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万見
- PDB-1y9o: 1H NMR Structure of Acylphosphatase from the hyperthermophile Sul... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1y9o
タイトル1H NMR Structure of Acylphosphatase from the hyperthermophile Sulfolobus Solfataricus
要素Acylphosphatase
キーワードHYDROLASE / Sso / Acylphosphatase / Hyperthermophile
機能・相同性
機能・相同性情報


acylphosphatase / acylphosphatase activity
類似検索 - 分子機能
Acylphosphatase signature 2. / Acylphosphatase / Acylphosphatase signature 1. / Acylphosphatase, conserved site / Acylphosphatase / Acylphosphatase-like domain / Acylphosphatase-like domain profile. / Acylphosphatase-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits - #100 / Alpha-Beta Plaits ...Acylphosphatase signature 2. / Acylphosphatase / Acylphosphatase signature 1. / Acylphosphatase, conserved site / Acylphosphatase / Acylphosphatase-like domain / Acylphosphatase-like domain profile. / Acylphosphatase-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits - #100 / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Sulfolobus solfataricus (古細菌)
手法溶液NMR / restrained minimization
データ登録者Corazza, A. / Rosano, C. / Pagano, K. / Alverdi, V. / Esposito, G. / Capanni, C. / Bemporad, F. / Plakoutsi, G. / Stefani, M. / Chiti, F. ...Corazza, A. / Rosano, C. / Pagano, K. / Alverdi, V. / Esposito, G. / Capanni, C. / Bemporad, F. / Plakoutsi, G. / Stefani, M. / Chiti, F. / Zuccotti, S. / Bolognesi, M. / Viglino, P.
引用
ジャーナル: Proteins / 年: 2006
タイトル: Structure, conformational stability, and enzymatic properties of acylphosphatase from the hyperthermophile Sulfolobus solfataricus
著者: Corazza, A. / Rosano, C. / Pagano, K. / Alverdi, V. / Esposito, G. / Capanni, C. / Bemporad, F. / Plakoutsi, G. / Stefani, M. / Chiti, F. / Zuccotti, S. / Bolognesi, M. / Viglino, P.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Aggregation of the Acylphosphatase from Sulfolobus solfataricus: the folded and partially unfolded states can both be precursors for amyloid formation
著者: Plakoutsi, G. / Taddei, N. / Stefani, M. / Chiti, F.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of common type acylphosphatase from bovine testis
著者: Thunnissen, M.M. / Taddei, N. / Liguri, G. / Ramponi, G. / Nordlund, P.
履歴
登録2004年12月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年11月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acylphosphatase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7961
ポリマ－11,7961
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Acylphosphatase


分子量: 11796.429 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sulfolobus solfataricus (古細菌) / プラスミド: pGEX-2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q97ZL0, acylphosphatase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D TOCSY
1212D NOESY
131DQF-COSY
1422D TOCSY
1522D NOESY
162DQF-COSY
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using standard 2D homonuclear techniques. Spectra were acquired within 36 hours from sample preparation.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.4mM Sso AcP; 50mM phosphate buffer Na; 95% H2O, 5% D2O95% H2O/5% D2O
20.4mM Sso AcP; 50mM phosphate buffer Na; 100% D2O100% D2O
試料状態イオン強度: 50mM NaCl / pH: 5.7 / 圧: ambient / 温度: 310 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.6Bruker BioSpin GmbHcollection
XwinNMR2.6Bruker Analytik GmbH解析
Felix2000Krezel, A.M. et al.データ解析
CYANA1.0.6Guntert, P. et al.構造決定
Discover2.9.7精密化
精密化手法: restrained minimization / ソフトェア番号: 1
詳細: restrained dihedral angle molecular dynamics simulation was performed by using the program CYANA. The 20 best structures of the CYANA ensemble were submitted to restrained minimization using ...詳細: restrained dihedral angle molecular dynamics simulation was performed by using the program CYANA. The 20 best structures of the CYANA ensemble were submitted to restrained minimization using DISCOVER with the AMBER force field.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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