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- PDB-2fmb: EIAV PROTEASE COMPLEXED WITH AN INHIBITOR LP-130 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fmb
タイトルEIAV PROTEASE COMPLEXED WITH AN INHIBITOR LP-130
要素EQUINE INFECTIOUS ANEMIA VIRUS PROTEASE
キーワードASPARTIC PROTEASE / RETROPEPSIN / RETROVIRUS / EIAV / HORSE
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity ...加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / DNA recombination / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / symbiont entry into host cell / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
dUTPase-like / dUTPase / dUTPase, trimeric / dUTPase-like superfamily / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. ...dUTPase-like / dUTPase / dUTPase, trimeric / dUTPase-like superfamily / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-LP1 / Pol polyprotein / Reverse transcriptase
類似検索 - 構成要素
生物種Equine infectious anemia virus (ウマ伝染性貧血ウイルス)
手法X線回折 / RIGID BODY REFINEMENT / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Kervinen, J. / Lubkowski, J. / Zdanov, A. / Wlodawer, A. / Gustchina, A.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1998
タイトル: Toward a universal inhibitor of retroviral proteases: comparative analysis of the interactions of LP-130 complexed with proteases from HIV-1, FIV, and EIAV.
著者: Kervinen, J. / Lubkowski, J. / Zdanov, A. / Bhatt, D. / Dunn, B.M. / Hui, K.Y. / Powell, D.J. / Kay, J. / Wlodawer, A. / Gustchina, A.
履歴
登録1998年7月13日処理サイト: BNL
改定 1.01999年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EQUINE INFECTIOUS ANEMIA VIRUS PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1872
ポリマ－11,3921
非ポリマー7951
水1,802100
1
A: EQUINE INFECTIOUS ANEMIA VIRUS PROTEASE
ヘテロ分子

A: EQUINE INFECTIOUS ANEMIA VIRUS PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,3744
ポリマ－22,7852
非ポリマー1,5902
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area6500 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area9370 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)42.650, 45.360, 56.760
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.36, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-301-

HOH

詳細THIS FILE CONTAINS ONLY A MONOMER, WHILE THE ACTIVE ENZYME IS A DIMER. IN ORDER TO CREATE A DIMERIC MOLECULE, CRYSTALLOGRAPHIC COORDINATES NEED TO BE TRANSFORMED TO (-X), Y, (-Z). THE TWO ORIENTATIONS OF THE INHIBITOR CREATED IN THAT MANNER OVERLAP, WITH COMPLETE SUPERPOSITION AT THE PERIPHERY AND SOME DEVIATION IN THE CENTER. RESIDUES 56 - 58 HAVE BEEN MODELED WITH TWO ORIENTATIONS OF THEIR MAIN CHAINS, SINCE THEY FORM ALTERNATE HYDROGEN BONDS, DUE TO THE SAME DISORDER PHENOMENON.

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要素

#1: タンパク質 EQUINE INFECTIOUS ANEMIA VIRUS PROTEASE / EIAV PR / RETROPEPSIN


分子量: 11392.265 Da / 分子数: 1 / 変異: I54G / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Equine infectious anemia virus (ウマ伝染性貧血ウイルス)
属: Lentivirus / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PV
参照: UniProt: P32542, UniProt: Q66729*PLUS, HIV-1 retropepsin
#2: 化合物 ChemComp-LP1 / 4-[2-(2-ACETYLAMINO-3-NAPHTALEN-1-YL-PROPIONYLAMINO)-4-METHYL-PENTANOYLAMINO]-3-HYDROXY-6-METHYL-HEPTANOIC ACID [1-(1-CARBAMOYL-2-NAPHTHALEN-1-YL-ETHYLCARBAMOYL)-PROPYL]-AMIDE


分子量: 794.978 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C45H58N6O7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 100 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細KI VALUE OF LP-130 FOR EIAV PR IS 2 NM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.54 %
結晶化pH: 4.6 / 詳細: pH 4.6
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15 mg/mlprotein1drop
320 %PEG40001reservoir
425 mMsodium acetate1reservoir
50.45 Mammonium sulfate1reservoir
66 %DMSO1reservoir
70.1 %sodium azide1reservoir
2DMSO1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MACSCIENCE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年9月18日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. obs: 8666 / % possible obs: 90.9 % / Observed criterion σ(I): 1 / Rmerge(I) obs: 0.049
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / Rmerge(I) obs: 0.3 / % possible all: 81.4
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91.4 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
PROFFT精密化
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: RIGID BODY REFINEMENT
開始モデル: PDB ENTRY 1FMB

1fmb


解像度: 1.8→10 Å / σ(F): 3 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.143 --
obs-8460 90.9 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数791 0 58 100 949
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0130.017
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0450.044
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0440.059
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.9162.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.5673.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it3.724
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it5.3287
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0180.022
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1770.18
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.2070.5
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.450.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.3820.5
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.43.5
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor19.114
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor32.412
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROFFT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.143
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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