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- PDB-2erz: Crystal Structure of c-AMP Dependent Kinase (PKA) bound to hydrox... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2erz
タイトルCrystal Structure of c-AMP Dependent Kinase (PKA) bound to hydroxyfasudil
要素
  • cAMP-dependent protein kinase inhibitor, alpha form
  • cAMP-dependent protein kinase, alpha-catalytic subunit
キーワードTRANSFERASE / fasudil kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


PKA activation in glucagon signalling / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / HDL assembly / DARPP-32 events / Rap1 signalling / PKA activation / Regulation of insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / GPER1 signaling / Hedgehog 'off' state ...PKA activation in glucagon signalling / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / HDL assembly / DARPP-32 events / Rap1 signalling / PKA activation / Regulation of insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / GPER1 signaling / Hedgehog 'off' state / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / MAPK6/MAPK4 signaling / negative regulation of cAMP-dependent protein kinase activity / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / AURKA Activation by TPX2 / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / CD209 (DC-SIGN) signaling / RET signaling / Mitochondrial protein degradation / Ion homeostasis / VEGFA-VEGFR2 Pathway / negative regulation of cAMP/PKA signal transduction / cAMP-dependent protein kinase inhibitor activity / cAMP-dependent protein kinase / regulation of protein processing / cAMP-dependent protein kinase activity / protein localization to lipid droplet / cAMP-dependent protein kinase complex / regulation of bicellular tight junction assembly / cellular response to parathyroid hormone stimulus / molecular function inhibitor activity / negative regulation of protein import into nucleus / cellular response to cold / regulation of osteoblast differentiation / sperm capacitation / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / ciliary base / protein kinase A regulatory subunit binding / protein kinase A catalytic subunit binding / mesoderm formation / cAMP/PKA signal transduction / sperm flagellum / plasma membrane raft / axoneme / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / negative regulation of TORC1 signaling / regulation of proteasomal protein catabolic process / sperm midpiece / positive regulation of gluconeogenesis / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / cellular response to glucagon stimulus / protein export from nucleus / acrosomal vesicle / positive regulation of protein export from nucleus / negative regulation of smoothened signaling pathway / neural tube closure / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / modulation of chemical synaptic transmission / cellular response to glucose stimulus / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / neuromuscular junction / positive regulation of insulin secretion / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / mRNA processing / peptidyl-serine phosphorylation / manganese ion binding / cellular response to heat / molecular adaptor activity / postsynapse / protein kinase activity / regulation of cell cycle / nuclear speck / protein domain specific binding / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / magnesium ion binding / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 ...cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-HFS / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha / cAMP-dependent protein kinase inhibitor alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Jacobs, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: The Structure of Dimeric ROCK I Reveals the Mechanism for Ligand Selectivity.
著者: Jacobs, M. / Hayakawa, K. / Swenson, L. / Bellon, S. / Fleming, M. / Taslimi, P. / Doran, J.
履歴
登録2005年10月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: cAMP-dependent protein kinase, alpha-catalytic subunit
I: cAMP-dependent protein kinase inhibitor, alpha form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,3223
ポリマ－43,0152
非ポリマー3071
水1,09961
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2720 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area15900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.794, 75.751, 80.048
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細Biological assembly is same as asym. unit: one protein molecule (PKA), one inhibitor peptide (PKI), one ligand (hydroxyfasudil)

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要素

#1: タンパク質 cAMP-dependent protein kinase, alpha-catalytic subunit / PKA C-alpha


分子量: 40788.512 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Prkaca, Pkaca / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05132, EC: 2.7.1.37
#2: タンパク質・ペプチド cAMP-dependent protein kinase inhibitor, alpha form / PKI-alpha / cAMP- dependent protein kinase inhibitor / muscle/brain isoform


分子量: 2226.411 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 5-24 / 由来タイプ: 合成
詳細: This sequence occurs naturally in Oryctolagus cuniculus (rabbit)
参照: UniProt: P61926
#3: 化合物 ChemComp-HFS / 1-(1-HYDROXY-5-ISOQUINOLINESULFONYL)HOMOPIPERAZINE / HYDROXYFASUDIL / ヒドロキシファスジル


分子量: 307.368 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H17N3O3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 61 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.67 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: bicine, pH 7.0, 2% MPD, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年3月19日 / 詳細: Osmic
放射モノクロメーター: Osmic mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→27.51 Å / Num. all: 23077 / Num. obs: 22293 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.87 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Χ2: 0.99 / Net I/σ(I): 13.6 / Scaling rejects: 821
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / % possible obs: 84.5 % / Rmerge(I) obs: 0.344 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. measured obs: 263 / Χ2: 1.16 / % possible all: 96.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.1SSIdata processing
CNS精密化
PDB_EXTRACT1.7データ抽出
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ削減
d*TREKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNX2002精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ATP

1atp


解像度: 2.2→19.8 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 139000.516 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.287 1525 6.9 %RANDOM
Rwork0.223 ---
all0.227 23695 --
obs0.227 22170 96.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 44.029 Å2 / ksol: 0.327 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.49 Å20 Å20 Å2
2--3.48 Å20 Å2
3----5.97 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.45 Å0.36 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→19.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2934 0 21 61 3016
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.7
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.671.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it52
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.722
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.322.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.37 229 7 %
Rwork0.336 3047 -
all-3276 -
obs--86.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein.topprotein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2inhib.rtfwater_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3mass1.datmissing.dat
X-RAY DIFFRACTION4water.topparmxray.xpl

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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