+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2c1y | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Structure of PDI-related Chaperone, Wind mutant-Y55K | ||||||
要素 | WINDBEUTEL PROTEIN | ||||||
キーワード | CHAPERONE / WIND / WINDBEUTEL / PDI-DBETA / PDI / PROTEIN DISULFIDE ISOMERASE / PIPE / DORSAL-VENTRAL PATTERNING / WIND MUTANTS / DEVELOPMENTAL PROTEIN / ENDOPLASMIC RETICULUM | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 maternal specification of dorsal/ventral axis, oocyte, soma encoded / dorsal/ventral axis specification / protein folding in endoplasmic reticulum / embryo development ending in birth or egg hatching / regulation of multicellular organism growth / protein secretion / endomembrane system / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å | ||||||
データ登録者 | Sevvana, M. / Ma, Q. / Barnewitz, K. / Guo, C. / Soling, H.-D. / Ferrari, D.M. / Sheldrick, G.M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2006 タイトル: Structural Elucidation of the Pdi-Related Chaperone Wind with the Help of Mutants. 著者: Sevvana, M. / Biadene, M. / Ma, Q. / Guo, C. / Soling, H.-D. / Sheldrick, G.M. / Ferrari, D.M. #1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003 タイトル: Crystal Structure and Functional Analysis of Drosophila Wind, a Protein-Disulfide Isomerase-Related Protein 著者: Ma, Q. / Guo, C. / Barnewitz, K. / Sheldrick, G.M. / Soeling, H.-D. / Uson, I. / Ferrari, D.M. / Sheldrick, G.M. #2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004 タイトル: Mapping of a Sustrate Binding Site in the Protein Disulfide Isomerase-Related Chaperone Wind Based on Protein Function and Crystal Structure 著者: Barnewitz, K. / Guo, C. / Sevvana, M. / Ma, Q. / Sheldrick, G.M. / Soeling, H.-D. / Ferrari, D.M. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2c1y.cif.gz | 149.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb2c1y.ent.gz | 116.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2c1y.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2c1y_validation.pdf.gz | 439.2 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 2c1y_full_validation.pdf.gz | 450.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | 2c1y_validation.xml.gz | 16.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2c1y_validation.cif.gz | 22.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c1/2c1y ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c1/2c1y | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
単位格子 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 28513.531 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ) プラスミド: PQE-30 (QIAGEN) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1-BLUE / 参照: UniProt: O44342 #2: 水 | ChemComp-HOH / | 構成要素の詳細 | INVOLVED IN DORSOVENTRAL AXIS PATTERNING IN EARLY EMBRYOS. ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, TYR 55 TO ...INVOLVED IN DORSOVENTR | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.72 % |
---|---|
結晶化 | pH: 8.2 詳細: 0.1M TRIS-HCL PH 8.2-8.8 25 MM MGCL2 10% PEG4000 5% GLYCEROL |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 1 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年1月18日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.25→20 Å / Num. obs: 22938 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.67 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 16.83 |
反射 シェル | 解像度: 2.25→2.34 Å / 冗長度: 2.62 % / Rmerge(I) obs: 0.27 / Mean I/σ(I) obs: 3.51 / % possible all: 91.3 |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1OVN 解像度: 2.25→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU B: 18.033 / SU ML: 0.221 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.229 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 45.38 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.25→20 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
|