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万見
- PDB-2a1h: X-ray crystal structure of human mitochondrial branched chain ami... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2a1h
タイトルX-ray crystal structure of human mitochondrial branched chain aminotransferase (BCATm) complexed with gabapentin
要素branched chain aminotransferase
キーワードTRANSFERASE / FOLD TYPE IV
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of hormone levels / isoleucine catabolic process / L-leucine:2-oxoglutarate aminotransferase activity / branched-chain-amino-acid transaminase / L-leucine transaminase activity / L-valine transaminase activity / L-isoleucine transaminase activity / branched-chain amino acid biosynthetic process / branched-chain-amino-acid transaminase activity / Branched-chain amino acid catabolism ...regulation of hormone levels / isoleucine catabolic process / L-leucine:2-oxoglutarate aminotransferase activity / branched-chain-amino-acid transaminase / L-leucine transaminase activity / L-valine transaminase activity / L-isoleucine transaminase activity / branched-chain amino acid biosynthetic process / branched-chain-amino-acid transaminase activity / Branched-chain amino acid catabolism / L-leucine biosynthetic process / valine biosynthetic process / amino acid biosynthetic process / cellular response to leukemia inhibitory factor / lipid metabolic process / mitochondrial matrix / mitochondrion / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Branched-chain amino acid aminotransferase II / Branched-chain aminotransferase / Aminotransferase, class IV, conserved site / Aminotransferases class-IV signature. / Aminotransferase class 4, branched-chain amino acid transferase, N-terminal domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 2 / D-amino Acid Aminotransferase, subunit A, domain 2 / Aminotransferase class IV / Aminotransferase-like, PLP-dependent enzymes / Branched-chain-amino-acid aminotransferase-like, N-terminal ...Branched-chain amino acid aminotransferase II / Branched-chain aminotransferase / Aminotransferase, class IV, conserved site / Aminotransferases class-IV signature. / Aminotransferase class 4, branched-chain amino acid transferase, N-terminal domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 2 / D-amino Acid Aminotransferase, subunit A, domain 2 / Aminotransferase class IV / Aminotransferase-like, PLP-dependent enzymes / Branched-chain-amino-acid aminotransferase-like, N-terminal / Branched-chain-amino-acid aminotransferase-like, C-terminal / Amino-transferase class IV / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Alpha-Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / [1-(AMINOMETHYL)CYCLOHEXYL]ACETIC ACID / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Branched-chain-amino-acid aminotransferase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Goto, M. / Miyahara, I. / Hirotsu, K. / Conway, M. / Yennawar, N. / Islam, M.M. / Hutson, S.M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Structural determinants for branched-chain aminotransferase isozyme-specific inhibition by the anticonvulsant drug gabapentin.
著者: Goto, M. / Miyahara, I. / Hirotsu, K. / Conway, M. / Yennawar, N. / Islam, M.M. / Hutson, S.M.
履歴
登録2005年6月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年9月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: reflns_shell / software
Item: _reflns_shell.number_unique_all / _reflns_shell.percent_possible_all

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: branched chain aminotransferase
B: branched chain aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,6337
ポリマ－82,7362
非ポリマー8975
水6,143341
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6820 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area27810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.823, 109.369, 59.252
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.73, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 branched chain aminotransferase


分子量: 41368.016 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: mitochondrial BCAT / プラスミド: PET-28A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O15382, branched-chain-amino-acid transaminase
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 化合物 ChemComp-GBN / [1-(AMINOMETHYL)CYCLOHEXYL]ACETIC ACID / GABAPENTIN / ガバペンチン


分子量: 171.237 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H17NO2 / コメント: 薬剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 341 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.24 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 1500, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 223 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 1.071 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年1月1日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double crystal SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.071 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. obs: 68210 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Χ2: 1.031
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / % possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.347 / Num. measured obs: 3379 / Num. unique all: 3379 / Χ2: 1.116

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位相決定

Phasing MRRfactor: 39.5 / Cor.coef. Fo:Fc: 54 / Cor.coef. Io to Ic: 42
最高解像度最低解像度
Rotation3.5 Å25.722 Å
Translation3.5 Å25.722 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT1.601データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→25 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 3435 5 %RANDOM
Rwork0.208 ---
all0.208 ---
obs0.208 68169 99.1 %-
溶媒の処理Bsol: 21.468 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 24.256 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.875 Å20 Å2-0.701 Å2
2---0.56 Å20 Å2
3----0.315 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5790 0 58 341 6189
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein.param
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3acy+glyc.par
X-RAY DIFFRACTION4gabapentin.par

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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