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万見
- PDB-2c4x: Structural basis for the promiscuous specificity of the carbohydr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c4x
タイトルStructural basis for the promiscuous specificity of the carbohydrate- binding modules from the beta-sandwich super family
要素ENDOGLUCANASE
キーワードHYDROLASE / CELLULASE CTCEL9D-CEL44A / PKD DOMAIN / CBM44 / CARBOHYDRATE BINDING MODULE / BETA-SANDWICH PROTEINS / CELLULOSOME / SEMET DERIVATIVE
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulase activity / cellulose catabolic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Carbohydrate binding domain 30 / Glycoside hydrolase, family 44 / Glycoside hydrolase family 44 / Cellulase N-terminal ig-like domain / Cellulase, Ig-like domain / PKD domain / Glycoside hydrolase family 9 / Glycosyl hydrolase family 9 / Polycystic kidney disease (PKD) domain profile. ...: / Carbohydrate binding domain 30 / Glycoside hydrolase, family 44 / Glycoside hydrolase family 44 / Cellulase N-terminal ig-like domain / Cellulase, Ig-like domain / PKD domain / Glycoside hydrolase family 9 / Glycosyl hydrolase family 9 / Polycystic kidney disease (PKD) domain profile. / PKD domain / PKD domain superfamily / PKD/Chitinase domain / Repeats in polycystic kidney disease 1 (PKD1) and other proteins / Dockerin domain / Dockerin domain profile. / Dockerin type I domain / Dockerin type I repeat / Dockerin domain superfamily / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily / Galactose-binding domain-like / Glycosyl hydrolase, all-beta / Galactose-binding-like domain superfamily / Immunoglobulin E-set / Glycoside hydrolase superfamily / Jelly Rolls / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種CLOSTRIDIUM THERMOCELLUM (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Najmudin, S. / Guerreiro, C.I.P.D. / Carvalho, A.L. / Bolam, D.N. / Prates, J.A.M. / Correia, M.A.S. / Alves, V.D. / Ferreira, L.M.A. / Romao, M.J. / Gilbert, H.J. / Fontes, C.M.G.A.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Xyloglucan is Recognized by Carbohydrate-Binding Modules that Interact with Beta-Glucan Chains.
著者: Najmudin, S. / Guerreiro, C.I.P.D. / Carvalho, A.L. / Prates, J.A.M. / Correia, M.A.S. / Alves, V.D. / Ferreira, L.M.A. / Romao, M.J. / Gilbert, H.J. / Bolam, D.N. / Fontes, C.M.G.A.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2005
タイトル: Overexpression, Purification and Crystallization of the Two C-Terminal Domains of the Bifunctional Cellulase Ctcel9D-Cel44A from Clostridium Thermocellum.
著者: Najmudin, S. / Guerreiro, C.I.P.D. / Ferreira, L.M.A. / Romao, M.J. / Fontes, C.M.G.A. / Prates, J.A.M.
履歴
登録2005年10月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ENDOGLUCANASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1396
ポリマ－28,8731
非ポリマー2665
水6,864381
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)86.899, 86.899, 108.242
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 ENDOGLUCANASE / CTCEL9D-CEL44A


分子量: 28872.941 Da / 分子数: 1
断片: C-TERMINAL PKD AND CBM44 DOMAINS, RESIDUES 1353-1601
変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CONTAINS 2 CALCIUM IONS
由来: (組換発現) CLOSTRIDIUM THERMOCELLUM (バクテリア)
株: YS / プラスミド: PET21A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 (DE3) / 参照: UniProt: P71140
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 381 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 1394 TO VAL
配列の詳細SEQUENCE START IN FULL PROTEIN CORRESPONDS TO RESIDUE NUMBER 1353 AT VAL.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 66 %
結晶化pH: 4.5 / 詳細: 0.1M NA ACETATE,PH 4.5, 0.2M CACL2, 22.5% ETHANOL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.94645
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年5月1日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.94645 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→67.7 Å / Num. obs: 28686 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 1.9 / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 39.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 21.8
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.93 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2→67.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 6.688 / SU ML: 0.097 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.131 / ESU R Free: 0.128 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE FIRST 4 RESIDUES MASV AND THE C- TERMINAL HIS TAG (X6) ARE DISORDERED AND NOT INCLUDED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.215 1427 5 %RANDOM
Rwork0.179 ---
obs0.181 27200 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.63 Å20 Å20 Å2
2--0.63 Å20 Å2
3----1.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→67.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1936 0 14 381 2331
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0221998
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2091.9332732
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.485249
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.62426.04786
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.19515299
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.259152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2308
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021523
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1930.2874
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.21344
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1490.2263
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1790.246
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1550.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6061.51272
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.87122030
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.323858
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0124.5702
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.328 97
Rwork0.273 1979
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.283-1.50842.10322.0485-1.38934.0153-0.00380.0526-0.01160.10480.13010.0732-0.1670.0969-0.1263-0.1011-0.02850.0554-0.04810.0001-0.10596.829343.78359.9529
22.2607-0.85350.4093.17120.84742.5876-0.1416-0.39240.2894-0.11150.0181-0.0187-0.2831-0.14520.1235-0.10960.0319-0.0289-0.0517-0.0858-0.093439.765720.40119.809
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 93
2X-RAY DIFFRACTION2A94 - 251

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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