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- PDB-2h62: Crystal structure of a ternary ligand-receptor complex of BMP-2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2h62
タイトルCrystal structure of a ternary ligand-receptor complex of BMP-2
要素
  • Acvr2b protein
  • Bone morphogenetic protein 2
  • Bone morphogenetic protein receptor type IA
キーワードHORMONE/GROWTH FACTOR / TGF-beta superfamily / ligand-receptor complex / HORMONE-GROWTH FACTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by Activin / neural plate mediolateral regionalization / paraxial mesoderm structural organization / positive regulation of cardiac ventricle development / fibrous ring of heart morphogenesis / inhibin binding / Regulation of signaling by NODAL / heart formation / cardiac atrium formation / positive regulation of transforming growth factor beta2 production ...Signaling by Activin / neural plate mediolateral regionalization / paraxial mesoderm structural organization / positive regulation of cardiac ventricle development / fibrous ring of heart morphogenesis / inhibin binding / Regulation of signaling by NODAL / heart formation / cardiac atrium formation / positive regulation of transforming growth factor beta2 production / cardiocyte differentiation / negative regulation of calcium-independent cell-cell adhesion / positive regulation of phosphatase activity / cardiac jelly development / activin receptor activity / Mullerian duct regression / negative regulation of aldosterone biosynthetic process / negative regulation of cortisol biosynthetic process / atrioventricular node cell development / positive regulation of extracellular matrix constituent secretion / atrioventricular canal morphogenesis / Signaling by BMP / negative regulation of steroid biosynthetic process / embryonic heart tube anterior/posterior pattern specification / activin receptor activity, type II / mesendoderm development / lymphatic endothelial cell differentiation / mesenchymal cell proliferation involved in ureteric bud development / anti-Mullerian hormone receptor signaling pathway / positive regulation of activin receptor signaling pathway / regulation of odontogenesis of dentin-containing tooth / dorsal aorta morphogenesis / tricuspid valve morphogenesis / corticotropin hormone secreting cell differentiation / negative regulation of cardiac muscle cell differentiation / thyroid-stimulating hormone-secreting cell differentiation / endodermal-mesodermal cell signaling / mesenchyme development / cardiac right ventricle morphogenesis / negative regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / ameloblast differentiation / pericardium development / telencephalon regionalization / aortic valve development / hindlimb morphogenesis / BMP binding / regulation of cardiac muscle cell proliferation / pharyngeal arch artery morphogenesis / negative regulation of muscle cell differentiation / atrioventricular valve development / positive regulation of cartilage development / heart induction / positive regulation of odontogenesis / venous blood vessel development / regulation of lateral mesodermal cell fate specification / positive regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / lateral mesoderm development / lymphangiogenesis / pituitary gland development / mitral valve morphogenesis / trophoblast cell migration / BMP receptor complex / BMP receptor activity / co-receptor binding / ventricular compact myocardium morphogenesis / retina vasculature development in camera-type eye / negative regulation of smooth muscle cell migration / dorsal/ventral axis specification / regulation of cellular senescence / lung vasculature development / cardiac epithelial to mesenchymal transition / transforming growth factor beta receptor activity, type I / mesenchymal cell differentiation / ectoderm development / embryonic foregut morphogenesis / neural crest cell development / proteoglycan metabolic process / positive regulation of bone mineralization involved in bone maturation / positive regulation of odontoblast differentiation / activin receptor complex / negative regulation of adipose tissue development / Transcriptional regulation by RUNX2 / cardiac conduction system development / positive regulation of astrocyte differentiation / artery development / phosphatase activator activity / BMP receptor binding / telencephalon development / endocardial cushion formation / receptor protein serine/threonine kinase / activin binding / cellular response to BMP stimulus / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / Signaling by BMP / pattern specification process / Signaling by Activin / activin receptor signaling pathway / ventricular trabecula myocardium morphogenesis / astrocyte differentiation / Signaling by NODAL
類似検索 - 分子機能
: / GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Activin types I and II receptor domain / Transforming growth factor beta, conserved site / Activin types I and II receptor domain ...: / GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Activin types I and II receptor domain / Transforming growth factor beta, conserved site / Activin types I and II receptor domain / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / CD59 / CD59 / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Cystine-knot cytokine / Snake toxin-like superfamily / Ribbon / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bone morphogenetic protein 2 / Bone morphogenetic protein receptor type-1A / Activin receptor type-2B / Activin receptor type-2B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Mueller, T.D.
引用ジャーナル: Bmc Struct.Biol. / 年: 2007
タイトル: A silent H-bond can be mutationally activated for high-affinity interaction of BMP-2 and activin type IIB receptor.
著者: Weber, D. / Kotzsch, A. / Nickel, J. / Harth, S. / Seher, A. / Mueller, U. / Sebald, W. / Mueller, T.D.
履歴
登録2006年5月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_src_gen
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bone morphogenetic protein 2
B: Bone morphogenetic protein 2
C: Bone morphogenetic protein receptor type IA
D: Acvr2b protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,5994
ポリマ－51,5994
非ポリマー00
水5,188288
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)64.131, 65.368, 114.067
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly consists of a BMP-2 dimer, and one of each receptor ectodomains BMPR-IA and ActR-IIB attached. The following symmetry operations are necessary: BMP-2 monomer chain B: no symmetry operation BMP-2 monomer chain A: x-1/2, -y+1/2, -z+1 BMPR-IA chain C: x-1/2, -y+1/2, -z+1 ActR-IIB chain D: x, y-1, z

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要素

#1: タンパク質 Bone morphogenetic protein 2 / BMP-2 / BMP-2A


分子量: 12923.854 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BMP2, BMP2A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12643
#2: タンパク質 Bone morphogenetic protein receptor type IA / Serine/threonine-protein kinase receptor R5 / SKR5 / Activin receptor-like kinase 3 / ALK-3 / CD292 antigen


分子量: 14199.918 Da / 分子数: 1 / Fragment: extracellular domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P36894, receptor protein serine/threonine kinase
#3: タンパク質 Acvr2b protein / Activin receptor type IIB


分子量: 11551.655 Da / 分子数: 1 / Fragment: extracellular domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BMPR1A, ACVRLK3, ALK3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q3KQI1, UniProt: Q13705*PLUS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 288 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.89 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.75
詳細: 50% PPG400, 0.1M Bis-Tris, pH 5.75, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年2月28日
放射モノクロメーター: Osmic VariMax HR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→500 Å / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.9 % / Rsym value: 0.055 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 1.85→1.89 Å / 冗長度: 2.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 4532 / Rsym value: 0.387 / % possible all: 93.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
d*TREKデータ削減
CNS精密化
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ削減
d*TREKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.85→500 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.225 2025 RANDOM
Rwork0.216 --
all0.218 41675 -
obs0.216 41272 -
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.25 Å
Luzzati sigma a0.37 Å0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→500 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2976 0 0 288 3264
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.57
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.25
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.08

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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