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万見
- PDB-2e6g: Crystal structure of the stationary phase survival protein SurE f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2e6g
タイトルCrystal structure of the stationary phase survival protein SurE from Thermus thermophilus HB8 in complex with phosphate
要素5'-nucleotidase surE
キーワードHYDROLASE / SurE protein / complexed with phosphate ion
機能・相同性
機能・相同性情報


3'-nucleotidase activity / exopolyphosphatase activity / XMP 5'-nucleosidase activity / 5'-nucleotidase / nucleotide binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Stationary-phase Survival Protein Sure Homolog; Chain: A, / Survival protein SurE-like phosphatase/nucleotidase / Survival protein SurE / Survival protein SurE-like phosphatase/nucleotidase / SurE-like phosphatase/nucleotidase superfamily / Survival protein SurE / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / 5'-nucleotidase SurE
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Iwasaki, W. / Miki, K.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Crystal Structure of the Stationary Phase Survival Protein SurE with Metal Ion and AMP
著者: Iwasaki, W. / Miki, K.
履歴
登録2006年12月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300BIOMOLECULE 1 This entry contains the crystallographic asymmetric unit which consists of 12 chain(s) ...BIOMOLECULE 1 This entry contains the crystallographic asymmetric unit which consists of 12 chain(s) forming three tetramers. This protein is in a dimer-tetramer equilibrium in solution. It is unknown whether this protein is functional as a dimer or a tetramer.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5'-nucleotidase surE
B: 5'-nucleotidase surE
C: 5'-nucleotidase surE
D: 5'-nucleotidase surE
E: 5'-nucleotidase surE
F: 5'-nucleotidase surE
G: 5'-nucleotidase surE
H: 5'-nucleotidase surE
I: 5'-nucleotidase surE
J: 5'-nucleotidase surE
K: 5'-nucleotidase surE
L: 5'-nucleotidase surE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)321,87837
ポリマ－319,50312
非ポリマー2,37425
水1,54986
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
E: 5'-nucleotidase surE
F: 5'-nucleotidase surE
G: 5'-nucleotidase surE
H: 5'-nucleotidase surE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,26112
ポリマ－106,5014
非ポリマー7608
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17790 Å2
ΔGint-156 kcal/mol
Surface area34480 Å2
手法PISA, PQS
3
A: 5'-nucleotidase surE
B: 5'-nucleotidase surE
C: 5'-nucleotidase surE
D: 5'-nucleotidase surE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,26112
ポリマ－106,5014
非ポリマー7608
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17600 Å2
ΔGint-154 kcal/mol
Surface area33170 Å2
手法PISA, PQS
4
I: 5'-nucleotidase surE
J: 5'-nucleotidase surE
K: 5'-nucleotidase surE
L: 5'-nucleotidase surE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,35613
ポリマ－106,5014
非ポリマー8559
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17510 Å2
ΔGint-162 kcal/mol
Surface area33580 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)60.642, 196.077, 253.852
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細probably tetramer

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要素

#1: タンパク質
5'-nucleotidase surE / Stationary Phase Survival Protein SurE / Nucleoside 5'-monophosphate phosphohydrolase


分子量: 26625.287 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB8 / プラスミド: pET11a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q53W92, 5'-nucleotidase
#2: 化合物...
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 86 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.88 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 20% ethylene glycol, 13% PEG3350, 50mM NaH2PO4, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年6月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 94656 / % possible obs: 99.9 % / Biso Wilson estimate: 49.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Rmerge(I) obs: 0.369 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2E6C

2e6c


解像度: 2.6→45.53 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1808183.89 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.284 4728 5 %RANDOM
Rwork0.218 ---
obs0.218 94263 99.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 34.4938 Å2 / ksol: 0.317988 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 51.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.97 Å20 Å20 Å2
2---7.95 Å20 Å2
3---9.92 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.46 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.45 Å0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→45.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数21146 0 125 86 21357
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.611.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.42
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.12
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.692.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.389 789 5.1 %
Rwork0.293 14755 -
obs--99.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2cis_peptide.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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