分子量: 2223.276 Da / 分子数: 1 / 断片: TISSUE FACTOR CYTOPLASMIC DOMAIN, RESIDUES 277-295 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: SER253 AND SER258 ARE PHOSPHORYLATED / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P13726
Has protein modification
Y
配列の詳細
THIS IS ONLY THE CYTOPLASMIC DOMAIN OF THE WHOLE TISSUE FACTOR
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実験情報
-
実験
実験
手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-ID
Experiment-ID
Solution-ID
タイプ
1
1
1
ROESY
1
2
1
NOESY
1
3
1
TOCSY
1
4
1
IP-COSY
NMR実験の詳細
Text: THE NMR STRUCTURE OF THE PHOSPHORYLATED PEPTIDE WAS DETERMINED USING HOMONUCLEAR 2D NMR SPECTROSCOPY METHODS.
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試料調製
詳細
内容: 90% WATER 10% D2O
試料状態
イオン強度: 0 / pH: 6 / 温度: 285.0 K
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NMR測定
NMRスペクトロメーター
製造業者
磁場強度 (MHz)
Spectrometer-ID
Bruker
800
1
Bruker
600
2
-
解析
NMR software
名称
バージョン
開発者
分類
DYANA AMBER
8
PONDER,J.W.
精密化
NMRPipe
構造決定
NMRView
構造決定
DYANA
構造決定
Amber
8
構造決定
MOLMOL
構造決定
精密化
手法: DYANA AMBER 8.0 / ソフトェア番号: 1 詳細: INITIAL NMR STRUCTURES WERE CALCULATED BY DYANA, WHICH INCLUDES MODIFIED SEP RESIDUE, PHOSPHORYLATED SER, (CRAFT AND LEGGE, 2005, J.BIOL MOL). NMR. TOP10 ANNEALLED STRUCTURES THEN FURTHER MINIMIZED VIA AMBER 8.0.
NMRアンサンブル
コンフォーマー選択の基準: LOWEST POTENTIAL ENERGY ENSEMBLES 計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 10