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- PDB-2f3y: Calmodulin/IQ domain complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2f3y
タイトルCalmodulin/IQ domain complex
要素
  • Calmodulin
  • Voltage-dependent L-type calcium channel alpha-1C subunit
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / calmodulin / calmodulin complex / calcium channnel / Cav1.2 / IQ domain
機能・相同性
機能・相同性情報


voltage-gated calcium channel activity involved in AV node cell action potential / voltage-gated calcium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential / immune system development / positive regulation of adenylate cyclase activity / membrane depolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / Phase 2 - plateau phase / calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / positive regulation of muscle contraction / membrane depolarization during AV node cell action potential / high voltage-gated calcium channel activity ...voltage-gated calcium channel activity involved in AV node cell action potential / voltage-gated calcium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential / immune system development / positive regulation of adenylate cyclase activity / membrane depolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / Phase 2 - plateau phase / calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / positive regulation of muscle contraction / membrane depolarization during AV node cell action potential / high voltage-gated calcium channel activity / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / cardiac conduction / L-type voltage-gated calcium channel complex / : / membrane depolarization during cardiac muscle cell action potential / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / NCAM1 interactions / camera-type eye development / cardiac muscle cell action potential involved in contraction / embryonic forelimb morphogenesis / calcium ion transport into cytosol / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / voltage-gated calcium channel complex / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / positive regulation of DNA binding / PKA activation / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / response to corticosterone / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / nitric-oxide synthase binding / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / regulation of synaptic vesicle exocytosis / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / alpha-actinin binding / RHO GTPases activate PAKs / calcineurin-mediated signaling / regulation of heart rate by cardiac conduction / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Ion transport by P-type ATPases / positive regulation of protein autophosphorylation / Uptake and function of anthrax toxins / calcium ion import across plasma membrane / Long-term potentiation / Regulation of MECP2 expression and activity / Calcineurin activates NFAT / protein phosphatase activator activity / adenylate cyclase binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / DARPP-32 events / Smooth Muscle Contraction / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / RHO GTPases activate IQGAPs / phosphatidylinositol 3-kinase binding / voltage-gated calcium channel activity / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / presynaptic cytosol / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Ion homeostasis / activation of adenylate cyclase activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / enzyme regulator activity / regulation of calcium-mediated signaling / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / titin binding / voltage-gated potassium channel complex
類似検索 - 分子機能
Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1C subunit / Voltage-gated calcium channel subunit alpha, C-terminal / Voltage-gated calcium channel subunit alpha, C-term / Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1 subunit / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit, IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated domain / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated ...Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1C subunit / Voltage-gated calcium channel subunit alpha, C-terminal / Voltage-gated calcium channel subunit alpha, C-term / Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1 subunit / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit, IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated domain / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated / : / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calmodulin-3 / Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C / Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Fallon, J.L. / Quiocho, F.A.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2005
タイトル: Structure of Calmodulin Bound to the Hydrophobic IQ Domain of the Cardiac Ca(v)1.2 Calcium Channel.
著者: Fallon, J.L. / Halling, D.B. / Hamilton, S.L. / Quiocho, F.A.
#1: ジャーナル: Am.J.Physiol., Cell Physiol. / 年: 2005
タイトル: Calmodulin interactions with IQ peptides from voltage-dependent calcium channels
著者: Black, D.J. / Halling, D.B. / Mandich, D.V. / Pedersen, S.E. / Altshuld, R.A. / Hamilton, S.L.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1992
タイトル: Target enzyme recognition by calmodulin: 2.4 A structure of a calmodulin-peptide complex
著者: Meador, W.E. / Means, A.R. / Quiocho, F.A.
#3: ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: A closed compact structure of native Ca(2+)-calmodulin
著者: Fallon, J.L. / Quiocho, F.A.
履歴
登録2005年11月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年12月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
B: Voltage-dependent L-type calcium channel alpha-1C subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,7378
ポリマ－19,5282
非ポリマー2096
水5,963331
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2950 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area9140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.200, 30.960, 63.940
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.54, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1372-

HOH

21A-1417-

HOH

31A-1418-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: calm1, calm2, calm3 / プラスミド: pET3a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Voltage-dependent L-type calcium channel alpha-1C subunit / Voltage- gated calcium channel alpha subunit Cav1.2 / Calcium channel / L type / alpha-1 ...Voltage- gated calcium channel alpha subunit Cav1.2 / Calcium channel / L type / alpha-1 polypeptide / isoform 1 / cardiac muscle


分子量: 2806.327 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: the IQ domain of the cardiac Cav1.2 channel / 参照: UniProt: Q13933, UniProt: Q13936*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 331 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.1 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.3
詳細: 32% PEG 4000, 50mM TRIS, 50 mM MgCl2, pH 8.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
31
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CAMD / ビームライン: GCPCC / 波長: 0.95144, 1.24242, 0.95056, 0.91838
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月10日
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.951441
21.242421
30.950561
40.918381
Reflection

D res high: 2 Å / D res low: 50 Å

冗長度 (%)ID数Rmerge(I) obsΧ2% possible obs
1.91195940.0610.97996.5
1.82186070.0640.94492
3.73199900.0691.17998.7
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
4.315099.410.0270.8921.9
3.424.3110010.0280.7631.9
2.993.4210010.0460.9211.9
2.712.9910010.0730.9681.9
2.522.7110010.0940.9871.9
2.372.5299.910.1381.1081.9
2.252.3799.810.1481.1081.9
2.152.2597.310.1741.0681.8
2.072.1590.210.2191.0081.7
22.0778.810.2561.0221.6
4.315099.620.0290.9111.9
3.424.3110020.0310.7692
2.993.4210020.0510.9441.9
2.712.9910020.0830.9411.9
2.522.7199.920.1081.0091.9
2.372.5298.920.160.9831.9
2.252.379720.1640.9821.8
2.152.2588.720.1911.0031.7
2.072.1574.720.2280.9741.5
22.0761.120.2951.0261.4
4.315099.830.0331.193.9
3.424.3110030.0340.9913.9
2.993.4210030.0491.0473.9
2.712.9910030.0781.1483.9
2.522.7110030.1011.2213.9
2.372.5210030.1391.2173.8
2.252.3710030.1511.2353.8
2.152.2599.830.1811.273.6
2.072.1596.930.2221.3213.3
22.0791.130.261.2142.9
反射解像度: 1.42→50 Å / Num. all: 29439 / Num. obs: 28262 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.042 / Χ2: 1.241
反射 シェル解像度: 1.42→1.47 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.233 / Num. unique all: 1848 / Χ2: 0.831 / % possible all: 64.1

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散
Phasing dm shell解像度: 3→25 Å / Delta phi final: 0.148 / FOM : 0.153 / 反射: 5945

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
MAR345データ収集
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.45→24.37 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 335913728 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.219 2635 9.9 %RANDOM
Rwork0.189 ---
all0.189 27644 --
obs0.189 26483 95.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.43 Å2 / ksol: 0.342 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 17.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.56 Å20 Å2-1.29 Å2
2--2.81 Å20 Å2
3----2.25 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.18 Å0.15 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.05 Å0.08 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→24.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1325 0 6 331 1662
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.72
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.251.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.492
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.072
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.082.5
LS精密化 シェル解像度: 1.45→1.54 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.229 413 10.2 %
Rwork0.222 3624 -
obs-4037 88.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein.topprotein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2water.topwater_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3ion.topion.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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