarity / NrCAM interactions / receptor localization to synapse / Synaptic adhesion-like molecules / protein localization to synapse / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / Neurexins and neuroligins / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / receptor clustering / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / AMPA glutamate receptor complex / Long-term potentiation / bicellular tight junction / phosphatase binding / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / ionotropic glutamate receptor binding / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / adherens junction / neuromuscular junction / cell-cell adhesion / postsynaptic density membrane / kinase binding / nervous system development / RAF/MAP kinase cascade / basolateral plasma membrane / chemical synaptic transmission / neuron projection / negative regulation of cell population proliferation / ubiquitin protein ligase binding / protein kinase binding / glutamatergic synapse / extracellular space / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Disks Large homologue 3, SH3 domain / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. ...Disks Large homologue 3, SH3 domain / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / SH3 domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Disks large homolog 3 / Disks large homolog 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Turnbull, A.P. / Phillips, C. / Bunkoczi, G. / Debreczeni, J. / Ugochukwu, E. / Pike, A.C.W. / Gorrec, F. / Umeano, C. / Elkins, J. / Berridge, G. ...Turnbull, A.P. / Phillips, C. / Bunkoczi, G. / Debreczeni, J. / Ugochukwu, E. / Pike, A.C.W. / Gorrec, F. / Umeano, C. / Elkins, J. / Berridge, G. / Savitsky, P. / Gileadi, O. / von Delft, F. / Weigelt, J. / Edwards, A. / Arrowsmith, C. / Sundstrom, M. / Doyle, D. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2007
タイトル: Structure of PICK1 and other PDZ domains obtained with the help of self-binding C-terminal extensions.
著者: Elkins, J.M. / Papagrigoriou, E. / Berridge, G. / Yang, X. / Phillips, C. / Gileadi, C. / Savitsky, P. / Doyle, D.A.
履歴
登録2006年8月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Discs, large homolog 3
B: Discs, large homolog 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,9787
ポリマ－21,8632
非ポリマー1155
水3,387188
1
A: Discs, large homolog 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,9542
ポリマ－10,9311
非ポリマー231
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: Discs, large homolog 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,0235
ポリマ－10,9311
非ポリマー924
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
A: Discs, large homolog 3
B: Discs, large homolog 3
ヘテロ分子

A: Discs, large homolog 3
B: Discs, large homolog 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,95614
ポリマ－43,7264
非ポリマー23010
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556x,-y,-z+11
Buried area6080 Å2
ΔGint-117 kcal/mol
Surface area20370 Å2
手法PISA
4
A: Discs, large homolog 3
B: Discs, large homolog 3
ヘテロ分子

A: Discs, large homolog 3
B: Discs, large homolog 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,95614
ポリマ－43,7264
非ポリマー23010
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
Buried area6600 Å2
ΔGint-92 kcal/mol
Surface area19600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.817, 80.545, 67.693
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Discs, large homolog 3 / Neuroendocrine-dlg / Drosophila / Synapse- associated protein 102


分子量: 10931.439 Da / 分子数: 2 / 断片: PDZ1 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DLG3 / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)-R3 / 参照: UniProt: Q5JUW7, UniProt: Q92796*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 188 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.74 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.0M LiSO4; 0.5M TMAO, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月12日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. all: 19545 / Num. obs: 19545 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / % possible all: 96.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ID = 2FE5

2fe5


解像度: 1.85→29.16 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 5.292 / SU ML: 0.086 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.135 / ESU R Free: 0.125 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21775 989 5.1 %RANDOM
Rwork0.18585 ---
all0.18746 18371 --
obs0.18746 18371 99.64 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.313 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.01 Å20 Å20 Å2
2---0.99 Å20 Å2
3----1.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→29.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1501 0 5 188 1694
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0221549
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.021049
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4161.9862115
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.99932567
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg10.1525209
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.14323.43864
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.89515245
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.0021515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2247
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021764
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02295
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.2243
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.210.21103
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1610.2754
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0830.2830
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1540.2123
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1730.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2750.236
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2890.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.681.51021
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1611.5414
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.19921662
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8333530
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.144.5449
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 71 -
Rwork0.241 1266 -
obs--95.98 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7726-0.76470.32982.35610.23861.47970.06830.1106-0.0041-0.18090.0032-0.06960.12770.1253-0.0715-0.031-0.0038-0.0158-0.10520.0155-0.120119.95910.467813.3436
21.98640.5731-0.85142.75290.71651.74760.03090.03260.0694-0.023-0.0420.00250.03370.13340.011-0.11710.02750.0154-0.13920.0132-0.158929.2216.08230.3991
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA126 - 2262 - 102
2X-RAY DIFFRACTION2BB126 - 2262 - 102

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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