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- PDB-1zij: GCN4-LEUCINE ZIPPER CORE MUTANT ASN16ABA IN THE TRIMERIC STATE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zij
タイトルGCN4-LEUCINE ZIPPER CORE MUTANT ASN16ABA IN THE TRIMERIC STATE
要素GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
キーワードLEUCINE ZIPPER / AMINO-ACID BIOSYNTHESIS / TRANSCRIPTION REGULATION / ACTIVATOR / DNA-BINDING / NUCLEAR PROTEIN / COILED COIL
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrogen catabolite activation of transcription from RNA polymerase II promoter / FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / TFIID-class transcription factor complex binding ...nitrogen catabolite activation of transcription from RNA polymerase II promoter / FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / TFIID-class transcription factor complex binding / amino acid biosynthetic process / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / cellular response to nutrient levels / cellular response to amino acid starvation / RNA polymerase II transcription regulator complex / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / intracellular signal transduction / DNA-binding transcription factor activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Basic region leucine zipper / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
General control transcription factor GCN4
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Gonzalez Junior, L. / Brown, R.A. / Richardson, D. / Alber, T.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / : 1996
タイトル: Crystal structures of a single coiled-coil peptide in two oligomeric states reveal the basis for structural polymorphism
著者: Gonzalez Junior, L. / Brown, R.A. / Richardson, D. / Alber, T.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / : 1996
タイトル: An Engineered Allosteric Switch in Leucine-Zipper Oligomerization
著者: Gonzalez Junior, L. / Plecs, J.J. / Alber, T.
#2: ジャーナル: Nature / : 1994
タイトル: Crystal Structure of an Isoleucine-Zipper Trimer
著者: Harbury, P.B. / Kim, P.S. / Alber, T.
#3: ジャーナル: Science / : 1993
タイトル: A Switch between Two-, Three-, and Four-Stranded Coiled Coils in GCN4 Leucine Zipper Mutants
著者: Harbury, P.B. / Zhang, T. / Kim, P.S. / Alber, T.
#4: ジャーナル: Science / : 1991
タイトル: X-Ray Structure of the GCN4 Leucine Zipper, a Two-Stranded, Parallel Coiled Coil
著者: O'Shea, E.K. / Klemm, J.D. / Kim, P.S. / Alber, T.
履歴
登録1996年10月30日処理サイト: BNL
改定 1.01997年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
B: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
C: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,0083
ポリマ-12,0083
非ポリマー00
61334
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4540 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area6860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.190, 46.590, 51.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細THERE ARE THREE PEPTIDE CHAINS DENOTED *A*, *B* AND *C* IN THE ASYMMETRIC UNIT.

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要素

#1: タンパク質・ペプチド GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4 / GCN4


分子量: 4002.703 Da / 分子数: 3 / 変異: ASN 16 REPLACED WITH AMINOBUTYRIC ACID (ABA) / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: THIS STRUCTURE IS IN THE TRIMERIC STATE
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
参照: UniProt: P03069
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 34 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlpeptide1drop
20.1 MHEPES1reservoir
31.0 Msodium citrate1reservoir

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データ収集

放射光源由来: SEALED TUBE / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年8月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 5954 / % possible obs: 85 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.046
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Num. measured all: 18908

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解析

ソフトウェア
名称分類
TNT精密化
R-AXISデータ削減
R-AXISデータスケーリング
精密化解像度: 2→6 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数
Rwork0.184 -
obs-5954
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数835 0 0 34 869
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.184
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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