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- PDB-2hpl: Crystal structure of the mouse p97/PNGase complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hpl
タイトルCrystal structure of the mouse p97/PNGase complex
要素
  • C-terminal of mouse p97/VCP
  • PNGase
キーワードHYDROLASE / PUB domain / Winged helix / p97
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide-N4-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase / peptide-N4-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase activity / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / glycoprotein catabolic process / : / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptide N glycanase, PAW domain / PAW domain superfamily / PNGase C-terminal domain, mannose-binding module PAW / PAW domain profile. / domain present in PNGases and other hypothetical proteins / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #2190 / : / PUB domain / PUB-like domain superfamily / PUB domain ...Peptide N glycanase, PAW domain / PAW domain superfamily / PNGase C-terminal domain, mannose-binding module PAW / PAW domain profile. / domain present in PNGases and other hypothetical proteins / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #2190 / : / PUB domain / PUB-like domain superfamily / PUB domain / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / Transglutaminase-like superfamily / Transglutaminase/protease-like homologues / Transglutaminase-like / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Galactose-binding-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptide-N(4)-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / REFMAC 5.2.0005 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Zhao, G. / Zhou, X. / Wang, L. / Li, G. / Lennarz, W. / Schindelin, H.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2007
タイトル: Studies on peptide:N-glycanase-p97 interaction suggest that p97 phosphorylation modulates endoplasmic reticulum-associated degradation.
著者: Zhao, G. / Zhou, X. / Wang, L. / Li, G. / Schindelin, H. / Lennarz, W.J.
履歴
登録2006年7月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PNGase
B: C-terminal of mouse p97/VCP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7802
ポリマ－11,7802
非ポリマー00
水3,009167
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)65.608, 52.420, 35.028
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.33, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細Heterodimer of mouse PNGase PUB and p97

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要素

#1: タンパク質 PNGase / Peptide N-glycanase


分子量: 11198.752 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ngly1 / プラスミド: pTYB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 Codon Plus RIL
参照: UniProt: Q9JI78, peptide-N4-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase
#2: タンパク質・ペプチド C-terminal of mouse p97/VCP


分子量: 581.574 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: Chemically synthesized. Occurs naturally in mus musculus (mouse)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 167 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.75 %
結晶化温度: 281 K / pH: 8
詳細: 18-22% PEG 5000 MME and 14-18% Tacsimate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 281K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X26C / 波長: 1.04 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.04 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 8764 / % possible obs: 87.7 % / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.314 / % possible all: 46.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
REFMAC5.2.0005位相決定
精密化構造決定の手法: REFMAC 5.2.0005 / 解像度: 1.8→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 4.459 / SU ML: 0.076 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.134 / ESU R Free: 0.123 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.185 428 4.9 %RANDOM
Rwork0.146 ---
all-3033 --
obs-8753 87.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.76 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.84 Å20 Å20.01 Å2
2---0.9 Å20 Å2
3----1.94 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.242 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数827 0 0 167 994
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.022839
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02780
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4791.9971133
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8731816
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6645103
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.05324.10339
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.38415151
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.512157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2130
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02926
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02165
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2290.2179
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.20.2774
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1820.2411
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0890.2464
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1590.2113
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1850.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3130.231
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1730.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2321.5681
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2581.5214
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.3962846
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5153351
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4944.5287
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.317 16 -
Rwork0.185 319 -
obs--46.4 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 40.6055 Å / Origin y: 51.9203 Å / Origin z: 13.9924 Å
111213212223313233
T-0.0399 Å20.0127 Å2-0.0029 Å2--0.0407 Å20.0054 Å2---0.0506 Å2
L0.6876 °2-0.0694 °2-0.1333 °2-2.05 °20.484 °2--1.4068 °2
S0.0055 Å °0.0282 Å °0.0327 Å °0.0239 Å °-0.0434 Å °-0.0044 Å °0.0245 Å °-0.0204 Å °0.038 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA12 - 1111 - 100
2X-RAY DIFFRACTION1BB803 - 8062 - 5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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