[日本語] English
- PDB-2byg: 2nd PDZ Domain of Discs Large Homologue 2 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2byg
タイトル2nd PDZ Domain of Discs Large Homologue 2
要素CHANNEL ASSOCIATED PROTEIN OF SYNAPSE-110
キーワードSIGNAL TRANSDUCTION / DLG2 / PDZ / PDZ DOMAIN / STRUCTURAL GENOMICS / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC / PHOSPHORYLATION / SH3 DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


retrograde axonal protein transport / GMP kinase activity / anterograde axonal protein transport / receptor localization to synapse / protein localization to synapse / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / cellular response to potassium ion / juxtaparanode region of axon / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / Neurexins and neuroligins ...retrograde axonal protein transport / GMP kinase activity / anterograde axonal protein transport / receptor localization to synapse / protein localization to synapse / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / cellular response to potassium ion / juxtaparanode region of axon / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / Neurexins and neuroligins / receptor clustering / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Long-term potentiation / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / ionotropic glutamate receptor binding / axon cytoplasm / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / adherens junction / postsynaptic density membrane / neuromuscular junction / cell-cell adhesion / kinase binding / nervous system development / RAF/MAP kinase cascade / basolateral plasma membrane / chemical synaptic transmission / perikaryon / neuron projection / postsynaptic density / protein kinase binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Disks Large homologue 2, SH3 domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. ...Disks Large homologue 2, SH3 domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / SH3 domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Disks large homolog 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Elkins, J.M. / Schoch, G.A. / Smee, C.E.A. / Berridge, G. / Salah, E. / Sundstrom, M. / Edwards, A. / Arrowsmith, C. / Weigelt, J. / Doyle, D.A. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Protein Sci. / : 2007
タイトル: Structure of Pick1 and Other Pdz Domains Obtained with the Help of Self-Binding C-Terminal Extensions.
著者: Elkins, J.M. / Papagrigoriou, E. / Berridge, G. / Yang, X. / Phillips, C. / Gileadi, C. / Savitsky, C. / Doyle, D.A.
履歴
登録2005年8月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: CHANNEL ASSOCIATED PROTEIN OF SYNAPSE-110


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7881
ポリマ-12,7881
非ポリマー00
1,802100
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)44.774, 69.081, 73.967
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2064-

HOH

21A-2082-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 CHANNEL ASSOCIATED PROTEIN OF SYNAPSE-110 / CHAPSYN-110 / DISCS LARGE HOMOLOG 2


分子量: 12787.502 Da / 分子数: 1 / 断片: 2ND PDZ DOMAIN, RESIDUES 190-283 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q15700
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 100 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
構成要素の詳細INTERACTS WITH THE CYTOPLASMIC TAIL OF NMDA RECEPTOR SUBUNITS AND THE POTASSIUM CHANNELS
配列の詳細MUTATION RESIDUE ASN278 TO LYS A278 IS A CLONING ARTEFACT

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.6 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8 / 詳細: 25% PEG 3350, 0.2M NACL, 0.1M BIS-TRIS PH 5.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU-MSC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年6月23日 / 詳細: OSMIC MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→34.54 Å / Num. obs: 9967 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 19.9
反射 シェル解像度: 1.85→1.95 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 91.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1PDR
解像度: 1.85→50.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 7.246 / SU ML: 0.117 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.141 / ESU R Free: 0.145 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 754 7.6 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.2 9195 98.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.84 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.67 Å20 Å20 Å2
2--0.11 Å20 Å2
3----1.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→50.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数738 0 0 100 838
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.022748
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02699
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2761.9761011
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.70431632
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.644597
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.33825.86229
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.17615134
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg4.929152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2119
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02830
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02132
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1910.2123
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1640.2660
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.170.2348
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0780.2475
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1610.277
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1050.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1430.236
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1260.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.5523513
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.425776
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.8067282
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.56711235
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.575 46
Rwork0.422 574
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 6.959 Å / Origin y: 19.604 Å / Origin z: 10.377 Å
111213212223313233
T-0.1313 Å20.0061 Å2-0.0149 Å2--0.1881 Å20.013 Å2---0.1163 Å2
L2.7266 °20.1321 °21.6386 °2-2.4008 °20.4836 °2--2.0828 °2
S0.0625 Å °-0.1114 Å °-0.0835 Å °0.0627 Å °-0.0336 Å °-0.0643 Å °0.1205 Å °-0.0259 Å °-0.0289 Å °

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る