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万見
- PDB-2e32: Structural basis for selection of glycosylated substrate by SCFFb... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2.0E+32
タイトルStructural basis for selection of glycosylated substrate by SCFFbs1 ubiquitin ligase
要素
  • F-box only protein 2
  • S-phase kinase-associated protein 1A
キーワードLIGASE / ubiquitin / SCF / ubiquitin ligase / fbs1
機能・相同性
機能・相同性情報


extrinsic component of postsynaptic membrane / denatured protein binding / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / glycoprotein catabolic process / F-box domain binding / PcG protein complex / Neddylation / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / Cul7-RING ubiquitin ligase complex ...extrinsic component of postsynaptic membrane / denatured protein binding / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / glycoprotein catabolic process / F-box domain binding / PcG protein complex / Neddylation / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / maintenance of protein location in nucleus / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / SCF ubiquitin ligase complex / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin ligase complex scaffold activity / Prolactin receptor signaling / protein monoubiquitination / cullin family protein binding / regulation of protein ubiquitination / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / protein K48-linked ubiquitination / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / ERAD pathway / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / molecular function activator activity / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Vpu mediated degradation of CD4 / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Iron uptake and transport / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / Negative regulation of NOTCH4 signaling / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / beta-catenin binding / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / FCERI mediated NF-kB activation / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / protein polyubiquitination / Regulation of RUNX2 expression and activity / Cyclin D associated events in G1 / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Circadian Clock / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / Neddylation / amyloid-beta binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / carbohydrate binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / dendritic spine / protein ubiquitination / chromatin remodeling / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / centrosome / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
F-box associated (FBA) domain / F-box only protein / F-box associated region / F-box-associated (FBA) domain profile. / F-box associated region / F-box domain / Monooxygenase - #50 / F-box domain profile. / SKP1 component, dimerisation / S-phase kinase-associated protein 1 ...F-box associated (FBA) domain / F-box only protein / F-box associated region / F-box-associated (FBA) domain profile. / F-box associated region / F-box domain / Monooxygenase - #50 / F-box domain profile. / SKP1 component, dimerisation / S-phase kinase-associated protein 1 / F-box-like domain superfamily / SKP1-like, dimerisation domain superfamily / Skp1 family, dimerisation domain / F-box-like / F-box domain / Potassium Channel Kv1.1; Chain A / Potassium Channel Kv1.1; Chain A / Monooxygenase / S-phase kinase-associated protein 1-like / SKP1 component, POZ domain / Skp1 family, tetramerisation domain / Found in Skp1 protein family / Galactose-binding domain-like / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Galactose-binding-like domain superfamily / Jelly Rolls / Up-down Bundle / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-phase kinase-associated protein 1 / F-box only protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.52 Å
データ登録者Mizushima, T. / Yoshida, Y. / Kumanomidou, T. / Hasegawa, Y. / Yamane, T. / Tanaka, K.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2007
タイトル: Structural basis for the selection of glycosylated substrates by SCFFbs1 ubiquitin ligase
著者: Mizushima, T. / Yoshida, Y. / Kumanomidou, T. / Hasegawa, Y. / Suzuki, A. / Yamane, T. / Tanaka, K.
履歴
登録2006年11月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 300 BIOMOLECULE THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 CHAIN(S). ... BIOMOLECULE THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). Each molecule is a part of the SCF complex, which is a hetero tetramer generated by Skp1-Fbs1-Cul1-Rbx1.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: F-box only protein 2
B: S-phase kinase-associated protein 1A
C: F-box only protein 2
D: S-phase kinase-associated protein 1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,2984
ポリマ－105,2984
非ポリマー00
水00
1
A: F-box only protein 2
B: S-phase kinase-associated protein 1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,6492
ポリマ－52,6492
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2750 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area18270 Å2
手法PISA
2
C: F-box only protein 2
D: S-phase kinase-associated protein 1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,6492
ポリマ－52,6492
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2790 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area18220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.942, 109.816, 153.040
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
31A
41C
12B
22D
32B
42D
52B
62D

NCSドメイン領域:

Refine code: 1

Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111GLUGLUPROPROAA49 - 10349 - 103
211GLUGLUPROPROCC49 - 10349 - 103
321HISHISPROPROAA113 - 297113 - 297
421HISHISPROPROCC113 - 297113 - 297
112PROPROASPASPBB2 - 335 - 36
212PROPROASPASPDD2 - 335 - 36
322ASPASPASPASPBB43 - 6846 - 71
422ASPASPASPASPDD43 - 6846 - 71
532ASPASPARGARGBB83 - 15486 - 157
632ASPASPARGARGDD83 - 15486 - 157

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 F-box only protein 2 / Fbs1


分子量: 33676.762 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: PET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(RIL) / 参照: UniProt: Q80UW2
#2: タンパク質 S-phase kinase-associated protein 1A / Cyclin A/CDK2-associated protein p19 / p19A / p19skp1 / RNA polymerase II elongation factor-like ...Cyclin A/CDK2-associated protein p19 / p19A / p19skp1 / RNA polymerase II elongation factor-like protein / Organ of Corti protein 2 / OCP-II protein / OCP-2 / Transcription elongation factor B / SIII / Skp1


分子量: 18972.279 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(RIL) / 参照: UniProt: P63208

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.23 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.7
詳細: 2.0M ammonium sulphate, 0.1M sodium citrate, 30mM chitobiose, pH 5.7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: Bruker DIP-6040 / 検出器: CCD / 日付: 2004年1月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→152.5 Å / Num. obs: 12279 / % possible obs: 85.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 26.74 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 3.5→3.63 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.225 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / % possible all: 79

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2E31

2e31


解像度: 3.52→56.53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.892 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.809 / SU B: 36.134 / SU ML: 0.579 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.772 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29855 651 5 %RANDOM
Rwork0.22259 ---
obs0.22651 12269 89.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 51.038 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.24 Å20 Å20 Å2
2--3.69 Å20 Å2
3---0.56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.52→56.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5970 0 0 0 5970
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0226110
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0781.958298
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.5095730
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.46525.163306
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg24.536151040
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7981530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1270.2904
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024664
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3070.23578
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3460.24185
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2020.2330
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.380.293
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3920.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7151.53741
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.32125942
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.75432730
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9924.52356
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1948tight positional0.090.05
2B1037tight positional0.080.05
1A1948tight thermal0.410.5
2B1037tight thermal0.120.5
LS精密化 シェル解像度: 3.516→3.608 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.338 56 -
Rwork0.248 823 -
obs--84.6 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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