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- PDB-2hhn: Cathepsin S in complex with non covalent arylaminoethyl amide. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hhn
タイトルCathepsin S in complex with non covalent arylaminoethyl amide.
要素Cathepsin S
キーワードHYDROLASE / cathepsin S / noncovalent / inhibition / arylaminoethyl amide / protease
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin S / regulation of antigen processing and presentation / basement membrane disassembly / positive regulation of cation channel activity / antigen processing and presentation of peptide antigen / endolysosome lumen / cellular response to thyroid hormone stimulus / response to acidic pH / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding ...cathepsin S / regulation of antigen processing and presentation / basement membrane disassembly / positive regulation of cation channel activity / antigen processing and presentation of peptide antigen / endolysosome lumen / cellular response to thyroid hormone stimulus / response to acidic pH / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / toll-like receptor signaling pathway / antigen processing and presentation / fibronectin binding / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / laminin binding / collagen binding / phagocytic vesicle / Degradation of the extracellular matrix / MHC class II antigen presentation / cysteine-type peptidase activity / lysosomal lumen / proteolysis involved in protein catabolic process / Endosomal/Vacuolar pathway / protein processing / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / late endosome / tertiary granule lumen / : / adaptive immune response / ficolin-1-rich granule lumen / lysosome / immune response / serine-type endopeptidase activity / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-GNQ / Cathepsin S
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / RIGID BODY REFINEMENT / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Spraggon, G. / Hornsby, M. / Lesley, S.A. / Tully, D.C. / Harris, J.L. / Karenewsky, D.S. / Kulathila, R. / Clark, K.
引用
ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2006
タイトル: Synthesis and SAR of arylaminoethyl amides as noncovalent inhibitors of cathepsin S: P3 cyclic ethers
著者: Tully, D.C. / Liu, H. / Chatterjee, A.K. / Alper, P.B. / Epple, R. / Williams, J.A. / Roberts, M.J. / Woodmansee, D.H. / Masick, B.T. / Tumanut, C. / Li, J. / Spraggon, G. / Hornsby, M. / ...著者: Tully, D.C. / Liu, H. / Chatterjee, A.K. / Alper, P.B. / Epple, R. / Williams, J.A. / Roberts, M.J. / Woodmansee, D.H. / Masick, B.T. / Tumanut, C. / Li, J. / Spraggon, G. / Hornsby, M. / Chang, J. / Tuntland, T. / Hollenbeck, T. / Gordon, P. / Harris, J.L. / Karanewsky, D.S.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Structural and mechanistic basis of immunity towards endonuclease colicins
著者: Kleanthous, C. / Kuhlmann, U.C. / Pommer, A.J. / Ferguson, N. / Radford, S.E. / Moore, G.R. / James, R. / Hemmings, A.M.
履歴
登録2006年6月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.42023年8月30日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin S
B: Cathepsin S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,7407
ポリマ－48,7832
非ポリマー9575
水10,647591
1
A: Cathepsin S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7765
ポリマ－24,3911
非ポリマー3844
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Cathepsin S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9642
ポリマ－24,3911
非ポリマー5731
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
A: Cathepsin S
B: Cathepsin S
ヘテロ分子

A: Cathepsin S
B: Cathepsin S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,47914
ポリマ－97,5664
非ポリマー1,91410
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_565x,-y+1,-z+1/21
Buried area6650 Å2
ΔGint-120 kcal/mol
Surface area35440 Å2
手法PISA
4
A: Cathepsin S
ヘテロ分子

A: Cathepsin S
ヘテロ分子

B: Cathepsin S
ヘテロ分子

B: Cathepsin S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,47914
ポリマ－97,5664
非ポリマー1,91410
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_565x,-y+1,-z+1/21
crystal symmetry operation3_555-y,x,z+1/41
crystal symmetry operation8_565-y,-x+1,-z+1/41
Buried area5520 Å2
ΔGint-118 kcal/mol
Surface area36560 Å2
手法PISA
5
A: Cathepsin S
ヘテロ分子

A: Cathepsin S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,55110
ポリマ－48,7832
非ポリマー7698
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_565x,-y+1,-z+1/21
Buried area1680 Å2
ΔGint-109 kcal/mol
Surface area19580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.532, 85.532, 150.403
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number91
Space group name H-MP4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1132-

HOH

21B-1168-

HOH

詳細The natural state of the molecule is a monomer - there are two molecules of Cathepsin S in the asymmetric unit

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要素

#1: タンパク質 Cathepsin S


分子量: 24391.393 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSS
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P25774, cathepsin S
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GNQ / N-[(1R)-1-[(BENZYLSULFONYL)METHYL]-2-{[(1S)-1-METHYL-2-{[4-(TRIFLUOROMETHOXY)PHENYL]AMINO}ETHYL]AMINO}-2-OXOETHYL]MORPHOLINE-4-CARBOXAMIDE


分子量: 572.597 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H31F3N4O6S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 591 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.36 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20% PEG-8000, 0.4M Lithium Sulfate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 278K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年8月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→84.2 Å / Num. all: 73915 / Num. obs: 73915 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.54 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 21.5
反射 シェル解像度: 1.55→1.62 Å / Rmerge(I) obs: 0.509 / Mean I/σ(I) obs: 2.33 / Num. unique all: 6804 / Rsym value: 0.509 / % possible all: 86.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: RIGID BODY REFINEMENT
開始モデル: 2F1G

2f1g


解像度: 1.55→84.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / SU B: 1.184 / SU ML: 0.043 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.067 / ESU R Free: 0.068 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: Hydrogens have been added in the riding positions. The density for chain A is too weak to reliably place the ligand (a low occupancy ligand). For chain B all atoms are present but density for ...詳細: Hydrogens have been added in the riding positions. The density for chain A is too weak to reliably place the ligand (a low occupancy ligand). For chain B all atoms are present but density for the 4-(TRIFLUOROMETHOXY)PHENYL AMINO group is largely missing. Those atoms have been labelled as occupancy 0.00 and are included on for comparison with 2HH5 structure.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.17994 3951 5.1 %RANDOM
Rwork0.15543 ---
all0.15669 73915 --
obs0.15669 73915 96.19 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.839 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.2 Å20 Å20 Å2
2---0.2 Å20 Å2
3---0.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→84.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3448 0 59 591 4098
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0223635
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023073
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4221.9734934
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.76837203
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5425449
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.7424.268164
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.11215579
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.9121516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2496
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024092
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02764
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.2840
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1940.23515
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1960.21879
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.22026
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1440.2491
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.5990.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1950.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.160.243
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.35222777
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2812919
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.60533511
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.39651758
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.70381418
LS精密化 シェル解像度: 1.554→1.594 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.26 207 -
Rwork0.226 4149 -
obs--73.82 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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