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Yorodumi- PDB-3psk: Crystal Structure of the Spt6 Tandem SH2 Domain from Saccharomyce... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3psk | ||||||
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Title | Crystal Structure of the Spt6 Tandem SH2 Domain from Saccharomyces cerevisiae, Form Native Spt6 (1247-1451) | ||||||
Components | Transcription elongation factor SPT6 | ||||||
Keywords | TRANSCRIPTION / Tandem SH2 Domain / Transcription Elongation / Nucleus | ||||||
Function / homology | Function and homology information carbon catabolite repression of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / transcription antitermination factor activity, DNA binding / regulation of mRNA 3'-end processing / nucleosome organization / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / poly(A)+ mRNA export from nucleus / nucleosome binding / transcription elongation factor complex / transcription antitermination ...carbon catabolite repression of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / transcription antitermination factor activity, DNA binding / regulation of mRNA 3'-end processing / nucleosome organization / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / poly(A)+ mRNA export from nucleus / nucleosome binding / transcription elongation factor complex / transcription antitermination / transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / euchromatin / nucleosome assembly / chromatin organization / histone binding / chromatin remodeling / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding / nucleus Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.1 Å | ||||||
Authors | Close, D. / Hill, C.P. | ||||||
Citation | Journal: J.Mol.Biol. / Year: 2011 Title: Crystal structures of the S. cerevisiae Spt6 core and C-terminal tandem SH2 domain. Authors: Close, D. / Johnson, S.J. / Sdano, M.A. / McDonald, S.M. / Robinson, H. / Formosa, T. / Hill, C.P. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3psk.cif.gz | 477.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3psk.ent.gz | 403.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3psk.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3psk_validation.pdf.gz | 466.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3psk_full_validation.pdf.gz | 471.3 KB | Display | |
Data in XML | 3psk_validation.xml.gz | 30.7 KB | Display | |
Data in CIF | 3psk_validation.cif.gz | 42.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ps/3psk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ps/3psk | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3psfC 3psiC 3psjSC C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 25065.430 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: unp residues 1247-1451 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Strain: S288C / Gene: SPT6, CRE2, SSN20, YGR116W, G6169 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 / References: UniProt: P23615 #2: Chemical | ChemComp-SO4 / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.47 Å3/Da / Density % sol: 50.17 % |
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Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.5 Details: 0.1M Tris pH5.5 25% PEG 3350 0.2M (NH4)2SO4 , VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU MICROMAX-007 HF / Wavelength: 1.54178 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RIGAKU RAXIS IV / Detector: IMAGE PLATE / Date: Mar 1, 2008 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Varimax confocal optic / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.54178 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.1→30 Å / Num. obs: 58489 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Χ2: 0.978 / Net I/σ(I): 15.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR | Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 3PSJ Resolution: 2.1→28.229 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.03 / SU ML: 0.27 / σ(F): 0 / Phase error: 21.26 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.727 Å2 / ksol: 0.423 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 179.27 Å2 / Biso mean: 50.7154 Å2 / Biso min: 19.65 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→28.229 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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