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- PDB-1z8d: Crystal Structure of Human Muscle Glycogen Phosphorylase a with A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1z8d
タイトルCrystal Structure of Human Muscle Glycogen Phosphorylase a with AMP and Glucose
要素Glycogen phosphorylase, muscle form
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


maltodextrin phosphorylase activity / glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / glycogen catabolic process / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / glycogen metabolic process / pyridoxal phosphate binding / nucleotide binding / extracellular exosome / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 35 / Glycogen/starch/alpha-glucan phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site / Carbohydrate phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site. / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENINE / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / alpha-D-glucopyranose / Glycogen phosphorylase, muscle form
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Lukacs, C.M. / Oikonomakos, N.G. / Crowther, R.L. / Hong, L.N. / Kammlott, R.U. / Levin, W. / Li, S. / Liu, C.M. / Lucas-McGady, D. / Pietranico, S. / Reik, L.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2006
タイトル: The crystal structure of human muscle glycogen phosphorylase a with bound glucose and AMP: An intermediate conformation with T-state and R-state features.
著者: Lukacs, C.M. / Oikonomakos, N.G. / Crowther, R.L. / Hong, L.N. / Kammlott, R.U. / Levin, W. / Li, S. / Liu, C.M. / Lucas-McGady, D. / Pietranico, S. / Reik, L.
履歴
登録2005年3月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_PDB_caveat ...chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycogen phosphorylase, muscle form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,1954
ポリマ－97,5321
非ポリマー6633
水6,648369
1
A: Glycogen phosphorylase, muscle form
ヘテロ分子

A: Glycogen phosphorylase, muscle form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)196,3898
ポリマ－195,0642
非ポリマー1,3256
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area9600 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area56340 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)92.370, 144.000, 59.440
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細The second molecule of the biological assembly is generated by the operation 1-x, -y, z

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要素

#1: タンパク質 Glycogen phosphorylase, muscle form / Myophosphorylase


分子量: 97532.117 Da / 分子数: 1 / 変異: S14(SEP), K680(LLP) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PYGM / プラスミド: pFASTBAC
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): sf9 / 参照: UniProt: P11217, glycogen phosphorylase
#2: 糖 ChemComp-GLC / alpha-D-glucopyranose / alpha-D-glucose / D-glucose / glucose / α-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#4: 化合物 ChemComp-ADE / ADENINE / アデニン


分子量: 135.127 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H5N5
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 369 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.4 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.9
詳細: PEG mme 550, glucose, TRIS, spermine, DTT, pH 6.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年5月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→76.7 Å / Num. all: 36521 / Num. obs: 36521 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 11.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 2.28→2.36 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.201 / Mean I/σ(I) obs: 5 / Num. unique all: 3434 / % possible all: 93.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNX2000.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 7GPB

7gpb


解像度: 2.3→30.79 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 3316479 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 706 2 %RANDOM
Rwork0.192 ---
all-35334 --
obs-35334 98.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 35.4752 Å2 / ksol: 0.382354 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 17.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.95 Å20 Å20 Å2
2---1.38 Å20 Å2
3----2.57 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.31 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→30.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6707 0 45 369 7121
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.95
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.141.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.742
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.912
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.712.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.03 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.311 107 1.8 %
Rwork0.218 5734 -
obs--98.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CARBOHYDRATE.PARAMCARBOHYDRATE.TOP
X-RAY DIFFRACTION4AMP.PARAMAMP.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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