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- PDB-2e1q: Crystal Structure of Human Xanthine Oxidoreductase mutant, Glu803Val -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2e1q
タイトルCrystal Structure of Human Xanthine Oxidoreductase mutant, Glu803Val
要素Xanthine dehydrogenase/oxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE / xanthine oxidase / molybdenum cofactor / FAD
機能・相同性
機能・相同性情報


hypoxanthine catabolic process / hypoxanthine dehydrogenase activity / hypoxanthine oxidase activity / guanine catabolic process / deoxyguanosine catabolic process / xanthine dehydrogenase / xanthine oxidase / xanthine oxidase activity / xanthine catabolic process / xanthine dehydrogenase activity ...hypoxanthine catabolic process / hypoxanthine dehydrogenase activity / hypoxanthine oxidase activity / guanine catabolic process / deoxyguanosine catabolic process / xanthine dehydrogenase / xanthine oxidase / xanthine oxidase activity / xanthine catabolic process / xanthine dehydrogenase activity / GMP catabolic process / deoxyinosine catabolic process / regulation of epithelial cell differentiation / deoxyadenosine catabolic process / dAMP catabolic process / inosine catabolic process / : / dGMP catabolic process / AMP catabolic process / Butyrophilin (BTN) family interactions / adenosine catabolic process / IMP catabolic process / allantoin metabolic process / Purine catabolism / molybdopterin cofactor binding / Azathioprine ADME / iron-sulfur cluster assembly / lactation / FAD binding / sarcoplasmic reticulum / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / flavin adenine dinucleotide binding / peroxisome / iron ion binding / protein homodimerization activity / : / cytosol
類似検索 - 分子機能
Xanthine dehydrogenase, small subunit / Oxidoreductase, molybdopterin binding site / Eukaryotic molybdopterin oxidoreductases signature. / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead / [2Fe-2S]-binding domain / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Aldehyde Oxidoreductase; domain 4 / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, molybdopterin binding domain / Molybdopterin dehydrogenase, FAD-binding / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal ...Xanthine dehydrogenase, small subunit / Oxidoreductase, molybdopterin binding site / Eukaryotic molybdopterin oxidoreductases signature. / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead / [2Fe-2S]-binding domain / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Aldehyde Oxidoreductase; domain 4 / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, molybdopterin binding domain / Molybdopterin dehydrogenase, FAD-binding / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal domain superfamily / FAD binding domain in molybdopterin dehydrogenase / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase / Aldehyde oxidase and xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead / [2Fe-2S]-binding / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, first molybdopterin binding domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead superfamily / [2Fe-2S]-binding domain superfamily / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, molybdopterin binding domain superfamily / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, second molybdopterin binding domain / [2Fe-2S] binding domain / Molybdopterin cofactor-binding domain / Molybdopterin cofactor-binding domain / Aldehyde oxidase and xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead domain / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase, domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 - #10 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 / Aldehyde Oxidoreductase; domain 3 / FAD-binding, type PCMH, subdomain 1 / Beta-grasp domain / 2Fe-2S ferredoxin, iron-sulphur binding site / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / FAD-binding domain, PCMH-type / PCMH-type FAD-binding domain profile. / FAD-binding, type PCMH, subdomain 2 / FAD-binding, type PCMH-like superfamily / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Enolase-like; domain 1 / Beta-grasp domain superfamily / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BICARBONATE ION / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / HYDROXY(DIOXO)MOLYBDENUM / Chem-MTE / 2-HYDROXYBENZOIC ACID / Xanthine dehydrogenase/oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Yamaguchi, Y. / Matsumura, T. / Ichida, K. / Okamoto, K. / Nishino, T.
引用ジャーナル: J.Biochem.(Tokyo) / 年: 2007
タイトル: Human xanthine oxidase changes its substrate specificity to aldehyde oxidase type upon mutation of amino acid residues in the active site: roles of active site residues in binding and ...タイトル: Human xanthine oxidase changes its substrate specificity to aldehyde oxidase type upon mutation of amino acid residues in the active site: roles of active site residues in binding and activation of purine substrate
著者: Yamaguchi, Y. / Matsumura, T. / Ichida, K. / Okamoto, K. / Nishino, T.
履歴
登録2006年10月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Xanthine dehydrogenase/oxidase
B: Xanthine dehydrogenase/oxidase
C: Xanthine dehydrogenase/oxidase
D: Xanthine dehydrogenase/oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)594,11440
ポリマ－586,2874
非ポリマー7,82736
水17,096949
1
A: Xanthine dehydrogenase/oxidase
B: Xanthine dehydrogenase/oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)297,05720
ポリマ－293,1442
非ポリマー3,91418
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12280 Å2
ΔGint-141 kcal/mol
Surface area84500 Å2
手法PISA, PQS
2
C: Xanthine dehydrogenase/oxidase
D: Xanthine dehydrogenase/oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)297,05720
ポリマ－293,1442
非ポリマー3,91418
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12310 Å2
ΔGint-159 kcal/mol
Surface area84620 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)134.571, 140.944, 176.484
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.49, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is a homodimer.

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Xanthine dehydrogenase/oxidase / Xanthine dehydrogenase / XD / Xanthine oxidase / XO / Xanthine oxidoreductase


分子量: 146571.797 Da / 分子数: 4 / 変異: E803V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pTrc99A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TP1000
参照: UniProt: P47989, xanthine dehydrogenase, xanthine oxidase

-
非ポリマー , 8種, 985分子

#2: 化合物
ChemComp-BCT / BICARBONATE ION


分子量: 61.017 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: CHO3
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#5: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#6: 化合物
ChemComp-MTE / PHOSPHONIC ACIDMONO-(2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-4-OXO-3,7,8A,9,10,10A-HEXAHYDRO-4H-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-7-YLMETHYL)ESTER


分子量: 395.352 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O6PS2
#7: 化合物
ChemComp-MOM / HYDROXY(DIOXO)MOLYBDENUM


分子量: 144.946 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: HMoO3
#8: 化合物
ChemComp-SAL / 2-HYDROXYBENZOIC ACID / SALICYLIC ACID


分子量: 138.121 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H6O3
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 949 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.88 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5
詳細: 5% PEG 8000, 0.05M sodium citrate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 202081 / Num. obs: 192029 / % possible obs: 95 % / Rsym value: 0.085

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FO4

1fo4


解像度: 2.6→50 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.246 3840 -
Rwork0.192 --
all-202081 -
obs-192029 95 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数40352 0 420 949 41721
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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