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万見
- PDB-2bxj: Double Mutant of the Ribosomal Protein S6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bxj
タイトルDouble Mutant of the Ribosomal Protein S6
要素30S RIBOSOMAL PROTEIN S6
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN / S6 DOUBLE MUTANT / RNA-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / structural constituent of ribosome / translation
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein S6/Translation elongation factor EF1B / Ribosomal protein S6, conserved site / Ribosomal protein S6 signature. / Ribosomal protein S6, plastid/chloroplast / Ribosomal protein S6 / Ribosomal protein S6 / Ribosomal protein S6 superfamily / Translation elongation factor EF1B/ribosomal protein S6 / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ribosomal subunit protein bS6
類似検索 - 構成要素
生物種THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Otzen, D.E.
引用
ジャーナル: Protein Eng.Des.Sel. / 年: 2005
タイトル: Antagonism, Non-Native Interactions and Non-Two-State Folding in S6 Revealed by Double-Mutant Cycle Analysis.
著者: Otzen, D.E.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Structural Changes in the Transition State of Protein Folding: Alternative Interpretations of Curved Chevron Plots
著者: Otzen, D.E. / Kristensen, O. / Proctor, M. / Oliveberg, M.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: High-Energy Channelling in Protein Folding
著者: Silow, M. / Oliveberg, M.
#3: ジャーナル: Embo J. / 年: 1994
タイトル: Crystal Structure of the Ribosomal Protein S6 from Thermus Thermophilus
著者: Lindahl, M. / Svensson, L.A. / Liljas, A. / Sedelnikova, S.E. / Eliseikina, I.A. / Fomenkova, N.P. / Nevskaya, N. / Nikonov, S.V. / Garber, M.B. / Muranova, T.A. / Rykonova, A.I. / Amons, R.
履歴
登録2005年7月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S6
B: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8092
ポリマ－23,8092
非ポリマー00
水1,26170
1
A: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9051
ポリマ－11,9051
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9051
ポリマ－11,9051
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)84.252, 84.252, 144.367
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422

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要素

#1: タンパク質 30S RIBOSOMAL PROTEIN S6


分子量: 11904.593 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P23370
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 30 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LEU 30 TO ALA
配列の詳細DOUBLE MUTANT OF P23370 (L30A, L75A)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.24 %
結晶化詳細: 0.2M NA-CITRATE, 0.1M TRIS-CL PH 8.5, 25% (V/V) PEG400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→23.05 Å / Num. obs: 12515 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 18 % / Biso Wilson estimate: 20 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 23.56
反射 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / 冗長度: 12 % / Rmerge(I) obs: 0.43 / Mean I/σ(I) obs: 6.9 / % possible all: 95.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LOU

1lou


解像度: 2.4→23.05 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 261301.8 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 618 5.1 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.198 12080 97 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 40.8353 Å2 / ksol: 0.321317 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.46 Å23.47 Å20 Å2
2--0.46 Å20 Å2
3----0.92 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.29 Å0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→23.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1638 0 0 70 1708
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.72
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.071.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.762
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.192
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.412.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.031 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 89 4.6 %
Rwork0.24 1833 -
obs--95.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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