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- PDB-2lui: Structure of the PICK PDZ domain in complex with the DAT C-terminal -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lui
タイトルStructure of the PICK PDZ domain in complex with the DAT C-terminal
要素PICK1 PDZ DOMAIN FUSED TO THE C10 DAT LIGAND
キーワードPROTEIN BINDING / PDZ / DAT C-terminal / PICK1
機能・相同性
機能・相同性情報


G protein-coupled glutamate receptor binding / membrane curvature sensor activity / glial cell development / Arp2/3 complex binding / postsynaptic endocytic zone / cellular response to decreased oxygen levels / postsynaptic specialization / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / SNAP receptor activity ...G protein-coupled glutamate receptor binding / membrane curvature sensor activity / glial cell development / Arp2/3 complex binding / postsynaptic endocytic zone / cellular response to decreased oxygen levels / postsynaptic specialization / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / SNAP receptor activity / dopamine transport / monoamine transport / dendritic spine organization / long-term synaptic depression / dendritic spine maintenance / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / receptor clustering / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / positive regulation of receptor internalization / protein targeting / cellular response to glucose starvation / cytoskeletal protein binding / ionotropic glutamate receptor binding / ephrin receptor binding / regulation of insulin secretion / protein kinase C binding / trans-Golgi network membrane / intracellular protein transport / G protein-coupled receptor binding / receptor tyrosine kinase binding / phospholipid binding / actin filament binding / synaptic vesicle / presynaptic membrane / GTPase binding / dendritic spine / cytoskeleton / neuron projection / postsynaptic density / protein phosphorylation / protein domain specific binding / signaling receptor binding / negative regulation of gene expression / synapse / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / Golgi apparatus / protein-containing complex / mitochondrion / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PICK1, BAR domain / Arfaptin homology (AH) domain / Arfaptin family / Arfaptin-like domain / Arfaptin homology (AH) domain profile. / Arfaptin-like domain / AH/BAR domain superfamily / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain ...PICK1, BAR domain / Arfaptin homology (AH) domain / Arfaptin family / Arfaptin-like domain / Arfaptin homology (AH) domain profile. / Arfaptin-like domain / AH/BAR domain superfamily / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PRKCA-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Erlendsson, S. / Rathje, M. / Heidarsson, P.O. / Poulsen, F.M. / Madsen, K.L. / Teilum, K. / Gether, U.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Protein interacting with C-kinase 1 (PICK1) binding promiscuity relies on unconventional PSD-95/discs-large/ZO-1 homology (PDZ) binding modes for nonclass II PDZ ligands.
著者: Erlendsson, S. / Rathje, M. / Heidarsson, P.O. / Poulsen, F.M. / Madsen, K.L. / Teilum, K. / Gether, U.
履歴
登録2012年6月14日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月15日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PICK1 PDZ DOMAIN FUSED TO THE C10 DAT LIGAND


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,4281
ポリマ－12,4281
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 PICK1 PDZ DOMAIN FUSED TO THE C10 DAT LIGAND / Protein interacting with C kinase 1 / Protein kinase C-alpha-binding protein


分子量: 12428.328 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Pick1, Prkcabp / プラスミド: pGEX4t2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9EP80
配列の詳細THIS SEQUENCE CORRESPONDS TO THE C10 DAT LIGAND.

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1313D CBCA(CO)NH
1413D HNCO
1513D HNCA
1613D HN(CA)CB
1713D HN(CO)CA
1813D (H)CCH-TOCSY
1913D 1H-15N NOESY
11023D 1H-13C NOESY aliphatic

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
150 mM TRIS, 125 mM sodium chloride, 2 mM DTT, 600 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 0.25 mM DSS, 0.01 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
250 mM [U-99% 2H] TRIS, 125 mM sodium chloride, 2 mM DTT, 600 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 0.25 mM DSS, 0.01 % sodium azide, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
50 mMTRIS-11
125 mMsodium chloride-21
2 mMDTT-31
600 uMprotein-4[U-100% 13C; U-100% 15N]1
0.25 mMDSS-51
0.01 %sodium azide-61
50 mMTRIS-7[U-99% 2H]2
125 mMsodium chloride-82
2 mMDTT-92
600 uMprotein-10[U-100% 13C; U-100% 15N]2
0.25 mMDSS-112
0.01 %sodium azide-122
試料状態イオン強度: 0.175 / pH: 7.4 / 圧: ambient / 温度: 288 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VnmrJ2.2DVariancollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges構造決定
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges精密化
CINGGeerten W. Vuister , Alan Wilter Sousa da Silva , and Jurgen F. Doreleijers構造検証
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichrepresentation
AnalysisCCPNchemical shift assignment
AnalysisCCPNデータ解析
AnalysisCCPNpeak picking
AnalysisCCPN精密化
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
X-PLORBrungerrestraint deposition
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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