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万見
- PDB-2h9v: Structural basis for induced-fit binding of Rho-kinase to the inh... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2h9v
タイトルStructural basis for induced-fit binding of Rho-kinase to the inhibitor Y27632
要素Rho-associated protein kinase 2
キーワードTRANSFERASE / protein kinase-inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of centrosome duplication / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of cell junction assembly / embryonic morphogenesis / actomyosin structure organization / cortical actin cytoskeleton organization / mitotic cytokinesis / smooth muscle contraction / Rho protein signal transduction / regulation of actin cytoskeleton organization ...positive regulation of centrosome duplication / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of cell junction assembly / embryonic morphogenesis / actomyosin structure organization / cortical actin cytoskeleton organization / mitotic cytokinesis / smooth muscle contraction / Rho protein signal transduction / regulation of actin cytoskeleton organization / regulation of circadian rhythm / small GTPase binding / rhythmic process / actin cytoskeleton organization / cytoskeleton / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / zinc ion binding / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Rho-associated protein kinase 2, HR1 domain / ROCK, Rho binding domain / Rho-associated protein kinase 1/2 / Rho Binding / Rho-binding (RhoBD) domain profile. / MRCK kinase PH domain / : / HR1 rho-binding domain / REM-1 domain profile. ...: / Rho-associated protein kinase 2, HR1 domain / ROCK, Rho binding domain / Rho-associated protein kinase 1/2 / Rho Binding / Rho-binding (RhoBD) domain profile. / MRCK kinase PH domain / : / HR1 rho-binding domain / REM-1 domain profile. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-Y27 / Rho-associated protein kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Yamaguchi, H. / Miwa, Y. / Kasa, M. / Kitano, K. / Amano, M. / Kaibuchi, K. / Hakoshima, T.
引用ジャーナル: J.Biochem.(Tokyo) / 年: 2006
タイトル: Structural basis for induced-fit binding of Rho-kinase to the inhibitor Y-27632
著者: Yamaguchi, H. / Miwa, Y. / Kasa, M. / Kitano, K. / Amano, M. / Kaibuchi, K. / Hakoshima, T.
履歴
登録2006年6月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年12月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rho-associated protein kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,0232
ポリマ－45,7761
非ポリマー2471
水1448
1
A: Rho-associated protein kinase 2
ヘテロ分子

A: Rho-associated protein kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,0474
ポリマ－91,5522
非ポリマー4952
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_555-x+y,y,-z1
Buried area4760 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area35430 Å2
手法PISA
2
A: Rho-associated protein kinase 2
ヘテロ分子

A: Rho-associated protein kinase 2
ヘテロ分子

A: Rho-associated protein kinase 2
ヘテロ分子

A: Rho-associated protein kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)184,0938
ポリマ－183,1044
非ポリマー9894
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
crystal symmetry operation11_555-x+y,y,-z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)90.781, 90.781, 341.279
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

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要素

#1: タンパク質 Rho-associated protein kinase 2 / Rho-kinase / Rho-associated / coiled- coil-containing protein kinase 2 / p164 ROCK-2


分子量: 45776.020 Da / 分子数: 1 / 断片: PROTEIN KINASE DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / プラスミド: pFastBac-HTa / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q28021, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-Y27 / (R)-TRANS-4-(1-AMINOETHYL)-N-(4-PYRIDYL) CYCLOHEXANECARBOXAMIDE / Y-27632


分子量: 247.336 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H21N3O
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: Sodium Citrate, FOS-Choline-9, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: Bruker DIP-6040 / 検出器: CCD / 日付: 2004年12月8日
詳細: a double-crystal monochromator and a horizontal focusing mirror
放射モノクロメーター: a double-crystal monochromator and a horizontal focusing mirror
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→30 Å / Num. obs: 16013 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 14.9 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Χ2: 1.211 / Net I/σ(I): 29.988
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)% possible obs (%)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsΧ2
3.1-3.2199.9130.2369.78815550.819
3.21-3.3499.713.70.20212.24515500.899
3.34-3.4999.614.40.15717.0815681.082
3.49-3.6799.7150.12721.71315421.185
3.67-3.999.615.30.10527.77715711.308
3.9-4.2199.115.20.08733.2215751.395
4.21-4.6399.115.20.07739.07815841.488
4.63-5.2999.515.50.0740.09916091.317
5.29-6.6699.516.10.06542.39716541.212
6.66-3099.115.40.0551.26818051.275

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 0.46 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.501
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å29.72 Å
Translation3 Å29.72 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOLREP位相決定
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT1.7データ抽出
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.1→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.901 / SU B: 16.749 / SU ML: 0.292 / SU R Cruickshank DPI: 0.784 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.397
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.277 800 5 %RANDOM
Rwork0.232 ---
all0.234 15995 --
obs0.234 15995 99.65 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 60.967 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.52 Å20.76 Å20 Å2
2--1.52 Å20 Å2
3----2.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3094 0 18 8 3120
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.01631870.022
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.71843041.961
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3093815
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.75515624.295
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.45755915
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.2821815
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1134570.2
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.00524310.02
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.26417250.2
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.33522390.2
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1621500.2
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.222540.2
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.19820.2
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.77119391.5
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.42730752
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.714033
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.912294.5
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.18 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.365 68 -
Rwork0.279 1047 -
obs--98.24 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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