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- PDB-2aq9: Structure of E. coli LpxA with a bound peptide that is competitiv... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2aq9
タイトルStructure of E. coli LpxA with a bound peptide that is competitive with acyl-ACP
要素
  • Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase
  • peptide inhibitor
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / LpxA / peptide inhibitor / acyl ACP / ACP / UDP-glcNac / Lipid A / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


acyl-[acyl-carrier-protein]-UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase / acyl-[acyl-carrier-protein]-UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase activity / lipid A biosynthetic process / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase; Domain 2 / Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal domain / UDP N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal / UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal domain superfamily / Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase; Domain 2 / Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat ...Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase; Domain 2 / Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal domain / UDP N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal / UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal domain superfamily / Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase; Domain 2 / Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Williams, A.H. / Immormino, R.M. / Gewirth, D.T. / Raetz, C.R.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2006
タイトル: Structure of UDP-N-acetylglucosamine acyltransferase with a bound antibacterial pentadecapeptide.
著者: Williams, A.H. / Immormino, R.M. / Gewirth, D.T. / Raetz, C.R.
履歴
登録2005年8月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 42MOLPROBITY STRUCTURE VALIDATION PROGRAMS : MOLPROBITY (KING, REDUCE, AND PROBE) AUTHORS : I.W. ...MOLPROBITY STRUCTURE VALIDATION PROGRAMS : MOLPROBITY (KING, REDUCE, AND PROBE) AUTHORS : I.W.DAVIS,J.M.WORD URL : HTTP://KINEMAGE.BIOCHEM.DUKE.EDU/MOLPROBITY/ AUTHORS : J.S.RICHARDSON,W.B.ARENDALL,D.C.RICHARDSON REFERENCE : NEW TOOLS AND DATA FOR IMPROVING : STRUCTURES, USING ALL-ATOM CONTACTS : METHODS IN ENZYMOLOGY. 2003;374:385-412. MOLPROBITY OUTPUT SCORES: ALL-ATOM CLASHSCORE : 6.42 (4.23 B<40) LPXA (PROTEIN CHAIN) BAD ROTAMERS : 0.5% 1/204 (TARGET 0-1%) RAMACHANDRAN OUTLIERS : 0.0% 0/260 (TARGET 0.2%) RAMACHANDRAN FAVORED : 97.7% 254/260 (TARGET 98.0%) PEPTIDE 920 (PEPTIDE INHIBITOR OF LPXA) BAD ROTAMERS : 0.0% 0/9 (TARGET 0-1%) RAMACHANDRAN OUTLIERS : 0.0% 0/10 (TARGET 0.2%) RAMACHANDRAN FAVORED :100.0% 10/10 (TARGET 98.0%)
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). THERE IS ONE COPY OF THE LPXA MONOMER BOUND TO ONE INHIBITORY PEPTIDE PER ASYMMETRIC UNIT. THE BIOLOGICALLY ACTIVE LPXA MOLECULE, WHICH IS A HOMO-TRIMER, SITS ON A CRYSTALLOGRAPHIC THREE-FOLD AXIS. SWITCHING THE INDEX OF THE LPXA-PEPTIDE COMPLEX FROM THE CUBIC P2(1)3 TO THE ORTHORHOMBIC P2(1)2(1)2(1), WHICH IS THE MAXIMAL NON-ISOMORPHIC SUBGROUP LACKING THE THREE-FOLD AXIS, RESULTS IN A TRIPLING OF MOLECULES IN THE ASYMMETRIC UNIT, AND THE FORMATION OF THE BIOLOGICALLY ACTIVE TRIMER.
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase
X: peptide inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,00429
ポリマ－29,8102
非ポリマー2,19427
水5,350297
1
A: Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase
X: peptide inhibitor
ヘテロ分子

A: Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase
X: peptide inhibitor
ヘテロ分子

A: Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase
X: peptide inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,01187
ポリマ－89,4306
非ポリマー6,58181
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_656-z+1,x+1/2,-y+3/21
crystal symmetry operation11_466y-1/2,-z+3/2,-x+11
Buried area24900 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area30300 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)96.734, 96.734, 96.734
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-617-

HOH

21A-637-

HOH

31A-639-

HOH

詳細The biological unit is a trimer generated by expansion of the monomer around the crystallographic three fold axis

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要素

#1: タンパク質 Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase / UDP-N-acetylglucosamine acyltransferase


分子量: 28117.018 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: lpxA / プラスミド: pPET23c-Lpxa(1-262) pT01 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)plysE
参照: UniProt: P0A722, acyl-[acyl-carrier-protein]-UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド peptide inhibitor


分子量: 1692.937 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物...
ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 297 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.9 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.3
詳細: DMSO, Sodium Potassium phosphate, pH 6.3-6.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年1月6日 / 詳細: YALE MIRRORS
放射モノクロメーター: copper Kalpha / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→18 Å / Num. obs: 28264 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.4 % / Biso Wilson estimate: 27.1 Å2 / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 25.8
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 10.3 % / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Num. unique all: 2805 / Rsym value: 0.757 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1LXA

1lxa


解像度: 1.8→18 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 354940.88 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 2283 8.6 %RANDOM
Rwork0.194 ---
all-28206 --
obs-26451 93.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 80.6868 Å2 / ksol: 0.34244 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 34.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2062 0 113 297 2472
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d3.42
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.11.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.662
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.772
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.512.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.321 221 9.2 %
Rwork0.321 2188 -
obs--86.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION3water.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4PO4.paramPO4.top
X-RAY DIFFRACTION5DMSO.paramDMSO.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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