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- PDB-2h3m: Crystal Structure of ZO-1 PDZ1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2h3m
タイトルCrystal Structure of ZO-1 PDZ1
要素Tight junction protein ZO-1
キーワードCELL ADHESION / PDZ Domain
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of blood-brain barrier permeability / adherens junction maintenance / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / RUNX1 regulates expression of components of tight junctions / SARS-CoV-2 targets PDZ proteins in cell-cell junction / establishment of endothelial intestinal barrier / protein localization to cell-cell junction / regulation of cell junction assembly / protein localization to adherens junction / Regulation of gap junction activity ...positive regulation of blood-brain barrier permeability / adherens junction maintenance / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / RUNX1 regulates expression of components of tight junctions / SARS-CoV-2 targets PDZ proteins in cell-cell junction / establishment of endothelial intestinal barrier / protein localization to cell-cell junction / regulation of cell junction assembly / protein localization to adherens junction / Regulation of gap junction activity / protein localization to bicellular tight junction / gap junction / cell-cell junction organization / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / tight junction / actomyosin structure organization / podosome / Signaling by Hippo / regulation of bicellular tight junction assembly / cell-cell junction assembly / negative regulation of stress fiber assembly / apical junction complex / maintenance of blood-brain barrier / positive regulation of sprouting angiogenesis / regulation of cytoskeleton organization / bicellular tight junction / cell adhesion molecule binding / cell projection / adherens junction / cell-cell adhesion / apical part of cell / cell junction / actin cytoskeleton organization / basolateral plasma membrane / calmodulin binding / positive regulation of cell migration / cadherin binding / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tight junction protein ZO-1 / ZO-1, SH3 domain / Tight junction protein ZO / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Variant SH3 domain ...Tight junction protein ZO-1 / ZO-1, SH3 domain / Tight junction protein ZO / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Variant SH3 domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tight junction protein ZO-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Appleton, B.A. / Zhang, Y. / Wu, P. / Yin, J.P. / Hunziker, W. / Skelton, N.J. / Sidhu, S.S. / Wiesmann, C.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Comparative structural analysis of the Erbin PDZ domain and the first PDZ domain of ZO-1. Insights into determinants of PDZ domain specificity.
著者: Appleton, B.A. / Zhang, Y. / Wu, P. / Yin, J.P. / Hunziker, W. / Skelton, N.J. / Sidhu, S.S. / Wiesmann, C.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Convergent and Divergent Ligand Specificity Amongst the PDZ Domains of the LAP and ZO Families
著者: Zhang, Y. / Yeh, S. / Appleton, B.A. / Held, H.A. / Kausalya, J.P. / Phua, D.C.Y. / Wong, W.L. / Lasky, L.A. / Wiesmann, C. / Hunziker, W. / Sidhu, S.S.
履歴
登録2006年5月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tight junction protein ZO-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,7583
ポリマ－10,5661
非ポリマー1922
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.789, 62.789, 153.531
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-111-

SO4

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要素

#1: タンパク質 Tight junction protein ZO-1 / Zonula occludens 1 protein / Zona occludens 1 protein / Tight junction protein 1


分子量: 10565.941 Da / 分子数: 1 / 断片: First PDZ domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ZO1 (TJP1) / プラスミド: pET22d / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q07157
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.36 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.6
詳細: 0.1 M Sodium Acetate, 0.2 M Ammonium Sulfate, 30% PEG 2000 Monomethyl Ether, pH 4.6, vapor diffusion, temperature 292K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年6月20日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Mx-ray1
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. obs: 3037 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 9.4 % / Rsym value: 0.076 / Χ2: 1.213 / Net I/σ(I): 34.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1,2

解像度 (Å)Mean I/σ(I) obsNum. unique allRsym valueΧ2% possible allRmerge(I) obs
2.8-2.92.62890.5440.7898
2.9-3.023000.8491000.369
3.02-3.152920.9051000.312
3.15-3.323020.9151000.219
3.32-3.532980.9671000.146
3.53-3.82901.1081000.115
3.8-4.183231.2891000.077
4.18-4.782951.5841000.062
4.78-6.023091.8931000.051
6.02-303391.57399.70.034

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry: 2H3L

2h3l


解像度: 2.9→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU B: 21.328 / SU ML: 0.366 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.455 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.294 123 4.4 %RANDOM
Rwork0.227 ---
all0.23 3058 --
obs0.23 2769 99.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.572 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.18 Å22.09 Å20 Å2
2--4.18 Å20 Å2
3----6.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数722 0 10 0 732
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.021742
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.151.937997
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.077593
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2106
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.02560
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.2320
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1450.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1380.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1250.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2641.5462
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.5142738
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.8083280
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.4054.5259
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.001 Å / Total num. of bins used: 15 /
Rfactor反射数
Rfree0.449 11
Rwork0.308 255
obs-266
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 12.729 Å / Origin y: 23.2005 Å / Origin z: 12.9854 Å
111213212223313233
T0.1059 Å20.1425 Å2-0.0023 Å2-0.2042 Å20.0235 Å2--0.0563 Å2
L3.1682 °2-0.8957 °2-3.6386 °2-4.0096 °20.0181 °2--12.9972 °2
S-0.349 Å °-0.367 Å °-0.3217 Å °0.2999 Å °0.158 Å °-0.1468 Å °0.8941 Å °0.5302 Å °0.1909 Å °
精密化 TLSグループSelection: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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