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万見
- PDB-2emt: Crystal Structure Analysis of the radixin FERM domain complexed w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2emt
タイトルCrystal Structure Analysis of the radixin FERM domain complexed with adhesion molecule PSGL-1
要素
  • P-selectin glycoprotein ligand 1
  • Radixin
キーワードCELL ADHESION / Protein-peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


leukocyte adhesive activation / stereocilium base / regulation of actin filament bundle assembly / regulation of organelle assembly / regulation of ruffle assembly / establishment of protein localization to plasma membrane / positive regulation of early endosome to late endosome transport / microvillus assembly / negative regulation of adherens junction organization / regulation of Rap protein signal transduction ...leukocyte adhesive activation / stereocilium base / regulation of actin filament bundle assembly / regulation of organelle assembly / regulation of ruffle assembly / establishment of protein localization to plasma membrane / positive regulation of early endosome to late endosome transport / microvillus assembly / negative regulation of adherens junction organization / regulation of Rap protein signal transduction / Recycling pathway of L1 / negative regulation of homotypic cell-cell adhesion / Cell surface interactions at the vascular wall / positive regulation of protein localization to early endosome / cell tip / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / protein kinase A signaling / leukocyte tethering or rolling / barbed-end actin filament capping / stereocilium / negative regulation of cell size / apical protein localization / cellular response to thyroid hormone stimulus / establishment of endothelial barrier / cortical actin cytoskeleton / protein kinase A binding / microvillus / cleavage furrow / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / ruffle / T-tubule / filopodium / adherens junction / establishment of protein localization / positive regulation of protein catabolic process / apical part of cell / lamellipodium / myelin sheath / regulation of cell shape / actin binding / ATPase binding / midbody / positive regulation of cell migration / apical plasma membrane / protein domain specific binding / focal adhesion / positive regulation of gene expression / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
P-selectin glycoprotein ligand 1 / Moesin tail domain superfamily / Ezrin/radixin/moesin / Ezrin/radixin/moesin, C-terminal / ERM family, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin family C terminal / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Ezrin/radixin/moesin-like ...P-selectin glycoprotein ligand 1 / Moesin tail domain superfamily / Ezrin/radixin/moesin / Ezrin/radixin/moesin, C-terminal / ERM family, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin family C terminal / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Ezrin/radixin/moesin-like / Acyl-CoA Binding Protein / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / FERM central domain / PH-domain like / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Roll / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Radixin / P-selectin glycoprotein ligand 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Takai, Y. / Kitano, K. / Terawaki, S. / Maesaki, R. / Hakoshima, T.
引用
ジャーナル: Genes Cells / 年: 2007
タイトル: Structural basis of PSGL-1 binding to ERM proteins
著者: Takai, Y. / Kitano, K. / Terawaki, S. / Maesaki, R. / Hakoshima, T.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2007
タイトル: Crystallographic characterization of the radixin FERM domain bound to the cytoplasmic tails of adhesion molecules CD43 and PSGL-1
著者: Takai, Y. / Kitano, K. / Terawaki, S. / Maesaki, R. / Hakoshima, T.
履歴
登録2007年3月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Radixin
B: Radixin
C: P-selectin glycoprotein ligand 1
D: P-selectin glycoprotein ligand 1
E: P-selectin glycoprotein ligand 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,6335
ポリマ－82,6335
非ポリマー00
水00
1
A: Radixin
C: P-selectin glycoprotein ligand 1
E: P-selectin glycoprotein ligand 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,4373
ポリマ－42,4373
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2040 Å2
ΔGint-11.2 kcal/mol
Surface area19200 Å2
手法PISA
2
B: Radixin
D: P-selectin glycoprotein ligand 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,1962
ポリマ－40,1962
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1270 Å2
ΔGint-7.2 kcal/mol
Surface area19080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.740, 85.730, 117.751
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Radixin / ESP10


分子量: 37955.652 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal FERM domain (residues 1-310) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: PGEX4T-3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P26043
#2: タンパク質・ペプチド P-selectin glycoprotein ligand 1 / PSGL-1 / Selectin P ligand


分子量: 2240.564 Da / 分子数: 3
断片: PSGL-1 cytoplasmic peptide, 18 N-terminal residues of the cytoplasmic tail
由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in mouse. / 参照: UniProt: Q62170

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.1 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.2
詳細: 8% PEG 8000, 0.1M Tris-HCl, pH 8.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年7月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 20429 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 38.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.117 / % possible all: 92.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1J19

1j19


解像度: 2.8→48.53 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1541734.41 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.294 1907 9.9 %RANDOM
Rwork0.235 ---
obs0.235 19356 93.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 34.4079 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 45.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.84 Å20 Å20 Å2
2--16.73 Å20 Å2
3----6.89 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.49 Å0.38 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.69 Å0.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→48.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5565 0 0 0 5565
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.91
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.391 283 9.4 %
Rwork0.347 2725 -
obs--88.7 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: protein_rep.param / Topol file: protein.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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