[日本語] English
万見
- PDB-1zyc: Crystal Structure of eIF2alpha Protein Kinase GCN2: Wild-Type in ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zyc
タイトルCrystal Structure of eIF2alpha Protein Kinase GCN2: Wild-Type in Apo Form.
要素Serine/threonine-protein kinase GCN2
キーワードTRANSFERASE / TRANSLATION REGULATOR / PROTEIN KINASE / SIGNAL TRANSDUCTION / AMINO-ACID STARVATION / STARVATION STRESS RESPONSE / EIF2ALPHA KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to histidine / regulation of cytoplasmic translational initiation in response to stress / positive regulation of translational initiation in response to starvation / GCN2-mediated signaling / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / negative regulation of translational initiation in response to stress / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / regulation of translational initiation / protein kinase inhibitor activity / ribosomal large subunit binding ...cellular response to histidine / regulation of cytoplasmic translational initiation in response to stress / positive regulation of translational initiation in response to starvation / GCN2-mediated signaling / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / negative regulation of translational initiation in response to stress / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / regulation of translational initiation / protein kinase inhibitor activity / ribosomal large subunit binding / translation initiation factor binding / cytosolic ribosome / cellular response to amino acid starvation / DNA damage checkpoint signaling / large ribosomal subunit / double-stranded RNA binding / ribosome binding / protein autophosphorylation / small ribosomal subunit / tRNA binding / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / translation / protein serine kinase activity / protein homodimerization activity / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
eIF-2-alpha kinase Gcn2 / Histidyl tRNA synthetase-related domain / Anticodon binding domain of tRNAs / RWD domain / RWD domain profile. / RWD / RWD domain / Class II Histidinyl-tRNA synthetase (HisRS)-like catalytic core domain / Histidyl-tRNA synthetase / : ...eIF-2-alpha kinase Gcn2 / Histidyl tRNA synthetase-related domain / Anticodon binding domain of tRNAs / RWD domain / RWD domain profile. / RWD / RWD domain / Class II Histidinyl-tRNA synthetase (HisRS)-like catalytic core domain / Histidyl-tRNA synthetase / : / Anticodon-binding domain superfamily / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
eIF-2-alpha kinase GCN2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Padyana, A.K. / Qiu, H. / Roll-Mecak, A. / Hinnebusch, A.G. / Burley, S.K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Structural Basis for Autoinhibition and Mutational Activation of Eukaryotic Initiation Factor 2{alpha} Protein Kinase GCN2
著者: Padyana, A.K. / Qiu, H. / Roll-Mecak, A. / Hinnebusch, A.G. / Burley, S.K.
履歴
登録2005年6月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年6月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月2日Group: Advisory / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
改定 1.42021年2月3日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author / struct_ref_seq_dif
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月23日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase GCN2
B: Serine/threonine-protein kinase GCN2
C: Serine/threonine-protein kinase GCN2
D: Serine/threonine-protein kinase GCN2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,5744
ポリマ－140,5744
非ポリマー00
水25214
1
A: Serine/threonine-protein kinase GCN2
B: Serine/threonine-protein kinase GCN2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,2872
ポリマ－70,2872
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2290 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area25040 Å2
手法PISA
2
C: Serine/threonine-protein kinase GCN2
D: Serine/threonine-protein kinase GCN2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,2872
ポリマ－70,2872
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2510 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area25720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.890, 95.700, 175.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly of GCN2 protein kinase is a dimer. The asymmetric unit of this crystal lattice contains two dimers assembled into two biological dimer units as chains (AB) and (CD), respectively.

-
要素

#1: タンパク質
Serine/threonine-protein kinase GCN2


分子量: 35143.477 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: GCN2, AAS1 / プラスミド: pET26b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15442, EC: 2.7.1.37
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.42 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: PEG 3350, CHES, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.97935 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年3月29日
放射モノクロメーター: DIAMOND 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97935 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. all: 26813 / Num. obs: 26187 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 3→3.16 Å / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 92.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNX2000.1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
MOLREP位相決定
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ZXE

1zxe


解像度: 3→41.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Data cutoff high absF: 681876.81 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.299 562 2.2 %SHELLS
Rwork0.234 ---
all0.234 27608 --
obs0.234 26099 94.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 53.2173 Å2 / ksol: 0.350518 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 75.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--20.22 Å20 Å20 Å2
2--37.81 Å20 Å2
3----17.59 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.55 Å0.41 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.82 Å0.64 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→41.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8587 0 0 14 8601
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.87
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.471.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.572
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.922
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.032.5
LS精密化 シェル解像度: 3→3.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.048 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.457 90 2.2 %
Rwork0.391 4037 -
obs--91.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param&_1_TOPOLOGY_INFILE_2
X-RAY DIFFRACTION3&_1_TOPOLOGY_INFILE_3

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る