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- PDB-2ffy: AmpC beta-lactamase N289A mutant in complex with a boronic acid d... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ffy
タイトルAmpC beta-lactamase N289A mutant in complex with a boronic acid deacylation transition state analog compound SM3
要素Beta-lactamase
キーワードHYDROLASE / AmpC / beta-lactamase / deacylation / transition state / boronic acid
機能・相同性
機能・相同性情報


antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / outer membrane-bounded periplasmic space / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase, class-C active site / Beta-lactamase class-C active site. / : / Beta-lactamase-related / Beta-lactamase / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / Chem-SM3 / Beta-lactamase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO / 解像度: 1.07 Å
データ登録者Chen, Y. / Minasov, G. / Roth, T.A. / Prati, F. / Shoichet, B.K.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2006
タイトル: The deacylation mechanism of AmpC beta-lactamase at ultrahigh resolution
著者: Chen, Y. / Minasov, G. / Roth, T.A. / Prati, F. / Shoichet, B.K.
履歴
登録2005年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年3月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-lactamase
B: Beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,8137
ポリマ－79,0902
非ポリマー7235
水20,0691114
1
A: Beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,8593
ポリマ－39,5451
非ポリマー3142
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,9544
ポリマ－39,5451
非ポリマー4093
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)118.840, 76.063, 97.898
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.85, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細Each asymmetric unit contains two protein monomers. The protein functions as a monomer

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要素

#1: タンパク質 Beta-lactamase / E.C.3.5.2.6 / Cephalosporinase


分子量: 39544.898 Da / 分子数: 2 / 変異: N289A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: ampC, ampA / プラスミド: POGO295 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: P00811, beta-lactamase
#2: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 化合物 ChemComp-SM3 / (1R)-1-(2-THIENYLACETYLAMINO)-1-PHENYLMETHYLBORONIC ACID / [(R)-α-(2-チエニルアセチルアミノ)ベンジル]ボラン酸


分子量: 275.131 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H14BNO3S
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.11 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.7
詳細: POTASSIUM PHOSPHATE BUFFER, pH 8.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 5ID-B / 波長: 0.97014 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年3月4日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97014 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.07→15 Å / Num. all: 325964 / Num. obs: 325964 / % possible obs: 94.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 12.07
反射 シェル解像度: 1.07→1.11 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.477 / Mean I/σ(I) obs: 2.34 / Num. unique all: 30545 / % possible all: 85.7

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解析

ソフトウェア
名称分類
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
SHELXモデル構築
SHELXL-97精密化
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: AB INITIO
開始モデル: 1PI4

1pi4


解像度: 1.07→15 Å / Num. parameters: 69096 / Num. restraintsaints: 103348 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: Heavy atoms were refined anisotropically. Riding hydrogen atoms on protein C atoms and backbone N atoms were added by Shelx automatically. Hydrogen atoms on -OH groups of SER, THR and TYR ...詳細: Heavy atoms were refined anisotropically. Riding hydrogen atoms on protein C atoms and backbone N atoms were added by Shelx automatically. Hydrogen atoms on -OH groups of SER, THR and TYR were modeled when corresponding positive peaks were observed above 1.5 sigma level in hydrogen-omitted Fo-Fc map. Hydrogen atoms positions remained fixed relative to the heavy atoms during refinement.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1635 6552 2.1 %RANDOM
Rwork0.1334 ---
all0.1334 319468 --
obs0.1334 319468 92.9 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 279 / Occupancy sum hydrogen: 5291.28 / Occupancy sum non hydrogen: 6570.99
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.07→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12639 0 74 1173 13886
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.029
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0307
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.113
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.112
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.041
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.034
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.059

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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