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Yorodumi- PDB-3eq5: Crystal structure of fragment 137 to 238 of the human Ski-like protein -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3eq5 | ||||||
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Title | Crystal structure of fragment 137 to 238 of the human Ski-like protein | ||||||
Components | Ski-like protein | ||||||
Keywords | SIGNALING PROTEIN / SKIL / SKI-LIKE PROTEIN / SNO / RECEPTOR SIGNALLING / TGF-BETA / Structural Genomics / SGC Stockholm / Structural Genomics Consortium / SGC | ||||||
Function / homology | Function and homology information lymphocyte homeostasis / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / lens fiber cell differentiation / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / blastocyst formation / response to growth factor / positive regulation of axonogenesis / SMAD binding / negative regulation of cell differentiation / negative regulation of BMP signaling pathway ...lymphocyte homeostasis / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / lens fiber cell differentiation / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / blastocyst formation / response to growth factor / positive regulation of axonogenesis / SMAD binding / negative regulation of cell differentiation / negative regulation of BMP signaling pathway / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / skeletal muscle tissue development / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / acrosomal vesicle / response to cytokine / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / PML body / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / spermatogenesis / regulation of cell cycle / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein domain specific binding / response to antibiotic / chromatin binding / protein-containing complex binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.45 Å | ||||||
Authors | Tresaugues, L. / Wisniewska, M. / Andersson, J. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. ...Tresaugues, L. / Wisniewska, M. / Andersson, J. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, A. / Johansson, I. / Karlberg, T. / Kotenyova, T. / Lehtio, L. / Moche, M. / Nilsson, M.E. / Nyman, T. / Olesen, K. / Persson, C. / Sagemark, J. / Schueler, H. / Thorsell, A.G. / Van Den Berg, S. / Welin, M. / Wikstrom, M. / Weigelt, J. / Nordlund, P. / Structural Genomics Consortium (SGC) | ||||||
Citation | Journal: To be Published Title: Crystal structure of fragment 137 to 238 of the human Ski-like protein. Authors: Tresaugues, L. / Wisniewska, M. / Andersson, J. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / ...Authors: Tresaugues, L. / Wisniewska, M. / Andersson, J. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, A. / Johansson, I. / Karlberg, T. / Kotenyova, T. / Lehtio, L. / Moche, M. / Nilsson, M.E. / Nyman, T. / Olesen, K. / Persson, C. / Sagemark, J. / Schueler, H. / Thorsell, A.G. / Van Den Berg, S. / Welin, M. / Wikstrom, M. / Weigelt, J. / Nordlund, P. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3eq5.cif.gz | 235.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3eq5.ent.gz | 190.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3eq5.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/eq/3eq5 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/eq/3eq5 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 1sbxS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
-Components
#1: Protein | Mass: 14000.952 Da / Num. of mol.: 12 / Fragment: UNP Residues 137-238 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: SKIL / Plasmid: pNIC-Bsa4 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) R3 pRARE / References: UniProt: P12757 #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.51 Å3/Da / Density % sol: 51.02 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: 20% PEG 3350, 0.2M Ammonium nitrate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID29 / Wavelength: 0.97623 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jul 25, 2008 / Details: MIRRORS |
Radiation | Monochromator: Si(311) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97623 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.45→19.83 Å / Num. all: 61694 / Num. obs: 60345 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 12 |
Reflection shell | Resolution: 2.45→2.51 Å / Redundancy: 2.63 % / Rmerge(I) obs: 0.597 / Mean I/σ(I) obs: 2.26 / Num. unique all: 4488 / Rsym value: 0.597 / % possible all: 98.7 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 1SBX Resolution: 2.45→19.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / SU B: 25.769 / SU ML: 0.244 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.402 / ESU R Free: 0.276 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 3.018 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.45→19.83 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.45→2.513 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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