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- PDB-1zpk: Crystal structure of the complex of mutant HIV-1 protease (A71V, ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zpk
タイトルCrystal structure of the complex of mutant HIV-1 protease (A71V, V82T, I84V) with a hydroxyethylamine peptidomimetic inhibitor BOC-PHE-PSI[R-CH(OH)CH2NH]-PHE-GLU-PHE-NH2
要素PROTEASE RETROPEPSIN
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HIV / PROTEASE / PEPTIDOMIMETIC INHIBITOR / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency ...HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, C-terminal / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BOC-PHE-PSI[R-CH(OH)CH2NH]-PHE-GLU-PHE-NH2 / Chem-0ZS / Gag-Pol polyprotein / Protease
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Duskova, J. / Skalova, T. / Dohnalek, J. / Petrokova, H. / Hasek, J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Mutational Study of Pseudopeptide Inhibitor Binding to HIV-1 Protease; Analysis of Four X-ray Structures
著者: Duskova, J. / Skalova, T. / Dohnalek, J. / Petrokova, H. / Hasek, J.
履歴
登録2005年5月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEASE RETROPEPSIN
B: PROTEASE RETROPEPSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,5545
ポリマ－21,7922
非ポリマー7623
水2,882160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5790 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area9290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.483, 62.483, 82.412
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Cell settinghexagonal
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 PROTEASE RETROPEPSIN / E.C.3.4.23.16 / HIV-1 PROTEASE


分子量: 10895.874 Da / 分子数: 2 / 変異: A71V, V82T, I84V / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / プラスミド: pET24a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P03367, UniProt: Q7ZCL6*PLUS, HIV-1 retropepsin
#2: 化合物 ChemComp-0ZS / N-{(2R,3S)-3-[(tert-butoxycarbonyl)amino]-2-hydroxy-4-phenylbutyl}-L-phenylalanyl-L-alpha-glutamyl-L-phenylalaninamide


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 703.824 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C38H49N5O8 / 参照: BOC-PHE-PSI[R-CH(OH)CH2NH]-PHE-GLU-PHE-NH2
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 160 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細THE INHIBITOR 0ZS IS A PSEUDOPEPTIDE WITH THE HYDROXYETHYAMINE ISOSTERE IN THE R CONFIGURATION

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41 %
結晶化温度: 298 K / 手法: microseeding / pH: 4.4
詳細: 0.5 M NaCl, 0.1 M Na Citrate, 10% Glycerol, pH 4.4, microseeding, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年4月12日 / 詳細: microfocusing mirrors - testing
放射モノクロメーター: Diamond C 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→30 Å / Num. all: 21955 / Num. obs: 21955 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -999 / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 24.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.039 / Rsym value: 0.039 / Net I/σ(I): 48.4
反射 シェル解像度: 1.65→1.69 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 1464 / Rsym value: 0.37 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
SHELXL-97精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1A9M

1a9m


解像度: 1.65→10 Å / Num. parameters: 16137 / Num. restraintsaints: 20476 / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: ANISOTROPIC SCALING APPLIED BY THE METHOD OF PARKIN, MOEZZI & HOPE, J.APPL.CRYST.28(1995)53-56
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2528 1090 5 %RANDOM
Rwork0.1559 ---
all0.1586 21836 --
obs0.1586 21836 99.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL. 91 (1973) 201-228
原子変位パラメータBiso mean: 41.4 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.13 Å / Num. disordered residues: 21 / Occupancy sum hydrogen: 1645 / Occupancy sum non hydrogen: 1701.5
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1526 0 53 160 1739
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.026
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0.047
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0257
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.037
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.043
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.007
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.002
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.072
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.69 Å /
Rfactor反射数
Rwork0.306 -
obs-1503

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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