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- PDB-2ets: CRYSTAL STRUCTURE OF A BACTERIAL DOMAIN OF UNKNOWN FUNCTION FROM ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ets
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A BACTERIAL DOMAIN OF UNKNOWN FUNCTION FROM DUF1798 FAMILY (MW1337) FROM STAPHYLOCOCCUS AUREUS SUBSP. AUREUS AT 2.25 A RESOLUTION
要素hypothetical protein
キーワードUNKNOWN FUNCTION / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


YppE-like / YppE-like / YppE-like superfamily / Bacterial domain of unknown function (DUF1798) / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / DUF1798 family protein / Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus subsp. aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2008
タイトル: Crystal structures of MW1337R and lin2004: representatives of a novel protein family that adopt a four-helical bundle fold.
著者: Kozbial, P. / Xu, Q. / Chiu, H.J. / McMullan, D. / Krishna, S.S. / Miller, M.D. / Abdubek, P. / Acosta, C. / Astakhova, T. / Axelrod, H.L. / Carlton, D. / Clayton, T. / Deller, M. / Duan, L. ...著者: Kozbial, P. / Xu, Q. / Chiu, H.J. / McMullan, D. / Krishna, S.S. / Miller, M.D. / Abdubek, P. / Acosta, C. / Astakhova, T. / Axelrod, H.L. / Carlton, D. / Clayton, T. / Deller, M. / Duan, L. / Elias, Y. / Elsliger, M.A. / Feuerhelm, J. / Grzechnik, S.K. / Hale, J. / Han, G.W. / Jaroszewski, L. / Jin, K.K. / Klock, H.E. / Knuth, M.W. / Koesema, E. / Kumar, A. / Marciano, D. / Morse, A.T. / Murphy, K.D. / Nigoghossian, E. / Okach, L. / Oommachen, S. / Reyes, R. / Rife, C.L. / Spraggon, G. / Trout, C.V. / van den Bedem, H. / Weekes, D. / White, A. / Wolf, G. / Zubieta, C. / Hodgson, K.O. / Wooley, J. / Deacon, A.M. / Godzik, A. / Lesley, S.A. / Wilson, I.A.
履歴
登録2005年10月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations ...Advisory / Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.42023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS A BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.
Remark 999SEQUENCE THE STRAIN CLONED DIFFERS FROM THE SEQUENCED STRAIN IN DATABASE. SEQUENCING CONFIRMED THAT ...SEQUENCE THE STRAIN CLONED DIFFERS FROM THE SEQUENCED STRAIN IN DATABASE. SEQUENCING CONFIRMED THAT RESIDUE 45 IS ILE IN THIS STRAIN. THE ELECTRON DENSITY SUPPORTS THIS ASSIGNMENT.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6645
ポリマ－15,4631
非ポリマー2014
水99155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: hypothetical protein
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,98530
ポリマ－92,7776
非ポリマー1,20824
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
crystal symmetry operation10_455y-1/3,x+1/3,-z+1/31
crystal symmetry operation11_565x-y+2/3,-y+4/3,-z+1/31
crystal symmetry operation12_555-x+2/3,-x+y+1/3,-z+1/31
Buried area12500 Å2
ΔGint-295 kcal/mol
Surface area29670 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)93.473, 93.473, 101.164
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-138-

HOH

21A-144-

HOH

詳細SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS A BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGIMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 hypothetical protein


分子量: 15462.802 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus subsp. aureus (黄色ブドウ球菌)
生物種: Staphylococcus aureus / 株: MW2 / 遺伝子: np_646154.1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8NWP7, UniProt: A0A0H3JWF6*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.5 %
結晶化温度: 277 K
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop
pH: 7
詳細: 0.2M MgCl2, 2.5M NaCl, 0.1M Tris, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, NANODROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.97942 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年8月3日 / 詳細: Adjustable focusing mirrors. K-B geometry
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL SI (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97942 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→29.29 Å / Num. obs: 8245 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14.9 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Rsym value: 0.13 / Net I/σ(I): 3.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)% possible obs (%)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsRsym value
2.25-2.3110015.30.9760.75960.976
2.31-2.3710015.20.75615890.756
2.37-2.4410015.30.571.35780.57
2.44-2.5210015.30.5071.55460.507
2.52-2.610015.20.4071.85440.407
2.6-2.6910015.20.35915180.359
2.69-2.7910015.30.2932.54970.293
2.79-2.910015.10.2243.25010.224
2.9-3.0310015.30.1883.84550.188
3.03-3.1810015.20.1544.64540.154
3.18-3.35100150.1285.24210.128
3.35-3.5610014.90.1076.13950.107
3.56-3.810014.90.0996.33770.099
3.8-4.1110014.60.0966.83590.096
4.11-4.510014.30.0847.43320.084
4.5-5.0310014.40.0817.52970.081
5.03-5.8110014.40.0896.52740.089
5.81-7.12100140.0946.82270.094
7.12-10.0610013.50.0797.21780.079
10.06-29.2996.911.70.07971070.079

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0005精密化
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT1.601データ抽出
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.25→29.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 10.573 / SU ML: 0.138 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.207 / ESU R Free: 0.179
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1). HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2). POOR DEFINED DENSITY A -4 TO A -1. 3). A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1). HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2). POOR DEFINED DENSITY A -4 TO A -1. 3). A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.7 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4). THE ARG 85 SIDE CHAIN IS LOCATED ON THE 2-FOLD AXIS AND IS DISORDERED. ARG 85 WITHOUT SIDE CHAIN BEYOND BETA CARBON IS MODELED. 5). THE CHLORIDE AND PHOSPHATE IONS ARE TENATIVELY MODELLED ACCORDING ELECTRON DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.217 382 4.6 %RANDOM
Rwork0.175 ---
all0.177 ---
obs-7863 99.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 49.769 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.34 Å2-0.67 Å20 Å2
2---1.34 Å20 Å2
3---2.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→29.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数949 0 8 55 1012
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.022977
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02854
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3571.941320
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.80431997
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.075116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.34825.74154
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.08315182
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.441153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2146
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021076
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02187
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2290.2249
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1740.2834
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.190.2479
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.2491
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1810.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2050.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2450.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2740.25
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.2023632
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.533232
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.1965938
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.7368431
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.20511381
LS精密化 シェル解像度: 2.251→2.31 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.215 31 -
Rwork0.208 566 -
obs--99.83 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 20.065 Å / Origin y: 53.841 Å / Origin z: 27.236 Å
111213212223313233
T-0.2368 Å2-0.0135 Å2-0.1507 Å2-0.0684 Å2-0.1953 Å2---0.1926 Å2
L4.3636 °20.3765 °20.5765 °2-6.5572 °20.7858 °2--2.2547 °2
S0.2543 Å °-0.6654 Å °-0.0666 Å °0.3507 Å °0.1241 Å °-0.6192 Å °0.1011 Å °0.4803 Å °-0.3784 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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