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万見
- PDB-2b76: E. coli Quinol fumarate reductase FrdA E49Q mutation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2b76
タイトルE. coli Quinol fumarate reductase FrdA E49Q mutation
要素(Fumarate reductase ...) x 4
キーワードOXIDOREDUCTASE / fumarate reductase / succinate dehydrogenase / electron transfer / respiration / krebs cycle / membrane protein
機能・相同性
機能・相同性情報


fumarate reductase complex / fumarate reductase (quinol) / : / succinate dehydrogenase activity / fermentation / fumarate metabolic process / succinate dehydrogenase (quinone) activity / succinate dehydrogenase / anaerobic electron transport chain / anaerobic respiration ...fumarate reductase complex / fumarate reductase (quinol) / : / succinate dehydrogenase activity / fermentation / fumarate metabolic process / succinate dehydrogenase (quinone) activity / succinate dehydrogenase / anaerobic electron transport chain / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / bacterial-type flagellum assembly / iron-sulfur cluster binding / tricarboxylic acid cycle / FAD binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / flavin adenine dinucleotide binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / DNA damage response / metal ion binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fumarate reductase, subunit C / Fumarate reductase subunit C / Fumarate reductase, subunit D / Fumarate reductase subunit D / Fumarate reductase, flavoprotein subunit / 4Fe-4S dicluster domain / succinate dehydrogenase protein domain / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit / 4Fe-4S dicluster domain / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain ...Fumarate reductase, subunit C / Fumarate reductase subunit C / Fumarate reductase, subunit D / Fumarate reductase subunit D / Fumarate reductase, flavoprotein subunit / 4Fe-4S dicluster domain / succinate dehydrogenase protein domain / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit / 4Fe-4S dicluster domain / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain / Alpha-helical ferredoxin / Fumarate Reductase Iron-sulfur Protein; Chain B, domain 2 / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase, flavoprotein subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, FAD-binding site / Fumarate reductase / succinate dehydrogenase FAD-binding site. / FAD-dependent oxidoreductase SdhA/FrdA/AprA / 3 helical TM bundles of succinate and fumarate reductases / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase iron-sulphur protein / Succinate dehydogenase/fumarate reductase N-terminal / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal / Fumarate reductase flavoprotein C-term / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain superfamily / Flavocytochrome C3; Chain A, domain 1 / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase flavoprotein, catalytic domain / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase flavoprotein, catalytic domain superfamily / FAD-dependent oxidoreductase 2, FAD binding domain / FAD binding domain / Rhinovirus 14, subunit 4 / Alpha-helical ferredoxin / 2Fe-2S ferredoxin, iron-sulphur binding site / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / Beta-grasp domain / Beta-grasp domain superfamily / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FE3-S4 CLUSTER / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / CITRATE ANION / MENAQUINONE-7 / IRON/SULFUR CLUSTER / : / Fumarate reductase flavoprotein subunit / Fumarate reductase iron-sulfur subunit / Fumarate reductase subunit C ...FE3-S4 CLUSTER / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / CITRATE ANION / MENAQUINONE-7 / IRON/SULFUR CLUSTER / : / Fumarate reductase flavoprotein subunit / Fumarate reductase iron-sulfur subunit / Fumarate reductase subunit C / Fumarate reductase subunit D / Fumarate reductase iron-sulfur subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Maklashina, E. / Iverson, T.M. / Sher, Y. / Kotlyar, V. / Mirza, O. / Andrell, J. / Hudson, J.M. / Armstrong, F.A. / Cecchini, G.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Fumarate Reductase and Succinate Oxidase Activity of Escherichia coli Complex II Homologs Are Perturbed Differently by Mutation of the Flavin Binding Domain
著者: Maklashina, E. / Iverson, T.M. / Sher, Y. / Kotlyar, V. / Andrell, J. / Mirza, O. / Hudson, J.M. / Armstrong, F.A. / Rothery, R.A. / Weiner, J.H. / Cecchini, G.
履歴
登録2005年10月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32019年11月20日Group: Advisory / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact ...pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fumarate reductase flavoprotein subunit
B: Fumarate reductase iron-sulfur protein
C: Fumarate reductase subunit C
D: Fumarate reductase subunit D
M: Fumarate reductase flavoprotein subunit
N: Fumarate reductase iron-sulfur protein
O: Fumarate reductase subunit C
P: Fumarate reductase subunit D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)247,08620
ポリマ－242,1928
非ポリマー4,89412
水00
1
A: Fumarate reductase flavoprotein subunit
B: Fumarate reductase iron-sulfur protein
C: Fumarate reductase subunit C
D: Fumarate reductase subunit D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,54310
ポリマ－121,0964
非ポリマー2,4476
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18510 Å2
ΔGint-152 kcal/mol
Surface area40820 Å2
手法PISA, PQS
2
M: Fumarate reductase flavoprotein subunit
N: Fumarate reductase iron-sulfur protein
O: Fumarate reductase subunit C
P: Fumarate reductase subunit D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,54310
ポリマ－121,0964
非ポリマー2,4476
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18420 Å2
ΔGint-155 kcal/mol
Surface area44080 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)96.802, 139.527, 273.972
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological unit is a single heterotetramer. There are two heterotetramers in each asymmetric unit

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要素

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Fumarate reductase ... , 4種, 8分子 AMBNCODP

#1: タンパク質 Fumarate reductase flavoprotein subunit


分子量: 66056.570 Da / 分子数: 2 / 変異: E49Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: FrdA / プラスミド: PH3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DW35 / 参照: GenBank: P00363, UniProt: P00363*PLUS
#2: タンパク質 Fumarate reductase iron-sulfur protein


分子量: 27021.885 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: frdB / プラスミド: PH3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DW35 / 参照: UniProt: P00364, UniProt: P0AC47*PLUS, EC: 1.3.99.1
#3: タンパク質 Fumarate reductase subunit C / Fumarate reductase 15 kDa hydrophobic protein


分子量: 14898.773 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: frdC / プラスミド: PH3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DW35 / 参照: UniProt: P0A8Q0
#4: タンパク質 Fumarate reductase subunit D / Fumarate reductase 13 kDa hydrophobic protein


分子量: 13118.870 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: frdD / プラスミド: PH3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DW35 / 参照: UniProt: P0A8Q3

-
非ポリマー , 6種, 12分子

#5: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#6: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#7: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#8: 化合物 ChemComp-F3S / FE3-S4 CLUSTER


分子量: 295.795 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe3S4
#9: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#10: 化合物 ChemComp-MQ7 / MENAQUINONE-7 / 2-メチル-3-(3,7,11,15,19,23,27-ヘプタメチル-2,6,10,14,18,22,26-オクタコサ(以下略)


分子量: 648.999 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C46H64O2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.78 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: Mg Acetate, PEG 5000 MME, Na Citrate, EDTA, DTT, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID13 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年6月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→50 Å / Num. obs: 47106 / % possible obs: 88.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Rmerge(I) obs: 0.098
反射 シェル解像度: 3.3→3.35 Å / Rmerge(I) obs: 0.256 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / % possible all: 73.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS精密化
PDB_EXTRACT1.7データ抽出
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1KF6

1kf6


解像度: 3.3→20 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.284 921 1.6 %selected to be identical to 1KFY, 1KF6, 1L0V
Rwork0.248 ---
obs-47106 83.5 %-
溶媒の処理Bsol: 10 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 51.505 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.427 Å20 Å20 Å2
2---0.241 Å20 Å2
3----4.186 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16606 0 234 0 16840
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2qfr.par
X-RAY DIFFRACTION3mq7.par

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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