+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4dx2 | ||||||
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Title | Crystal structure of the human TRPV4 ankyrin repeat domain | ||||||
Components | Transient receptor potential cation channel subfamily V member 4 | ||||||
Keywords | TRANSPORT PROTEIN / Ankyrin Repeat / Ion Channel / Membrane | ||||||
Function / homology | Function and homology information stretch-activated, monoatomic cation-selective, calcium channel activity / blood vessel endothelial cell delamination / osmosensor activity / vasopressin secretion / positive regulation of macrophage inflammatory protein 1 alpha production / negative regulation of brown fat cell differentiation / positive regulation of striated muscle contraction / calcium ion import into cytosol / positive regulation of microtubule depolymerization / hyperosmotic salinity response ...stretch-activated, monoatomic cation-selective, calcium channel activity / blood vessel endothelial cell delamination / osmosensor activity / vasopressin secretion / positive regulation of macrophage inflammatory protein 1 alpha production / negative regulation of brown fat cell differentiation / positive regulation of striated muscle contraction / calcium ion import into cytosol / positive regulation of microtubule depolymerization / hyperosmotic salinity response / cortical microtubule organization / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 1 production / positive regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / cartilage development involved in endochondral bone morphogenesis / cellular hypotonic response / regulation of response to osmotic stress / cellular hypotonic salinity response / osmosensory signaling pathway / multicellular organismal-level water homeostasis / positive regulation of vascular permeability / cellular response to osmotic stress / calcium ion import / positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / cell volume homeostasis / TRP channels / cell-cell junction assembly / regulation of aerobic respiration / cortical actin cytoskeleton / positive regulation of macrophage chemotaxis / beta-tubulin binding / diet induced thermogenesis / microtubule polymerization / alpha-tubulin binding / cytoplasmic microtubule / response to mechanical stimulus / monoatomic cation channel activity / SH2 domain binding / protein kinase C binding / filopodium / actin filament organization / calcium ion transmembrane transport / adherens junction / positive regulation of JNK cascade / response to insulin / calcium channel activity / cilium / intracellular calcium ion homeostasis / ruffle membrane / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of interleukin-6 production / calcium ion transport / actin filament binding / negative regulation of neuron projection development / glucose homeostasis / lamellipodium / cellular response to heat / actin binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / growth cone / actin cytoskeleton organization / microtubule binding / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / response to hypoxia / calmodulin binding / apical plasma membrane / focal adhesion / lipid binding / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / cell surface / endoplasmic reticulum / ATP binding / membrane / identical protein binding / metal ion binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.95 Å | ||||||
Authors | Inada, H. / Gaudet, R. | ||||||
Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2012 Title: Structural and biochemical consequences of disease-causing mutations in the ankyrin repeat domain of the human TRPV4 channel. Authors: Inada, H. / Procko, E. / Sotomayor, M. / Gaudet, R. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4dx2.cif.gz | 216.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4dx2.ent.gz | 178.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4dx2.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dx/4dx2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dx/4dx2 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 29456.746 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: N-terminal domain (UNP residues 149-397) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: TRPV4, VRL2, VROAC / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q9HBA0 #2: Sugar | ChemComp-BGC / | #3: Chemical | ChemComp-ATP / | #4: Chemical | ChemComp-GOL / | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 5.03 Å3/Da / Density % sol: 75.55 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.8 Details: 3.5% PEG4000, 0.1M HEPES, 10% glycerol, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-E / Wavelength: 0.9792 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Mar 17, 2010 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.95→40 Å / Num. obs: 25267 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.099 / Χ2: 1.033 / Net I/σ(I): 17.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR | Rfactor: 48.41 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.95→38.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / WRfactor Rfree: 0.208 / WRfactor Rwork: 0.1718 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8451 / SU B: 23.288 / SU ML: 0.202 / SU R Cruickshank DPI: 0.387 / SU Rfree: 0.2729 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.387 / ESU R Free: 0.273 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: U VALUES: WITH TLS ADDED. HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 198.66 Å2 / Biso mean: 67.4374 Å2 / Biso min: 33.07 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.95→38.86 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.95→3.026 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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