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- PDB-2bmc: Aurora-2 T287D T288D complexed with PHA-680632 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bmc
タイトルAurora-2 T287D T288D complexed with PHA-680632
要素SERINE THREONINE-PROTEIN KINASE 6
キーワードTRANSFERASE / CELL CYCLE / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / ATP-BINDING / PHOSPHORYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / chromosome passenger complex / positive regulation of oocyte maturation / pronucleus / mitotic centrosome separation ...Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / chromosome passenger complex / positive regulation of oocyte maturation / pronucleus / mitotic centrosome separation / germinal vesicle / meiotic spindle / protein localization to centrosome / anterior/posterior axis specification / centrosome localization / neuron projection extension / spindle organization / positive regulation of mitochondrial fission / mitotic spindle pole / SUMOylation of DNA replication proteins / spindle midzone / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / negative regulation of protein binding / centriole / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of mitotic cell cycle / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / molecular function activator activity / AURKA Activation by TPX2 / liver regeneration / regulation of cytokinesis / regulation of signal transduction by p53 class mediator / mitotic spindle organization / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / regulation of protein stability / kinetochore / response to wounding / spindle / spindle pole / G2/M transition of mitotic cell cycle / mitotic spindle / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / mitotic cell cycle / peptidyl-serine phosphorylation / microtubule cytoskeleton / midbody / protein autophosphorylation / basolateral plasma membrane / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / microtubule / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / postsynaptic density / ciliary basal body / protein phosphorylation / protein heterodimerization activity / cell division / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aurora kinase A / Aurora kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Aurora kinase A / Aurora kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-MPY / Aurora kinase A
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Cameron, A.D. / Izzo, G. / Sagliano, A. / Rusconi, L. / Storici, P. / Fancelli, D. / Berta, D. / Bindi, S. / Catana, C. / Forte, B. ...Cameron, A.D. / Izzo, G. / Sagliano, A. / Rusconi, L. / Storici, P. / Fancelli, D. / Berta, D. / Bindi, S. / Catana, C. / Forte, B. / Giordano, P. / Mantegani, S. / Meroni, M. / Moll, J. / Pittala, V. / Severino, D. / Tonani, R. / Varasi, M. / Vulpetti, A. / Vianello, P.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2005
タイトル: Potent and Selective Aurora Inhibitors Identified by the Expansion of a Novel Scaffold for Protein Kinase Inhibition.
著者: Fancelli, D. / Berta, D. / Bindi, S. / Cameron, A. / Cappella, P. / Carpinelli, P. / Catana, C. / Forte, B. / Giordano, P. / Giorgini, M.L. / Mantegani, S. / Marsiglio, A. / Meroni, M. / ...著者: Fancelli, D. / Berta, D. / Bindi, S. / Cameron, A. / Cappella, P. / Carpinelli, P. / Catana, C. / Forte, B. / Giordano, P. / Giorgini, M.L. / Mantegani, S. / Marsiglio, A. / Meroni, M. / Moll, J. / Pittala, V. / Roletto, F. / Severino, D. / Soncini, C. / Storici, P. / Tonani, R. / Varasi, M. / Vulpetti, A. / Vianello, P.
履歴
登録2005年3月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年3月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月3日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line
改定 1.22019年8月21日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE THREONINE-PROTEIN KINASE 6
B: SERINE THREONINE-PROTEIN KINASE 6
C: SERINE THREONINE-PROTEIN KINASE 6
D: SERINE THREONINE-PROTEIN KINASE 6
E: SERINE THREONINE-PROTEIN KINASE 6
F: SERINE THREONINE-PROTEIN KINASE 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)214,81712
ポリマ－211,8316
非ポリマー2,9866
水3,603200
1
A: SERINE THREONINE-PROTEIN KINASE 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8032
ポリマ－35,3051
非ポリマー4981
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: SERINE THREONINE-PROTEIN KINASE 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8032
ポリマ－35,3051
非ポリマー4981
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: SERINE THREONINE-PROTEIN KINASE 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8032
ポリマ－35,3051
非ポリマー4981
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: SERINE THREONINE-PROTEIN KINASE 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8032
ポリマ－35,3051
非ポリマー4981
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
E: SERINE THREONINE-PROTEIN KINASE 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8032
ポリマ－35,3051
非ポリマー4981
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
6
F: SERINE THREONINE-PROTEIN KINASE 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8032
ポリマ－35,3051
非ポリマー4981
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.020, 101.219, 101.494
Angle α, β, γ (deg.)115.73, 92.40, 101.54
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.98263, -0.16561, 0.08374), (-0.14751, 0.42327, -0.89392), (0.1126, -0.89074, -0.44035)-36.9188, 0.46271, 7.15546
2given(0.98629, 0.16502, 0.00084), (0.07391, -0.43717, -0.89634), (-0.14755, 0.88411, -0.44337)3.11763, -18.89072, 48.66402
3given(-0.9882, -0.14777, -0.04033), (-0.11938, 0.57806, 0.80722), (-0.09597, 0.8025, -0.58888)-33.47494, -27.70596, 51.54625
4given(0.98319, 0.14029, -0.11683), (0.16774, -0.44148, 0.88145), (0.07208, -0.88624, -0.45759)-14.72044, 47.38321, 5.53947
5given(-0.99293, 0.00711, 0.11853), (-0.0069, -0.99997, 0.00213), (0.11854, 0.0013, 0.99295)-52.64313, 47.96092, 2.72248

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要素

#1: タンパク質
SERINE THREONINE-PROTEIN KINASE 6 / AURORA-A / SERINE/THREONINE KINASE 15 / AURORA/IPL1-RELATED KINASE 1 / AURORA-RELATED KINASE 1 / ...AURORA-A / SERINE/THREONINE KINASE 15 / AURORA/IPL1-RELATED KINASE 1 / AURORA-RELATED KINASE 1 / HARK1 / BREAST-TUMOR-AMPLIFIED KINASE


分子量: 35305.164 Da / 分子数: 6 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 100-403 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O14965, EC: 2.7.1.37
#2: 化合物
ChemComp-MPY / (3E)-N-(2,6-DIETHYLPHENYL)-3-{[4-(4-METHYLPIPERAZIN-1-YL)BENZOYL]IMINO}PYRROLO[3,4-C]PYRAZOLE-5(3H)-CARBOXAMIDE


分子量: 497.591 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H31N7O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 200 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細FUNCTION: POSSIBLE ROLE IN CELL CYCLE REGULATION DURING ANAPHASE AND/OR TELOPHASE ENGINEERED ...FUNCTION: POSSIBLE ROLE IN CELL CYCLE REGULATION DURING ANAPHASE AND/OR TELOPHASE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, THR 287 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, THR 288 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, THR 287 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, THR 288 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, THR 287 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, THR 288 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, THR 287 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, THR 288 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN E, THR 287 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN E, THR 288 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, THR 287 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, THR 288 TO ASP
配列の詳細ADDITIONAL 2 AMINO ACIDS AT N-TERMINUS DUE TO CLONING ARTIFACT. THE MUTATION IN THIS STRUCTURE THR ...ADDITIONAL 2 AMINO ACIDS AT N-TERMINUS DUE TO CLONING ARTIFACT. THE MUTATION IN THIS STRUCTURE THR 287 ASP AND THR 288 ASP ARE NOT PRESENT IN THE COORDINATES AND THEREFORE THERE ARE NO SEQADV RECORDS PRESENT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.78 %
結晶化pH: 4.6
詳細: 2.5M NACL, 0.1M NAAC, 0.2M LISO4 WITH NON-DETERGENT SULFOBETAINE 195 AS ADDITIVE IN THE DROP, pH 4.60

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.93
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年1月25日
放射モノクロメーター: DIAMOND (111), GE(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→40 Å / Num. obs: 77069 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 47.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 6.9
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 97.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNX2000精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: UNPUBLISHED STRUCTURE

解像度: 2.6→29.95 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED. THE 6 MOLECULES OF THE ASYMMETRIC UNIT ARE ARRANGED IN 3 PAIRS OF DIMERS. WITHIN THESE DIMERS DOMAIN SWAPPING IS CLEARLY EVIDENT INVOLVING RESIDUES 292 TO 306 ...詳細: BULK SOLVENT MODEL USED. THE 6 MOLECULES OF THE ASYMMETRIC UNIT ARE ARRANGED IN 3 PAIRS OF DIMERS. WITHIN THESE DIMERS DOMAIN SWAPPING IS CLEARLY EVIDENT INVOLVING RESIDUES 292 TO 306 ALTHOUGH FROM RESIDUES 304 TO 306 THE DENSITY IS RATHER POOR. RESIDUES 280-291 IN THE ACTIVATION LOOP BEFORE THIS REGION CANNOT BE OBSERVED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 3885 5 %RANDOM
Rwork0.228 ---
obs-77042 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 36.5298 Å2 / ksol: 0.369773 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 48.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.78 Å20.87 Å2-2.28 Å2
2---4.7 Å24.12 Å2
3----7.08 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.37 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.53 Å0.47 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→29.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12672 0 222 200 13094
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.351.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.412
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.912
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.172.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS / Rms dev Biso : 1.5 Å2 / Rms dev position: 0.5 Å / Weight Biso : 2 / Weight position: 10
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6 /
Rfactor%反射
Rfree0.385 5.3 %
Rwork0.353 -
obs-96.9 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: 632.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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