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- PDB-1lxa: UDP N-ACETYLGLUCOSAMINE ACYLTRANSFERASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lxa
タイトルUDP N-ACETYLGLUCOSAMINE ACYLTRANSFERASE
要素UDP N-ACETYLGLUCOSAMINE O-ACYLTRANSFERASE
キーワードACYLTRANSFERASE / TRANSFERASE / LIPID A BIOSYNTHESIS / LIPID SYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


acyl-[acyl-carrier-protein]-UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase / acyl-[acyl-carrier-protein]-UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase activity / lipid A biosynthetic process / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase; Domain 2 / Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal domain / UDP N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal / UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal domain superfamily / Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase; Domain 2 / Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat ...Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase; Domain 2 / Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal domain / UDP N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal / UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal domain superfamily / Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase; Domain 2 / Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Roderick, S.L.
引用
ジャーナル: Science / 年: 1995
タイトル: A left-handed parallel beta helix in the structure of UDP-N-acetylglucosamine acyltransferase.
著者: Raetz, C.R. / Roderick, S.L.
#1: ジャーナル: Proteins / 年: 1995
タイトル: Crystallization of Udp N-Acetylglucosamine O-Acyltransferase from Escherichia Coli
著者: Pfitzner, U. / Raetz, C.R.H. / Roderick, S.L.
履歴
登録1995年10月7日処理サイト: BNL
改定 1.01995年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Other / Refinement description / カテゴリ: pdbx_database_status / software
Item: _pdbx_database_status.process_site / _software.classification
改定 1.42019年8月14日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP N-ACETYLGLUCOSAMINE O-ACYLTRANSFERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1171
ポリマ－28,1171
非ポリマー00
水00
1
A: UDP N-ACETYLGLUCOSAMINE O-ACYLTRANSFERASE

A: UDP N-ACETYLGLUCOSAMINE O-ACYLTRANSFERASE

A: UDP N-ACETYLGLUCOSAMINE O-ACYLTRANSFERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,3513
ポリマ－84,3513
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area5150 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area30440 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)99.000, 99.000, 99.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213

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要素

#1: タンパク質 UDP N-ACETYLGLUCOSAMINE O-ACYLTRANSFERASE / LPXA


分子量: 28117.018 Da / 分子数: 1 / 変異: S64Q, V65F, D125H / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: LPXA / プラスミド: PSR1 / 遺伝子 (発現宿主): LPXA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0A722, acyl-[acyl-carrier-protein]-UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase
構成要素の詳細MET 1 THROUGH ILE 186 COMPRISES THE LEFT-HANDED BETA-HELICAL DOMAIN WITH TWO LOOP EXCURSIONS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.21 %
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 57 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / PH range low: 6.8 / PH range high: 6.2
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
11.9 Msodium phosphate1reservoiror potassium phosphate
215-20 %(v/v)dimethylsulfoxide1reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1995
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→99 Å / Num. obs: 8868 / % possible obs: 87 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 0.08
反射
*PLUS
Num. measured all: 79727 / Rmerge(I) obs: 0.08

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
TNT5E精密化
X-PLOR精密化
XDSデータ削減
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.6→99 Å / Isotropic thermal model: KNOWLEDGE-BASED / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT SUPPLIED /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.184 --
obs-8868 87 %
溶媒の処理溶媒モデル: TWO PARAMETER RECIPROCAL SPACE / Bsol: 250 Å2 / ksol: 0.874 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1974 0 0 0 1974
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01220100.8
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.427131.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.412130
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR/TNT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.184
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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