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万見
- PDB-2gf5: Structure of intact FADD (MORT1) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gf5
タイトルStructure of intact FADD (MORT1)
要素FADD protein
キーワードAPOPTOSIS / Death domain / death effector domain / death-inducing signaling complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cytosolic large ribosomal subunit / structural constituent of ribosome / translation
類似検索 - 分子機能
Death effector domain / Death Domain, Fas / Death Domain, Fas / Death domain / : / Ribosomal protein L29, conserved site / Ribosomal protein L29 signature. / Ribosomal L29 protein / Ribosomal protein L29/L35 / Ribosomal protein L29/L35 superfamily ...Death effector domain / Death Domain, Fas / Death Domain, Fas / Death domain / : / Ribosomal protein L29, conserved site / Ribosomal protein L29 signature. / Ribosomal L29 protein / Ribosomal protein L29/L35 / Ribosomal protein L29/L35 superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein uL29
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Carrington, P.E. / Sandu, C. / Wei, Y. / Hill, J.M. / Morisawa, G. / Huang, T. / Gavathiotis, E. / Wei, Y. / Werner, M.H.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2006
タイトル: The Structure of FADD and Its Mode of Interaction with Procaspase-8
著者: Carrington, P.E. / Sandu, C. / Wei, Y. / Hill, J.M. / Morisawa, G. / Huang, T. / Gavathiotis, E. / Wei, Y. / Werner, M.H.
履歴
登録2006年3月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_exptl_sample_conditions ...database_2 / pdbx_nmr_exptl_sample_conditions / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.pressure_units / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 650HELIX Determination method: Author determined

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FADD protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,5411
ポリマ－21,5411
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)25 / 10025 structures for lowest energy
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 FADD protein / FAS-associating death domain-containing protein / Mediator of receptor induced toxicity


分子量: 21541.430 Da / 分子数: 1 / 変異: F25Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FADD, MORT1 / プラスミド: pQE50 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q13158

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
11115N-edited NOESY
12113C-edited NOESY
131CBCA(CO)NH
141HNCA
151C(CO)NH
161H(CCO)NH
171(H)CCH-TOCSY

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試料調製

詳細内容: 200mM phosphate buffer, 95% H2O 5% D2O / 溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料状態イオン強度: 200mM phosphate / pH: 7 / 圧: 1 atm / 温度: 288 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR2.12.2Brunger et al.精密化
X-PLOR2.12.2Brunger et al.構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 / 詳細: water refinement
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: 25 structures for lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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