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万見
- PDB-2gv1: NMR solution structure of the Acylphosphatase from Eschaerichia Coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gv1
タイトルNMR solution structure of the Acylphosphatase from Eschaerichia Coli
要素Probable acylphosphatase
キーワードHYDROLASE / globular alpha-helix/beta-sheet protein
機能・相同性
機能・相同性情報


acylphosphatase / acylphosphatase activity / response to heat
類似検索 - 分子機能
Acylphosphatase, bacteria / Acylphosphatase signature 2. / Acylphosphatase / Acylphosphatase signature 1. / Acylphosphatase, conserved site / Acylphosphatase / Acylphosphatase-like domain / Acylphosphatase-like domain profile. / Acylphosphatase-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits - #100 ...Acylphosphatase, bacteria / Acylphosphatase signature 2. / Acylphosphatase / Acylphosphatase signature 1. / Acylphosphatase, conserved site / Acylphosphatase / Acylphosphatase-like domain / Acylphosphatase-like domain profile. / Acylphosphatase-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits - #100 / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Pagano, K. / Corazza, A. / Viglino, P. / Esposito, G.
引用
ジャーナル: J.Biomol.Nmr / 年: 2006
タイトル: NMR solution structure of the acylphosphatase from Escherichia coli.
著者: Pagano, K. / Ramazzotti, M. / Viglino, P. / Esposito, G. / Degl'innocenti, D. / Taddei, N. / Corazza, A.
#1: ジャーナル: Proteins / 年: 2006
タイトル: Structure, Conformational Stability, and Enzymatic Properties of Acylphosphatase from the Hyperthermophile Sulfolobus Solfataricus
著者: Corazza, A. / Rosano, C. / Pagano, K. / Alverdi, V. / Esposito, G. / Capanni, C. / Bemporad, F. / Plakoutsi, G. / Stefani, M. / Chiti, F. / Zuccotti, S. / Bolognesi, M. / Viglino, P.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of common type acylphosphatase from bovine testis
著者: Thunnissen, M.M. / Taddei, N. / Liguri, G. / Ramponi, G. / Nordlund, P.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Three-dimensional structure of acylphosphatase. Refinement and structure analysis.
著者: Pastore, A. / Saudek, V. / Ramponi, G. / Williams, R.J.
履歴
登録2006年5月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable acylphosphatase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,3151
ポリマ－10,3151
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 380target function
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Probable acylphosphatase / Acylphosphate phosphohydrolase


分子量: 10314.760 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: yccX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AB65, acylphosphatase
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1212D TOCSY
131DQF-COSY
1422D 15N HSQC
1523D 15N HSQC-NOESY
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy and standard 2D homonuclear techniques

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
150 mM sodium phosphate, 30 mM deuterated sodium acetate, 50 mM NaCl, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
2U-15N, 50 mM sodium phosphate, 30 mM deuterated sodium acetate, 50 mM NaCl, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 65 mM / pH: 4.95 / 圧: ambient / 温度: 310 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2Bruker Biospincollection
XwinNMR2Bruker Biospin解析
CYANA2.1Guentert, 2003.構造決定
Discover2.9.7MSI, San Diego CA精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on a total of 1029 restraints, 970 are NOE-derived distance restraints and 59 dihedral angle restraints
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 380 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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