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- PDB-2fyp: GRP94 in complex with the novel HSP90 Inhibitor Radester amine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fyp
タイトルGRP94 in complex with the novel HSP90 Inhibitor Radester amine
要素Endoplasmin
キーワードCHAPERONE / GRP94 / HSP82 / HSP90 / HTPG / ligand / radicicol / geldanamycin / radester / radamide
機能・相同性
機能・相同性情報


Trafficking and processing of endosomal TLR / Scavenging by Class A Receptors / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / Post-translational protein phosphorylation / sarcoplasmic reticulum lumen / ERAD pathway / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / melanosome ...Trafficking and processing of endosomal TLR / Scavenging by Class A Receptors / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / Post-translational protein phosphorylation / sarcoplasmic reticulum lumen / ERAD pathway / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / response to heat / DNA damage response / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 ...Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-RDE / Endoplasmin
類似検索 - 構成要素
生物種Canis lupus (オオカミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Immormino, R.M. / Gewirth, D.T.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Inhibittory Ligands Adopt Different Conformations When Bound to Hsp90 or GRP94: Implications for Paralog-specific Drug Design
著者: Immormino, R.M. / Gewirth, D.T. / Blagg, B.S.
履歴
登録2006年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月2日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 42MOLPROBITY STRUCTURE VALIDATION PROGRAMS : MOLPROBITY (KING, REDUCE, AND PROBE) AUTHORS : I.W. ...MOLPROBITY STRUCTURE VALIDATION PROGRAMS : MOLPROBITY (KING, REDUCE, AND PROBE) AUTHORS : I.W.DAVIS,J.M.WORD URL : HTTP://KINEMAGE.BIOCHEM.DUKE.EDU/MOLPROBITY/ AUTHORS : J.S.RICHARDSON,W.B.ARENDALL,D.C.RICHARDSON REFERENCE : NEW TOOLS AND DATA FOR IMPROVING : STRUCTURES, USING ALL-ATOM CONTACTS : METHODS IN ENZYMOLOGY. 2003;374:385-412. MOLPROBITY OUTPUT SCORES: ALL-ATOM CLASHSCORE : 9.31 (7.22 B<40) BAD ROTAMERS : 0.0% 0/373 (TARGET 0-1%) RAMACHANDRAN OUTLIERS : 0.0% 0/456 (TARGET 0.2%) RAMACHANDRAN FAVORED : 95.6% 436/456 (TARGET 98.0%)
Remark 600HETEROGEN ONLY FRAGMENTS OF PEG400 WERE IDENTIFIED AND IN MANY CASES SEVERAL ATOMS WERE MISSING DUE ...HETEROGEN ONLY FRAGMENTS OF PEG400 WERE IDENTIFIED AND IN MANY CASES SEVERAL ATOMS WERE MISSING DUE TO LACK OF ELECTRON DENSITY.
Remark 999SEQUENCE SEQUENCE DATABASE RESIDUES 287-327 WERE DELETED AND REPLACED BY 4 GLYCINES.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endoplasmin
B: Endoplasmin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,61613
ポリマ－53,0282
非ポリマー2,58811
水6,575365
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)65.610, 84.740, 95.080
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細Each protomer in the asymmetrict unit comprises an assumed biological molecule

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要素

#1: タンパク質 Endoplasmin / 94 kDa glucose-regulated protein / GRP94


分子量: 26514.012 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal Domain, Residues (69-337)
変異: residues 287-327 were deleted and replaced by four glycines
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Canis lupus (オオカミ) / 株: familiaris / 遺伝子: TRA1 / プラスミド: PGEX-NB-GRP94 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P41148
#2: 化合物 ChemComp-RDE / 2-(3-AMINO-2,5,6-TRIMETHOXYPHENYL)ETHYL 5-CHLORO-2,4-DIHYDROXYBENZOATE


分子量: 397.807 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H20ClNO7
#3: 化合物
ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 365 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.64 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 100 mM Tris pH 8.0, 25-30% PEG MME 550, 10-50 mM MgCl2, .5-1uL ligand (in DMSO) per 50 protein for final concentration ~5-10mM , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年6月25日
放射モノクロメーター: SAGITAL CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. all: 39325 / Num. obs: 38680 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): -3 / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 6.7 Å2 / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 17.5
反射 シェル解像度: 1.95→2.05 Å / 冗長度: 3.3 % / Mean I/σ(I) obs: 4.27 / Num. unique all: 4857 / Rsym value: 0.291 / % possible all: 90

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1YT1

1yt1


解像度: 1.95→19.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 2199486.39 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 3904 10.1 %RANDOM
Rwork0.23 ---
all-39325 --
obs-38680 98.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 56.1313 Å2 / ksol: 0.354477 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.79 Å20 Å20 Å2
2---2.74 Å20 Å2
3---8.53 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.34 Å0.33 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→19.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3650 0 126 365 4141
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.62
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.441.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.332
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.252
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.142.5
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.345 582 9.8 %
Rwork0.314 5331 -
obs--91.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION31pe_xplor_param.param1pe_xplor_top.top
X-RAY DIFFRACTION4pg4_xplor_param.parampg4_xplor_top.top
X-RAY DIFFRACTION5no_quinone.paramno_quinone.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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