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- PDB-2fi3: Crystal structure of a BPTI variant (Cys14->Ser, Cys38->Ser) in c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fi3
タイトルCrystal structure of a BPTI variant (Cys14->Ser, Cys38->Ser) in complex with trypsin
要素
  • Cationic trypsin
  • Pancreatic trypsin inhibitor
キーワードhydrolase/hydrolase inhibitor / PROTEASE-INHIBITOR COMPLEX / hydrolase-hydrolase inhibitor COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / trypsin / serpin family protein binding ...trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / trypsin / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / serine-type endopeptidase inhibitor activity / protease binding / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily ...: / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / : / Few Secondary Structures / Irregular / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine protease 1 / Pancreatic trypsin inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.58 Å
データ登録者Zakharova, E. / Horvath, M.P. / Goldenberg, D.P.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Functional and structural roles of the Cys14-Cys38 disulfide of bovine pancreatic trypsin inhibitor.
著者: Zakharova, E. / Horvath, M.P. / Goldenberg, D.P.
履歴
登録2005年12月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年1月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
E: Cationic trypsin
I: Pancreatic trypsin inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,06419
ポリマ－29,8202
非ポリマー1,24417
水4,486249
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4160 Å2
ΔGint-100 kcal/mol
Surface area11920 Å2
手法PISA
2
E: Cationic trypsin
I: Pancreatic trypsin inhibitor
ヘテロ分子

E: Cationic trypsin
I: Pancreatic trypsin inhibitor
ヘテロ分子

E: Cationic trypsin
I: Pancreatic trypsin inhibitor
ヘテロ分子

E: Cationic trypsin
I: Pancreatic trypsin inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,25576
ポリマ－119,2798
非ポリマー4,97668
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_575-x,-y+2,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_575x,-y+2,-z1
Buried area25380 Å2
ΔGint-538 kcal/mol
Surface area39110 Å2
手法PISA
3
E: Cationic trypsin
I: Pancreatic trypsin inhibitor
ヘテロ分子

E: Cationic trypsin
I: Pancreatic trypsin inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,12838
ポリマ－59,6394
非ポリマー2,48834
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_575-x,-y+2,z1
Buried area10710 Å2
ΔGint-239 kcal/mol
Surface area21450 Å2
手法PISA
4
E: Cationic trypsin
I: Pancreatic trypsin inhibitor
ヘテロ分子

E: Cationic trypsin
I: Pancreatic trypsin inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,12838
ポリマ－59,6394
非ポリマー2,48834
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_575x,-y+2,-z1
Buried area9890 Å2
ΔGint-225 kcal/mol
Surface area22350 Å2
手法PISA
5
E: Cationic trypsin
ヘテロ分子

E: Cationic trypsin
ヘテロ分子

I: Pancreatic trypsin inhibitor
ヘテロ分子

I: Pancreatic trypsin inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,12838
ポリマ－59,6394
非ポリマー2,48834
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_575x,-y+2,-z1
crystal symmetry operation2_575-x,-y+2,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
Buried area8220 Å2
ΔGint-243 kcal/mol
Surface area24030 Å2
手法PISA
6
E: Cationic trypsin
ヘテロ分子

E: Cationic trypsin
ヘテロ分子

I: Pancreatic trypsin inhibitor
ヘテロ分子

I: Pancreatic trypsin inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,12838
ポリマ－59,6394
非ポリマー2,48834
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_566x,-y+1,-z+11
crystal symmetry operation6_565-x+1/2,-y+3/2,z+1/21
crystal symmetry operation7_545-x+1/2,y-1/2,-z+1/21
Buried area6100 Å2
ΔGint-219 kcal/mol
Surface area26150 Å2
手法PISA
7
E: Cationic trypsin
ヘテロ分子

I: Pancreatic trypsin inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,06419
ポリマ－29,8202
非ポリマー1,24417
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_575-x,-y+2,z1
Buried area3670 Å2
ΔGint-110 kcal/mol
Surface area12410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.744, 81.748, 124.274
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11I-2003-

CA

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 EI

#1: タンパク質 Cationic trypsin / Beta-trypsin


分子量: 23324.287 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00760, trypsin
#2: タンパク質 Pancreatic trypsin inhibitor / Basic protease inhibitor / BPI / BPTI / Aprotinin


分子量: 6495.438 Da / 分子数: 1 / Mutation: C14S, C38S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ)
Plasmid details: as described in Biochemistry 1988, 27, 2481-2489
プラスミド: pTI103 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HB101 / 参照: UniProt: P00974

-
非ポリマー , 5種, 266分子

#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 249 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.34 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.75 M ammonium sulfate, 0.1 M HEPES, 0.02% sodium azide, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: NONIUS KAPPA CCD2000 / 検出器: CCD / 日付: 2004年10月23日 / 詳細: OSMIC CONFOCAL MAX-FLUX (GREEN)
放射モノクロメーター: OSMIC CONFOCAL MAX-FLUX (GREEN) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.56→20 Å / Num. all: 54071 / Num. obs: 53322 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 20.4
反射 シェル解像度: 1.56→1.62 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.186 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. unique all: 4633 / % possible all: 86.7

-
解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
HKL-2000データ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2PTC

2ptc


解像度: 1.58→20 Å / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): -3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Maximum-likelihood using measured intensities (mli) target implemented with CNS SOLVE 1.1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2177 4237 -RANDOM
Rwork0.2032 ---
all0.2044 52391 --
obs0.2044 51979 99.2 %-
溶媒の処理Bsol: 18.5858 Å2 / ksol: 0.360625 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 14.4 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.16 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.58→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2219 0 71 261 2551
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.32
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.9361.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.5582
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.5142
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.1382.5
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.58-1.680.2677010.249821995.3
1.68-1.810.266960.228652100
1.81-1.990.2396810.2148657100
1.99-2.280.2227040.2078695100
2.28-2.870.2226940.2048777100
2.87-200.1897610.186897999.9

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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