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万見
- PDB-1z78: Crystal Structure of the Thrombospondin-1 N-terminal domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1z78
タイトルCrystal Structure of the Thrombospondin-1 N-terminal domain
要素Thrombospondin 1
キーワードCELL ADHESION / TSP-1 / NTSP-1
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / collagen V binding / negative regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / negative regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of sprouting angiogenesis / chronic inflammatory response / negative regulation of endothelial cell chemotaxis / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / Defective B3GALTL causes PpS / O-glycosylation of TSR domain-containing proteins ...negative regulation of antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / collagen V binding / negative regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / negative regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of sprouting angiogenesis / chronic inflammatory response / negative regulation of endothelial cell chemotaxis / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / Defective B3GALTL causes PpS / O-glycosylation of TSR domain-containing proteins / negative regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of long-chain fatty acid import across plasma membrane / negative regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of transforming growth factor beta1 production / engulfment of apoptotic cell / fibrinogen complex / negative regulation of focal adhesion assembly / low-density lipoprotein particle binding / peptide cross-linking / Signaling by PDGF / platelet alpha granule / positive regulation of chemotaxis / negative regulation of interleukin-12 production / fibrinogen binding / negative regulation of plasminogen activation / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of macrophage activation / transforming growth factor beta binding / sprouting angiogenesis / proteoglycan binding / negative regulation of endothelial cell migration / positive regulation of fibroblast migration / extracellular matrix structural constituent / endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of cGMP-mediated signaling / Syndecan interactions / negative regulation of interleukin-10 production / phosphatidylserine binding / response to testosterone / positive regulation of macrophage chemotaxis / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of endothelial cell proliferation / fibroblast growth factor binding / behavioral response to pain / response to magnesium ion / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / fibronectin binding / negative regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of phosphorylation / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of cell-matrix adhesion / positive regulation of blood coagulation / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of fibrinolysis / response to unfolded protein / Integrin cell surface interactions / response to mechanical stimulus / response to glucose / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / laminin binding / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / extracellular matrix / positive regulation of endothelial cell migration / response to progesterone / secretory granule / negative regulation of angiogenesis / response to endoplasmic reticulum stress / platelet alpha granule lumen / sarcoplasmic reticulum / positive regulation of translation / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / response to calcium ion / cellular response to growth factor stimulus / integrin binding / positive regulation of angiogenesis / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of tumor necrosis factor production / cellular response to tumor necrosis factor / cell migration / Platelet degranulation / heparin binding / : / cellular response to heat / protease binding / response to hypoxia / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell adhesion / positive regulation of MAPK cascade / immune response / positive regulation of cell migration / inflammatory response / response to xenobiotic stimulus / endoplasmic reticulum lumen / negative regulation of cell population proliferation / external side of plasma membrane / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / calcium ion binding / negative regulation of apoptotic process
類似検索 - 分子機能
Thrombospondin, C-terminal / Thrombospondin, type 3 repeat / Thrombospondin C-terminal region / Thrombospondin type-3 (TSP3) repeat profile. / Thrombospondin C-terminal domain profile. / Thrombospondin, type 3-like repeat / Thrombospondin type 3 repeat / TSP type-3 repeat / : / Thrombospondin N-terminal -like domains. ...Thrombospondin, C-terminal / Thrombospondin, type 3 repeat / Thrombospondin C-terminal region / Thrombospondin type-3 (TSP3) repeat profile. / Thrombospondin C-terminal domain profile. / Thrombospondin, type 3-like repeat / Thrombospondin type 3 repeat / TSP type-3 repeat / : / Thrombospondin N-terminal -like domains. / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain / Thrombospondin type 1 domain / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / Jelly Rolls - #200 / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Tan, K. / Wang, J. / Lawler, J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2006
タイトル: The structures of the thrombospondin-1 N-terminal domain and its complex with a synthetic pentameric heparin.
著者: Tan, K. / Duquette, M. / Liu, J.H. / Zhang, R. / Joachimiak, A. / Wang, J.H. / Lawler, J.
履歴
登録2005年3月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thrombospondin 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,5991
ポリマ－23,5991
非ポリマー00
水1,76598
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.812, 41.899, 53.458
Angle α, β, γ (deg.)90, 100.649, 90
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Thrombospondin 1


分子量: 23598.799 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: THBS1, TSP, TSP1 / プラスミド: pMT/BiP/v5-HisA
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
株 (発現宿主): Drosophila S2 Cells / 参照: UniProt: P07996
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 98 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.1 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 30% PEG1500 and 0.1 M NaAc, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.07218 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年3月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07218 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 17415 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 22.74 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 32.12
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.427 / Mean I/σ(I) obs: 2.75 / Num. unique all: 1672 / % possible all: 96.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: NTSP-1 structure from NTSP-1/Arixtra complex to be deposited

解像度: 1.8→30 Å / σ(F): 3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 1472 9.4 %Random
Rwork0.236 ---
all0.253 17415 --
obs0.237 14668 84.23 %-
原子変位パラメータBiso mean: 26.91 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.341 Å0.313 Å
Luzzati d res low-3 Å
Luzzati sigma a0.315 Å0.282 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1594 0 0 101 1695
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0066
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.63
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.92
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.39
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkRefine-IDNum. reflection obs
1.8-1.820.2834260.2714X-RAY DIFFRACTION201
1.82-1.840.379370.3646X-RAY DIFFRACTION495
1.84-1.870.2834190.2521X-RAY DIFFRACTION172

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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