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- PDB-4lay: Crystal Structure Analysis of FKBP52, Complex with I63 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lay
タイトルCrystal Structure Analysis of FKBP52, Complex with I63
要素Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP4
キーワードISOMERASE / Fk-506 binding domain / Hsp90 cochaperone / immunophilin / peptidyl-prolyl isomerase / protein folding
機能・相同性
機能・相同性情報


steroid hormone receptor complex assembly / negative regulation of microtubule polymerization or depolymerization / male sex differentiation / copper-dependent protein binding / prostate gland development / nuclear glucocorticoid receptor binding / copper ion transport / protein-containing complex localization / negative regulation of microtubule polymerization / FK506 binding ...steroid hormone receptor complex assembly / negative regulation of microtubule polymerization or depolymerization / male sex differentiation / copper-dependent protein binding / prostate gland development / nuclear glucocorticoid receptor binding / copper ion transport / protein-containing complex localization / negative regulation of microtubule polymerization / FK506 binding / androgen receptor signaling pathway / Attenuation phase / axonal growth cone / : / heat shock protein binding / embryo implantation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / ESR-mediated signaling / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / phosphoprotein binding / tau protein binding / protein folding / negative regulation of neuron projection development / protein-macromolecule adaptor activity / Estrogen-dependent gene expression / microtubule / Potential therapeutics for SARS / neuronal cell body / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tetratricopeptide repeat 2 / Tetratricopeptide repeat / : / Chitinase A; domain 3 - #40 / Tetratricopeptide repeat / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily ...Tetratricopeptide repeat 2 / Tetratricopeptide repeat / : / Chitinase A; domain 3 - #40 / Tetratricopeptide repeat / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-I63 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Bracher, A. / Kozany, C. / Haehle, A. / Wild, P. / Zacharias, M. / Hausch, F.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Crystal Structures of the Free and Ligand-Bound FK1-FK2 Domain Segment of FKBP52 Reveal a Flexible Inter-Domain Hinge.
著者: Bracher, A. / Kozany, C. / Hahle, A. / Wild, P. / Zacharias, M. / Hausch, F.
履歴
登録2013年6月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月28日Group: Database references
改定 1.22013年11月13日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9492
ポリマ－31,3651
非ポリマー5841
水4,792266
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.592, 42.351, 76.811
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.750, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP4 / PPIase FKBP4 / 52 kDa FK506-binding protein / 52 kDa FKBP / FKBP-52 / 59 kDa immunophilin / p59 / ...PPIase FKBP4 / 52 kDa FK506-binding protein / 52 kDa FKBP / FKBP-52 / 59 kDa immunophilin / p59 / FK506-binding protein 4 / FKBP-4 / FKBP59 / HSP-binding immunophilin / HBI / Immunophilin FKBP52 / Rotamase


分子量: 31365.424 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-260 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FKBP4, FKBP52 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) codon+ RIL / 参照: UniProt: Q02790, peptidylprolyl isomerase
#2: 化合物 ChemComp-I63 / {3-[(1R)-3-(3,4-dimethoxyphenyl)-1-({[(2S)-1-(3,3-dimethyl-2-oxopentanoyl)piperidin-2-yl]carbonyl}oxy)propyl]phenoxy}acetic acid / AP-1497


分子量: 583.669 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C32H41NO9
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 266 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.22 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8
詳細: 25% PEG6000, 0.1 M Tris-HCl, pH 8.0, 4% DMSO, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月27日
放射モノクロメーター: Diamond(001) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→73.928 Å / Num. all: 31620 / Num. obs: 31620 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 18.71 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rsym value: 0.057 / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.7-1.793.10.3052.51193738970.30582.6
1.79-1.93.70.1963.81620144190.19698.7
1.9-2.033.70.1285.61546241680.12899.1
2.03-2.193.70.08781444239030.08799.3
2.19-2.43.70.0748.71331435950.07499.4
2.4-2.693.70.0639.51204232580.06399.7
2.69-3.13.70.05210.81060328880.05299.7
3.1-3.83.70.04212.9901224690.04299.7
3.8-5.383.60.03913.7693219300.03999.7
5.38-45.7873.30.0399.6365410930.03999.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.2.19データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1Q1C

1q1c


解像度: 1.7→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / WRfactor Rfree: 0.2561 / WRfactor Rwork: 0.2194 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8848 / SU B: 3.693 / SU ML: 0.062 / SU R Cruickshank DPI: 0.1204 / SU Rfree: 0.1169 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.097 / ESU R Free: 0.098 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2051 1608 5.1 %RANDOM
Rwork0.1684 ---
all0.1703 31585 --
obs0.1703 31585 96.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 75.91 Å2 / Biso mean: 21.1067 Å2 / Biso min: 7.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.77 Å20 Å20.88 Å2
2---0.18 Å20 Å2
3----0.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1840 0 42 266 2148
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0222038
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.33922764
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2985255
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.3724.52695
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.70715356
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.4041512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2284
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021595
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2040.2934
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.21409
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.150.2210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1550.235
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.150.226
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.751.51271
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.14221983
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1143880
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1894.5781
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.332 100 -
Rwork0.255 1710 -
all-1810 -
obs--76.15 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.8557-0.7029-0.75462.754-0.24682.69950.09520.131-0.01540.1229-0.1276-0.0368-0.00320.0960.0324-0.0926-0.03660.0106-0.1226-0.0022-0.191820.9217-4.508212.5237
22.9399-0.4686-0.07362.29650.4461.2348-0.08-0.0257-0.09140.04160.02070.03640.0868-0.06760.0593-0.1893-0.0180.0046-0.1879-0.0026-0.15031.14014.161936.436
39.332-10.2357-0.316914.732-11.350939.0556-0.06010.493-0.8698-0.33670.14360.45461.0455-0.9727-0.08350.0025-0.06160.035-0.112-0.0363-0.130218.8336-13.603315.4099
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A22 - 139
2X-RAY DIFFRACTION2A140 - 255
3X-RAY DIFFRACTION3A301

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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