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- PDB-2h6p: Crystal structure of HLA-B*3501 presenting the human cytochrome P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2h6p
タイトルCrystal structure of HLA-B*3501 presenting the human cytochrome P450 derived peptide, KPIVVLHGY
要素
  • 9 mer peptide from Cytochrome P450
  • Beta-2-microglobulin
  • HLA-B35
キーワードIMMUNE SYSTEM / gene regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


linoleic acid epoxygenase activity / organic acid metabolic process / arachidonate epoxygenase activity / arachidonate metabolic process / retinoic acid 4-hydroxylase activity / linoleic acid metabolic process / regulation of interleukin-12 production / regulation of dendritic cell differentiation / Xenobiotics / regulation of T cell anergy ...linoleic acid epoxygenase activity / organic acid metabolic process / arachidonate epoxygenase activity / arachidonate metabolic process / retinoic acid 4-hydroxylase activity / linoleic acid metabolic process / regulation of interleukin-12 production / regulation of dendritic cell differentiation / Xenobiotics / regulation of T cell anergy / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, reduced flavin or flavoprotein as one donor, and incorporation of one atom of oxygen / regulation of interleukin-6 production / retinoic acid metabolic process / retinol metabolic process / unspecific monooxygenase / TAP binding / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / detection of bacterium / xenobiotic metabolic process / : / : / negative regulation of receptor binding / secretory granule membrane / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / cellular response to iron ion / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / cellular response to iron(III) ion / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / monooxygenase activity / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / defense response / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / oxygen binding / positive regulation of immune response / MHC class I protein complex / positive regulation of T cell activation / peptide antigen binding / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / cellular response to nicotine / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of protein binding / specific granule lumen / phagocytic vesicle membrane / recycling endosome membrane / positive regulation of cellular senescence / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Interferon gamma signaling / negative regulation of epithelial cell proliferation / MHC class II protein complex binding / Modulation by Mtb of host immune system / Interferon alpha/beta signaling / late endosome membrane / sensory perception of smell / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / T cell differentiation in thymus / protein-folding chaperone binding / negative regulation of neuron projection development / iron ion transport / ER-Phagosome pathway / protein refolding / early endosome membrane / protein homotetramerization / adaptive immune response / amyloid fibril formation / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / immune response / iron ion binding / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / Golgi membrane / signaling receptor binding / lysosomal membrane / innate immune response / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / heme binding
類似検索 - 分子機能
: / Cytochrome P450, E-class, group I / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / Cytochrome P450, conserved site / Cytochrome P450 cysteine heme-iron ligand signature. / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / Cytochrome P450 / Cytochrome P450 superfamily ...: / Cytochrome P450, E-class, group I / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / Cytochrome P450, conserved site / Cytochrome P450 cysteine heme-iron ligand signature. / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / Cytochrome P450 / Cytochrome P450 superfamily / Cytochrome P450 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HLA-B35 / HLA class I histocompatibility antigen, B alpha chain / Cytochrome P450 2C18 / Beta-2-microglobulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Archbold, J.K. / Macdonald, W.A. / Rossjohn, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Alloreactivity between disparate cognate and allogeneic pMHC-I complexes is the result of highly focused, peptide-dependent structural mimicry
著者: Archbold, J.K. / Macdonald, W.A. / Miles, J.J. / Brennan, R.M. / Kjer-Nielsen, L. / McCluskey, J. / Burrows, S.R. / Rossjohn, J.
履歴
登録2006年5月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA-B35
B: Beta-2-microglobulin
C: 9 mer peptide from Cytochrome P450


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7163
ポリマ－44,7163
非ポリマー00
水7,224401
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4380 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area19160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.279, 82.070, 109.881
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 HLA-B35 / HLA class I histocompatibility antigen / B-35 alpha chain


分子量: 31940.246 Da / 分子数: 1 / 断片: Extracellular domains alpha 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 (de3) / 参照: UniProt: O19626, UniProt: P01889*PLUS
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin / Beta-2-microglobin


分子量: 11748.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 (de3) / 参照: UniProt: P61769
#3: タンパク質・ペプチド 9 mer peptide from Cytochrome P450 / CYPIIC18 / P450-6B/29C


分子量: 1027.259 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic construct / 参照: UniProt: P33260
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 401 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.4 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: 18% PEG 3350, 0.1M ammonium acetate, 0.1M cacodylate, pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年6月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.9→65.8 Å / Num. obs: 36699
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / % possible all: 83.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→65.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 7.191 / SU ML: 0.11 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.9 / ESU R: 0.17 / ESU R Free: 0.149 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23914 1831 5 %RANDOM
Rwork0.20985 ---
obs0.21133 34808 97.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.982 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.03 Å20 Å20 Å2
2---0.3 Å20 Å2
3---0.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→65.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3156 0 0 401 3557
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0213247
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8751.9354414
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0295381
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.39323.182176
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.56115525
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.9091531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.060.2451
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.022573
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1560.21417
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2930.22128
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0720.2343
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1310.252
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0990.224
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.70232003
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.08253103
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.68771481
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.461101311
LS精密化 シェル解像度: 1.897→1.947 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.383 114 -
Rwork0.321 2002 -
obs--79.34 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 12.957 Å / Origin y: 9.604 Å / Origin z: 36.048 Å
111213212223313233
T-0.1266 Å20.0021 Å2-0.0079 Å2--0.0929 Å2-0.0131 Å2---0.1839 Å2
L1.1321 °2-0.2786 °2-0.3177 °2-0.7796 °2-0.2119 °2--0.6014 °2
S-0.0557 Å °-0.0383 Å °-0.0919 Å °0.0392 Å °0.0343 Å °0.0029 Å °-0.0015 Å °-0.0423 Å °0.0214 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 2761 - 276
2X-RAY DIFFRACTION1BB1 - 991 - 99
3X-RAY DIFFRACTION1CC1 - 91 - 9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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