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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2dfp | |||||||||
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タイトル | X-RAY STRUCTURE OF AGED DI-ISOPROPYL-PHOSPHORO-FLUORIDATE (DFP) BOUND TO ACETYLCHOLINESTERASE | |||||||||
![]() | PROTEIN (ACETYLCHOLINESTERASE) | |||||||||
![]() | HYDROLASE / AGED ORGANOPHOSPHATE / DFP / SERINE HYDROLASE / NEUROTRANSMITTER CLEAVAGE / CATALYTIC TRIAD / ALPHA/BETA HYDROLASE | |||||||||
機能・相同性 | ![]() acetylcholine catabolic process in synaptic cleft / acetylcholinesterase / choline metabolic process / acetylcholinesterase activity / side of membrane / synaptic cleft / synapse / extracellular space / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Kryger, G. / Millard, C.B. / Silman, I. / Sussman, J.L. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structures of aged phosphonylated acetylcholinesterase: nerve agent reaction products at the atomic level. 著者: Millard, C.B. / Kryger, G. / Ordentlich, A. / Greenblatt, H.M. / Harel, M. / Raves, M.L. / Segall, Y. / Barak, D. / Shafferman, A. / Silman, I. / Sussman, J.L. #1: ![]() タイトル: Atomic Structure of Acetylcholinesterase from Torpedo Californica: A Prototypic Acetylcholine-Binding Protein 著者: Sussman, J.L. / Harel, M. / Frolow, F. / Oefner, C. / Goldman, A. / Toker, L. / Silman, I. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 132.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 100.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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詳細 | TORPEDO CALIFONICA ACETYLCHOLINESTERASE IS A G2 DIMER IN SOLUTION (SEE SUSSMAN 1988). THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS A MONOMER, WITH THE CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD AXIS RELATING THE TWO MONOMERS IN A DIMER. BIOMOLECULE: THE ENZYME IS A GPI-ANCHORED DIMER, THE TWO MONOMERS IN THE DIMER ARE RELATED BY THE CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD SYMMETRY AND THUS GENERATE A FOUR HELIX BUNDLE A365-A375 AND A518-A535. DFP WAS REACTED WITH THE ENZYME IN SOLUTION. THE SOLUTION OF THE INHIBITED ENZYME WAS DIALYZED TO REMOVE EXCESS ORGANOPHOSPHATE, CHECKED FOR ACTIVITY AND FOUND TO REACT LIKE "AGED" PHOSPHYLATED ACHE, AND THEN SUBJECTED TO CRYSTALLIZATION. THIS STRUCTURE IS MORE COMPLETE THAN THE STARTING MODEL OF THE NATIVE STRUCTURE (PDB ID 2ACE). RESIDUES THAT ARE NOT SEEN IN THE CRYSTAL STRUCTURE DUE TO DISORDER INCLUDE THE N-TERMINAL RESIDUE ASP 1 AND THE C-TERMINAL RESIDUES AFTER THR 535. THR 535 IS THE LAST RESIDUE OBSERVED AT THE C-TERMINUS. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 60569.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 詳細: THE PROTEIN, ACETYLCHOLINESTERASE, WAS TREATED WITH THE ORGANOPHOSPHATE, DFP, PRIOR TO CRYSTALLIZATION. 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: P04058, acetylcholinesterase | ||||||||
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#2: 多糖 | #3: 糖 | ChemComp-NAG / | #4: 化合物 | ChemComp-MES / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | 非ポリマーの詳細 | DFP, AGED ORGANOPHOSPHATE MES, USED AS THE CRYSTALLIZATION BUFFER THERE ARE 5 NAG GROUPS NUMBERED ...DFP, AGED ORGANOPHOS | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 68 % / 解説: USED COMPOSITE OMIT MAP METHOD | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 277 K / pH: 5.8 / 詳細: pH 5.8, temperature 277K | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 |
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結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / PH range low: 6 / PH range high: 5.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年5月15日 / 詳細: MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.3→20 Å / Num. all: 42208 / Num. obs: 42208 / % possible obs: 93.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 45.7 Å2 / Rsym value: 0.05 |
反射 シェル | 解像度: 2.3→2.38 Å / % possible all: 65.2 |
反射 | *PLUS Num. obs: 42410 / % possible obs: 94.2 % / Num. measured all: 278106 / Rmerge(I) obs: 0.07 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 66.3 % / Rmerge(I) obs: 0.41 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 2ACE 解像度: 2.3→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high rms absF: 2409412.92 / Isotropic thermal model: OVERALL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 44.45 Å2 / ksol: 0.345 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 42.4 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.3→2.38 Å / Rfactor Rfree error: 0.032 / Total num. of bins used: 10
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: CNS / バージョン: 0.4 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Num. reflection obs: 40334 / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 4.2 % / Rfactor obs: 0.186 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 42.4 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rfree: 0.363 / % reflection Rfree: 4.5 % / Rfactor Rwork: 0.353 |