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- PDB-3cjt: Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) in complex with di... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3cjt | ||||||
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Title | Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) in complex with dimethylated ribosomal protein L11 | ||||||
![]() |
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![]() | TRANSFERASE/RIBOSOMAL PROTEIN / S-Adenosyl-L-Methionine dependent methyltransferase / post-translational modification / multi-specific trimethylation / Ribonucleoprotein / Ribosomal protein / RNA-binding / rRNA-binding / TRANSFERASE-RIBOSOMAL PROTEIN COMPLEX | ||||||
Function / homology | ![]() histone methyltransferase activity / Transferases; Transferring one-carbon groups; Methyltransferases / large ribosomal subunit rRNA binding / methylation / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Demirci, H. / Gregory, S.T. / Dahlberg, A.E. / Jogl, G. | ||||||
![]() | ![]() Title: Multiple-Site Trimethylation of Ribosomal Protein L11 by the PrmA Methyltransferase. Authors: Demirci, H. / Gregory, S.T. / Dahlberg, A.E. / Jogl, G. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDB format | ![]() | 478 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 2.9 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 3 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 127.5 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 177.1 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3cjqC ![]() 3cjrC ![]() 3cjsC ![]() 3egvC ![]() 2nxcS ![]() 2nxnS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Protein , 2 types, 16 molecules ACEGIKMOBDFHJLNP
#1: Protein | Mass: 27594.738 Da / Num. of mol.: 8 / Mutation: H104A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q84BQ9, Transferases; Transferring one-carbon groups; Methyltransferases #2: Protein | Mass: 15526.111 Da / Num. of mol.: 8 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 7 types, 1911 molecules ![](data/chem/img/NO3.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/SAH.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/2MM.gif)
![](data/chem/img/SAM.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/SAH.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/2MM.gif)
![](data/chem/img/SAM.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Chemical | ChemComp-NO3 / #4: Chemical | ChemComp-CL / #5: Chemical | ChemComp-SAH / #6: Chemical | #7: Chemical | ChemComp-2MM / #8: Chemical | ChemComp-SAM / #9: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.68 Å3/Da / Density % sol: 54.15 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: microbatch under oil / pH: 5.8 Details: 200mM magnesium nitrate hexahydrate, 20% w/v PEG3350, 4mM AdoMet, pH 5.8, microbatch under oil, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jun 15, 2007 Details: Rosenbaum-Rock double crystal sagittal focusing monochrometer and vertical focusing mirror |
Radiation | Monochromator: Rosenbaum-Rock double crystal sagittal focusing monochrometer and vertical focusing mirror Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9797 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.3→30 Å / Num. obs: 157914 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 25 |
Reflection shell | Resolution: 2.3→2.38 Å / Redundancy: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.364 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 12404 / % possible all: 76.7 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: pdb entries 2NXC, 2NXN Resolution: 2.3→29.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU B: 11.637 / SU ML: 0.162 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.3 / ESU R Free: 0.243 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 44.08 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.3→29.74 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.3→2.355 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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