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万見
- PDB-1ze3: Crystal Structure of the Ternary Complex of FIMD (N-Terminal Doma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ze3
タイトルCrystal Structure of the Ternary Complex of FIMD (N-Terminal Domain) with FIMC and the Pilin Domain of FIMH
要素
  • Chaperone protein fimC
  • FimH protein
  • Outer membrane usher protein fimD
キーワードCHAPERONE/STRUCTURAL/MEMBRANE PROTEIN / Usher / soluble domain / ternary complex with chaperone and pilus subunit / CHAPERONE-STRUCTURAL-MEMBRANE PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


fimbrial usher porin activity / pilus assembly / pilus tip / mechanosensory behavior / cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / cell-substrate adhesion / D-mannose binding / host cell membrane / : ...fimbrial usher porin activity / pilus assembly / pilus tip / mechanosensory behavior / cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / cell-substrate adhesion / D-mannose binding / host cell membrane / : / protein folding chaperone / cell wall organization / cell outer membrane / outer membrane-bounded periplasmic space / cell adhesion
類似検索 - 分子機能
PapC, N-terminal domain / Outer membrane usher protein / Fimbrial membrane usher, conserved site / PapC, N-terminal domain / PapC, N-terminal domain superfamily / Outer membrane usher protein FimD, plug domain / PapC-like, C-terminal domain superfamily / Outer membrane usher protein / PapC C-terminal domain / PapC N-terminal domain ...PapC, N-terminal domain / Outer membrane usher protein / Fimbrial membrane usher, conserved site / PapC, N-terminal domain / PapC, N-terminal domain superfamily / Outer membrane usher protein FimD, plug domain / PapC-like, C-terminal domain superfamily / Outer membrane usher protein / PapC C-terminal domain / PapC N-terminal domain / Fimbrial biogenesis outer membrane usher protein signature. / PapC-like, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, C-terminal / Pili assembly chaperone PapD, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, bacterial / Pili assembly chaperone, conserved site / Pili assembly chaperone, C-terminal domain superfamily / Gram-negative pili assembly chaperone signature. / Pili assembly chaperone, N-terminal / : / Pili and flagellar-assembly chaperone, PapD N-terminal domain / PapD-like superfamily / FimH, mannose-binding domain / FimH, mannose binding / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / : / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin / Outer membrane usher protein FimD / Chaperone protein FimC
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.84 Å
データ登録者Nishiyama, M. / Horst, R. / Eidam, O. / Herrmann, T. / Ignatov, O. / Vetsch, M. / Bettendorff, P. / Jelesarov, I. / Grutter, M.G. / Wuthrich, K. ...Nishiyama, M. / Horst, R. / Eidam, O. / Herrmann, T. / Ignatov, O. / Vetsch, M. / Bettendorff, P. / Jelesarov, I. / Grutter, M.G. / Wuthrich, K. / Glockshuber, R. / Capitani, G.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2005
タイトル: Structural basis of chaperone-subunit complex recognition by the type 1 pilus assembly platform FimD.
著者: Nishiyama, M. / Horst, R. / Eidam, O. / Herrmann, T. / Ignatov, O. / Vetsch, M. / Bettendorff, P. / Jelesarov, I. / Glockshuber, R. / Capitani, G.
履歴
登録2005年4月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Chaperone protein fimC
H: FimH protein
D: Outer membrane usher protein fimD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,44715
ポリマ－48,7023
非ポリマー74512
水9,152508
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7590 Å2
ΔGint8 kcal/mol
Surface area20760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.820, 83.320, 110.230
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Chaperone protein fimC


分子量: 22754.031 Da / 分子数: 1 / 断片: FimC / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: fimC / プラスミド: pCT-FimH-FimC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HM125 / 参照: UniProt: P31697
#2: タンパク質 FimH protein


分子量: 12283.583 Da / 分子数: 1 / 断片: FimH pilin domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: fimH / プラスミド: pCT-FimH-FimC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HM125 / 参照: UniProt: P08191
#3: タンパク質 Outer membrane usher protein fimD


分子量: 13664.263 Da / 分子数: 1 / 断片: FimD N-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: fimD / プラスミド: pFimDn (1-125) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HM125 / 参照: UniProt: P30130
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 508 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 6000, MES buffer, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年7月15日 / 詳細: DYNAMICALLY BENDABLE MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.843→33.615 Å / Num. obs: 44185 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 15.8 Å2 / Rsym value: 0.088 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 1.84→1.91 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Rsym value: 0.363 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: MODEL DERIVED FROM PDB ENTRY 1QUN

1qun


解像度: 1.84→33.7 Å / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.217 895 RANDOM
Rwork0.19 --
obs-44185 -
原子変位パラメータBiso mean: 18.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.997 Å20 Å20 Å2
2---0.04 Å20 Å2
3---2.037 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.08 Å0.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.84→33.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3375 0 48 510 3933
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
LS精密化 シェル解像度: 1.84→1.91 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.266 98
Rwork0.247 -
obs-4013

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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