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万見
- PDB-2d10: Crystal structure of the Radixin FERM domain complexed with the N... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2d10
タイトルCrystal structure of the Radixin FERM domain complexed with the NHERF-1 C-terminal tail peptide
要素
  • Ezrin-radixin-moesin binding phosphoprotein 50
  • Radixin
キーワードCELL ADHESION / Protein-peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


renal phosphate ion absorption / regulation of renal phosphate excretion / renal sodium ion transport / stereocilium base / type 2 metabotropic glutamate receptor binding / regulation of actin filament bundle assembly / glutathione transport / dopamine receptor binding / regulation of organelle assembly / regulation of ruffle assembly ...renal phosphate ion absorption / regulation of renal phosphate excretion / renal sodium ion transport / stereocilium base / type 2 metabotropic glutamate receptor binding / regulation of actin filament bundle assembly / glutathione transport / dopamine receptor binding / regulation of organelle assembly / regulation of ruffle assembly / establishment of protein localization to plasma membrane / cerebrospinal fluid circulation / negative regulation of sodium ion transport / positive regulation of early endosome to late endosome transport / microvillus assembly / negative regulation of adherens junction organization / bile acid secretion / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / import across plasma membrane / regulation of protein kinase activity / regulation of Rap protein signal transduction / gamma-aminobutyric acid import / stereocilium tip / Recycling pathway of L1 / negative regulation of homotypic cell-cell adhesion / plasma membrane organization / phospholipase C-activating dopamine receptor signaling pathway / cilium organization / channel activator activity / gland morphogenesis / positive regulation of protein localization to early endosome / cell tip / : / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / establishment of Golgi localization / fibroblast migration / intracellular phosphate ion homeostasis / barbed-end actin filament capping / plasma membrane protein complex / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / stereocilium / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / negative regulation of fibroblast migration / negative regulation of cell size / cellular response to thyroid hormone stimulus / establishment of endothelial barrier / auditory receptor cell stereocilium organization / chloride channel regulator activity / negative regulation of mitotic cell cycle / apical protein localization / beta-2 adrenergic receptor binding / growth factor receptor binding / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / nuclear migration / protein kinase A binding / cortical actin cytoskeleton / regulation of cell size / microvillus membrane / renal absorption / microvillus / cleavage furrow / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / phosphatase binding / transport across blood-brain barrier / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / ruffle / protein-membrane adaptor activity / sperm midpiece / endomembrane system / T-tubule / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / morphogenesis of an epithelium / cell periphery / protein localization to plasma membrane / PDZ domain binding / adherens junction / filopodium / establishment of protein localization / brush border membrane / sensory perception of sound / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / beta-catenin binding / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Wnt signaling pathway / apical part of cell / positive regulation of protein catabolic process / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / myelin sheath / regulation of cell shape / lamellipodium / actin cytoskeleton / ATPase binding / actin binding / actin cytoskeleton organization / protein-containing complex assembly / midbody / vesicle / positive regulation of cell migration / apical plasma membrane
類似検索 - 分子機能
EBP50, C-terminal / Na(+)/H(+) exchange regulatory cofactor NHERF-1/2 / EBP50, C-terminal / : / Moesin tail domain superfamily / Ezrin/radixin/moesin / Ezrin/radixin/moesin, C-terminal / ERM family, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin family C terminal ...EBP50, C-terminal / Na(+)/H(+) exchange regulatory cofactor NHERF-1/2 / EBP50, C-terminal / : / Moesin tail domain superfamily / Ezrin/radixin/moesin / Ezrin/radixin/moesin, C-terminal / ERM family, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin family C terminal / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Ezrin/radixin/moesin-like / Acyl-CoA Binding Protein / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / FERM central domain / PH-domain like / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / PH-like domain superfamily / Roll / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Na(+)/H(+) exchange regulatory cofactor NHE-RF1 / Radixin
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Terawaki, S. / Maesaki, R. / Hakoshima, T.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2006
タイトル: Structural basis for NHERF recognition by ERM proteins
著者: Terawaki, S. / Maesaki, R. / Hakoshima, T.
#1: ジャーナル: ACTA CRYSTALLOGR.,SECT.D / 年: 2003
タイトル: Crystallographic characterization of the radixin FERM domain bound to the C-terminal region of the human Na+/H+-exchanger regulatory factor (NHERF)
著者: Terawaki, S. / Maesaki, R. / Okada, K. / Hakoshima, T.
#2: ジャーナル: Embo J. / 年: 2000
タイトル: Structural basis of the membrane-targeting and unmasking mechanisms of the radixin FERM domain
著者: Hamada, K. / Shimizu, T. / Matsui, T. / Tsukita, S. / Hakoshima, T.
#3: ジャーナル: Embo J. / 年: 2003
タイトル: Structural basis of adhesion-molecule recognition by ERM proteins revealed by the crystal structure of the radixin-ICAM-2 complex
著者: Hamada, K. / Shimizu, T. / Yonemura, S. / Tsukita, S. / Tsukita, S. / Hakoshima, T.
履歴
登録2005年8月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年7月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Radixin
B: Radixin
C: Radixin
D: Radixin
E: Ezrin-radixin-moesin binding phosphoprotein 50
F: Ezrin-radixin-moesin binding phosphoprotein 50
G: Ezrin-radixin-moesin binding phosphoprotein 50
H: Ezrin-radixin-moesin binding phosphoprotein 50


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,3388
ポリマ－161,3388
非ポリマー00
水11,115617
1
A: Radixin
E: Ezrin-radixin-moesin binding phosphoprotein 50


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3342
ポリマ－40,3342
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1670 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area16610 Å2
手法PISA
2
B: Radixin
F: Ezrin-radixin-moesin binding phosphoprotein 50


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3342
ポリマ－40,3342
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1570 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area17030 Å2
手法PISA
3
C: Radixin
G: Ezrin-radixin-moesin binding phosphoprotein 50


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3342
ポリマ－40,3342
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1640 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area17150 Å2
手法PISA
4
D: Radixin
H: Ezrin-radixin-moesin binding phosphoprotein 50


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3342
ポリマ－40,3342
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1680 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area16770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.388, 146.277, 177.763
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Radixin / ESP10


分子量: 36924.559 Da / 分子数: 4 / 断片: FERM domain (residues 3-312) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pGEX4T-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL / 参照: UniProt: P26043
#2: タンパク質・ペプチド
Ezrin-radixin-moesin binding phosphoprotein 50 / Sodium-hydrogen exchanger regulatory factor 1 / EBP50 / Na+ / /H+ / exchange regulatory cofactor ...Sodium-hydrogen exchanger regulatory factor 1 / EBP50 / Na+ / /H+ / exchange regulatory cofactor NHE-RF / NHERF-1 / Regulatory cofactor of Na+ / /H+ / exchanger / Solute carrier family 9 isoform 3 regulatory factor 1


分子量: 3409.898 Da / 分子数: 4 / 断片: residues 331-358 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans. / 参照: UniProt: O14745
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 617 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10% PEG4000, 5% Isopropanol, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL40B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年12月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. all: 62668 / Num. obs: 62668 / % possible obs: 99.2 %
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GC7

1gc7


解像度: 2.5→29.93 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.917 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / SU B: 9.601 / SU ML: 0.216 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.464 / ESU R Free: 0.286 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2675 1594 2.5 %RANDOM
Rwork0.22928 ---
obs0.23026 61240 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.43 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.47 Å20 Å20 Å2
2---0.3 Å20 Å2
3----2.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→29.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10408 0 0 617 11025
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.02210660
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9721.95414416
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9251258
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.42724.522544
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.1151915
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.3921563
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.21534
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.028155
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1760.24676
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2980.27274
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1330.2667
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1710.271
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1590.219
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3971.56541
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.708210209
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.76534750
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.3044.54207
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.564 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.346 97 -
Rwork0.275 4474 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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